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人教版2017年高一生物第1章蛋白质的结构与功能教学.ppt
蛋白质的分子组成The Molecular Component of Protein;? 蛋白质的元素组成;蛋白质的含氮量平均为16%。 ;一、氨基酸 ——蛋白质的基本组成单位;H;2. 极性中性氨基酸;3. 酸性氨基酸; ; ;修饰氨基酸:
蛋白质合成后通过修饰加工生成的氨基酸。没有相应的编码。如:胱氨酸、羟脯氨酸(Hyp)、羟赖氨酸(Hyl)。
非生蛋白氨基酸:
蛋白质中不存在的氨基酸。如:瓜氨酸、鸟氨酸、同型半胱氨酸,是代谢途径中产生的。 ;(二)氨基酸的理化性质;二、肽;多肽链(polypeptide chain)
二肽,三肽……
寡肽(oligopeptide),多肽(polypeptide)
氨基酸残基(residue)
氨基末端(amino terminal)和羧基末端(carboxyl terminal)
主链和侧链;多肽链; ;(二) 几种生物活性肽;谷氨酸、半胱氨酸和甘氨酸组成的三肽
谷氨酸的?-羧基形成肽键
-SH为活性基团
为酸性肽
是体内重要的还原剂;GSH过氧化物酶;肽类激素:如促甲状腺素释放激素(TRH);三、蛋白质的分类 ;蛋 白 质 的 分 子 结 构The Molecular Structure of Protein;蛋白质的分子结构包括:
一级结构 (primary structure)
二级结构 (secondary structure)
三级结构 (tertiary structure)
四级结构 (quaternary structure);定义:
蛋白质的一级结构指多肽链中氨基酸的排列顺序。;一级结构是蛋白质空间构象和特异生物学功能的基础。;二、蛋白质的二级结构;(一)肽单元 (peptide unit) ;; 蛋白质二级结构的主要形式;(二) ?-螺旋;(三)?-折叠;(四)?-转角和无规卷曲;?-转角:;;螺旋-环-螺旋 ;(六)影响二级结构形成的因素;三、蛋白质的三级结构; 肌红蛋白 (Mb) ;纤连蛋白分子的结构域 ;结构域;分子伴侣 (chaperon);亚基之间的结合力主要是氢键和离子键。;血红蛋白(Hb)的四级结构;蛋白质结构与功能的关系
The Relation of Structure and Function of Protein;(一)一级结构是空间构象的基础 ; 天然状态,有催化活性;(二)一级结构与功能的关系; 这种由蛋白质分子发生变异所导致的疾病,称为“分子病”。;(一)肌红蛋白与血红蛋白的结构 ;Hb与Mb一样能可逆地与O2结合, Hb与O2结合后称为氧合Hb。氧合Hb占总Hb的百分数(称百分饱和度)随O2浓度变化而改变。;肌红蛋白(Mb)和血红蛋白(Hb)的氧解离曲线;* 协同效应(cooperativity) ;变构效应(allosteric effect);(三)蛋白质构象改变与疾病 ;蛋白质构象病的机理:有些蛋白质错误折叠后相互聚集,常形成抗蛋白水解酶的淀粉样纤维沉淀,产生毒性而致病,表现为蛋白质淀粉样纤维沉淀的病理改变。;疯牛病
疯牛病是由朊病毒蛋白(prion protein, PrP)引起的一组人和动物神经退行性病变。
正常的PrP富含α-螺旋,称为PrPc。PrPc在某种未知蛋白质的作用下可转变成全为β-折叠的PrPsc,从而致病。;第四节;(一)蛋白质的两性电离 ;蛋白质的等电点( isoelectric point, pI)
当蛋白质溶液处于某一pH时,蛋白质解离成正、负离子的趋势相等,即成为兼性离子,净电荷为零,此时溶液的pH称为蛋白质的等电点。;(二)蛋白质的胶体性质 ;;(三)蛋白质的变性、沉淀和凝固 ; 造成变性的因素:
如加热、乙醇等有机溶剂、强酸、强碱、重金属离子及生物碱试剂等 。 ; 应用举例
临床医学上,变性因素常被应用来消毒及灭菌。
防止蛋白质变性也是有效保存蛋白质制剂(如疫苗等)的必要条件。 ;若蛋白质变性程度较轻,去除变性因素后,蛋白质仍可恢复或部分恢复其原有的构象和功能,称为复性。; 天然状态,有催化活性;* 蛋白质沉淀
在一定条件下,蛋白疏水侧链暴露在外,肽链融会相互缠绕继而聚集,因而从溶液中析出。
变性的蛋白质易于沉淀,有时蛋白质发生沉淀,但并不变性。 ;(四)蛋白质的紫外吸收;(五)蛋白质的呈色反应;二、蛋白质的分离和纯化;(二)丙酮沉淀、盐析及免疫沉淀 ;*免疫沉淀法:
将某一纯化蛋白质免疫动物可获得抗该蛋白的特异抗体。利用特异抗体识别相应的抗原蛋白,并形成抗原抗体复合物的性质,可从蛋白质混合溶液中分离获得抗原蛋白。 ;(三)电泳;几种重要的蛋白质
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