第三节 酶化学.ppt

第三节 酶化学 一、酶的特性 （一）、什么是酶？ 酶是活细胞产生的一类具有催化功能的生物分子，所以又称为生物催化剂Biocatalysts 。 绝大多数的酶都是蛋白质。 酶催化的生物化学反应，称为酶促反应Enzymatic reaction。 在酶的催化下发生化学变化的物质，称为底物substrate。 （二）、酶和一般催化剂的共性 1，用量少而催化效率高； 2，它能够改变化学反应的速度，但是不能改变化学反应平衡。 3，酶能够稳定底物形成的过渡状态，降低反应的活化能，从而加速反应的进行。 （三），酶催化作用特性 酶的催化作用可使反应速度提高106 -1012倍。 例如：过氧化氢分解 2H2O2 2H2O + O2 用Fe+ 催化，效率为6*10-4 mol/mol.S，而用过氧化氢酶催化，效率为6*106 mol/mol.S。 用?-淀粉酶催化淀粉水解，1克结晶酶在65?C条件下可催化2吨淀粉水解。 2．选择性 酶的专一性 Specificity 又称为特异性，是指酶在催化生化反应时对底物的选择性 3．反应条件温和 酶促反应一般在pH 5-8 水溶液中进行，反应温度范围为20-40?C。 高温或其它苛刻的物理或化学条件，将引起酶的失活。 4.酶活力可调节控制 如抑制剂调节、共价修饰调节、反馈调节、酶原激活及激素控制等。 四、酶的命名及分类 (1)习惯命名法: 1,根据其催化底物来命名； 2,根据所催化反应的性质来命名； 3,结合上述两个原则来命名， 4,有时在这些命名基础上加上酶的来源或其它特点。 (2)国际系统命名法 系统名称包括底物名称、构型、反应性质，最后加一个酶字。 例如： 习惯名称:谷丙转氨酶 系统名称:丙氨酸：?-酮戊二酸氨基转移酶 酶催化的反应: 谷氨酸 + 丙酮酸 ?? ?-酮戊二酸 + 丙氨酸 2. 酶的分类 水解酶催化底物的加水分解反应。 主要包括淀粉酶、蛋白酶、核酸酶及脂酶等。 例如，脂肪酶(Lipase)催化的脂的水解反应： 2. 酶的分类 氧化-还原酶催化氧化-还原反应。 主要包括脱氢酶(dehydrogenase)和氧化酶(Oxidase)。 如，乳酸(Lactate)脱氢酶催化乳酸的脱氢反应。 2. 酶的分类 转移酶催化基团转移反应，即将一个底物分子的基团或原子转移到另一个底物的分子上。例如， 谷丙转氨酶催化的氨基转移反应。 2. 酶的分类 裂合酶催化从底物分子中移去一个基团或原子形成双键的反应及其逆反应。 主要包括醛缩酶、水化酶及脱氨酶等。 例如， 延胡索酸水合酶催化的反应。 2. 酶的分类 异构酶催化各种同分异构体的相互转化，即底物分子内基团或原子的重排过程。例如，6-磷酸葡萄糖异构酶催化的反应。 2. 酶的分类 合成酶，又称为连接酶，能够催化C-C、C-O、C-N 以及C-S 键的形成反应。这类反应必须与ATP分解反应相互偶联。 A + B + ATP + H-O-H ===A ? B + ADP +Pi 例如，丙酮酸羧化酶催化的反应。 丙酮酸 + CO2 ? 草酰乙酸 2. 酶的分类 核酸酶是唯一的非蛋白酶。它是一类特殊的RNA，能够催化RNA分子中的磷酸酯键的水解及其逆反应。 二、酶的结构及催化作用机制 1．结合部位 Binding site 酶分子中与底物结合的部位或区域一般称为结合部位。 2．催化部位 catalytic site 酶分子中促使底物发生化学变化的部位称为催化部位。 通常将酶的结合部位和催化部位总称为酶的活性部位或活性中心。 结合部位决定酶的专一性， 催化部位决定酶所催化反应的性质。 酶分子中存在着一些可以与其他分子发生某种程度的结合的部位，从而引起酶分子空间构象的变化，对酶起激活或抑制作用。 主要包括： 亲核性基团：丝氨酸的羟基，半胱氨酸的巯基和组氨酸的咪唑基。 酸碱性基团：门冬氨酸和谷氨酸的羧基，赖氨酸的氨基，酪氨酸的酚羟基，组氨酸的咪唑基和半胱氨酸的巯基等。 (1) 反应专一性 酶一般只能选择性地催化一种或一类相同类型的化学反应。 (2) 底物专一性 一种酶只能作用于某一种或某一类结构性质相似的物质。 ? 结构专一性 有些酶对底物的要求非常严格，只作用于一个特定的底物。这种专一性称为绝对专一性（Absolute specificity)。 相对专一性 有些酶的作用对象不是一种底物，而是一类化合物或一类化学键。这种专一性称为相对专一性(Relative Specificity)。 包括族(group)专一性。如?-葡萄糖苷酶，催化由?-葡萄糖所构成的糖苷水解，但对于糖苷的另一端没有严格要求。 和键(Bond)专一性。如酯酶催化酯的水解，对于酯两端的基团没有严格的要求。 ? 立体化学专一性