研究蛋白质构象的方法.pptVIP

一、研究蛋白质构象的方法 （一）X射线衍射法 （二）研究溶液中蛋白质构象的光谱方法 1、紫外差光谱 2、荧光和荧光偏振 3、圆二色性 4、核磁共振 当φ和ψ的旋转轴所在的两个肽平面处于共平面，并且旋转键两侧的主链处于顺式构型时，规定φ=0o和ψ=0o。 理论上推测α-碳原子的两个单键可以在-180o与+180o间自由旋转，蛋白质会有无数构象，但实际上蛋白质的空间构象数目很少，因为α-碳原子上的两个单键的旋转受多种因素限制.导致多肽链折叠的限制。原因有： 1、 C-Cα和N-Cα间的旋转受Cα上R大小和极性的影响。 2、主链上有1/3是C-N键,带有部分双键性质不能自由旋转 3、当φ和ψ同时等于0度时的构象实际是不存在的. 可允许的φ和ψ值:拉氏图 α-碳原子的二面角允许的范围时多少,印度学者Ramachandran G N（德兰）等人根据原子的范德华半径确定了非键合原子间的最小接触距离(允许距离). 根据此最小接触距离，确定哪些成对二面角（ φ和ψ）所规定的两个相邻肽单位的构象是允许的，哪些是不允许的，并以横坐标（ φ）对纵坐标（ ψ ）所作的φ-ψ图上标出。该图叫拉氏图。 四、二级结构：多肽主链的局部规则构象 蛋白质的二级(Secondary)结构是指多肽链的主链C=O和N-H间形成的氢键维系的局部规则构象。 主要有