新01蛋白质的结构与功能.ppt

第 一 章 蛋白质的结构与功能 Structure and Function of Protein 蛋白质存在于所有的生物细胞中，是构成生物体最基本的结构物质和功能物质。 蛋白质是生命活动的物质基础，它参与了几乎所有的生命活动过程。 总而言之，一切重要的生理活动都离不开蛋白质，蛋白质是生命现象的最基本的物质基础。 几年前，在欧洲乃至全世界引起恐慌的疯牛病，其致病元凶就是蛋白粒子（prion），这种只有蛋白质而没有核酸的病原体，可引起人或动物的疯牛病，这一发现又一次说明了蛋白质是生命的物质基础。 一、什么是蛋白质? 蛋白质(protein)是由许多氨基酸(amino acids)通过肽键(peptide bond)相连形成的高分子含氮化合物 二、蛋白质的生物学重要性 1. 蛋白质是生物 体重要组成成分 分布广：所有器官、组织都含有蛋白质；细胞的各个部分都含有蛋白质。 含量高：蛋白质是细胞内最丰富的有机分子，占人体干重的45％，某些组织含量更高，例如脾、肺及横纹肌等高达80％。 二、蛋白质的生物学重要性 1）作为生物催化剂（酶） 2）代谢调节作用(胰岛素) 3）免疫保护作用（免疫球蛋白或抗体） 4）物质的转运和存储（血红蛋白+铁蛋白） 5）运动与支持作用（肌球蛋白+角蛋白） 6）参与细胞间信息传递 第 一 节 蛋 白 质 的 分 子 组 成The Molecular Component of Protein 组成蛋白质的元素 主要有C、H、O、N和S。 有些蛋白质含有少量磷或金属元素铁、铜、锌、锰、钴、钼，个别蛋白质还含有碘 。 蛋白质元素组成的特点 由于体内的含氮物质以蛋白质为主，因此，只要测定生物样品中的含氮量，就可以根据以下公式推算出蛋白质的大致含量： 一、氨基酸 —— 组成蛋白质的基本单位 存在自然界中的氨基酸有300余种，但组成人体蛋白质的氨基酸仅有20种，且均属 L-氨基酸（甘氨酸除外）。 人体所需的八种必需氨基酸 赖氨酸(Lys) 缬氨酸(Val) 蛋氨酸(Met) 色氨酸(Trp) 亮氨酸(Leu) 异亮氨酸(Ile) 酪氨酸(Tyr) 苯丙氨酸(Phe) 婴儿时期所需: 精氨酸(Arg)、组氨酸(His) 早产儿所需：色氨酸(Trp )、半胱氨酸(Cys 二、肽 （二） 几种生物活性肽 1. 谷胱甘肽(glutathione, GSH) 谷胱甘肽重要的生物功能 维护蛋白质活性中心的巯基 参与二硫化合物相互转化 某些酶的辅酶，在体内氧化还原过程中起重要的作用 蛋 白 质 的 分 子 结 构The Molecular Structure of Protein 蛋白质是氨基酸以肽键相互连接的线性序列。在蛋白质中，多肽链折叠形成特殊的形状（构象）（conformation）。在结构中，这种构象是原子的三维排列，由氨基酸序列决定。 蛋白质的分子结构包括 一级结构(primary structure) 二级结构(secondary structure) 三级结构(tertiary structure) 四级结构(quaternary structure) 左手螺旋与右手螺旋 b-折叠的结构特点： 呈折纸状，即以每个肽单元的Ca为旋转点，依次折叠成锯齿状 两条以上的肽链或一条肽链内的若干肽段的锯齿状结构可平行排列，走向可以相同，也可相反 稳定力：氢键 氨基酸残基的侧链基团交替地位于锯齿状结构的上下方，并影响到折叠的稳定性 无规卷曲 五、蛋白质的分类 （二）一级结构与功能的关系 1.一级结构相似的多肽和蛋白质，其空间构象和功能也相似 例如：不同哺乳类动物的胰岛素分子 垂体前叶分泌的促肾上腺皮质激素和促黑激素 细胞色素C 结果：荷负电的Glu变为疏水性的Val，使HbS分子表面的负电荷减少，亲水基团变为疏水基团，使HbS分子聚合，溶解度降低，红细胞变形，呈镰刀状，并易于破裂溶血。 治疗：体外，KCNO共价修饰β链N端Val残基，使亲水性增加，可防止HbS分子间的缔合 镰刀型红细胞贫血的分子基础 （二）血红蛋白的构象变化与结合氧 Hb与Mb一样能可逆地与O2结合， Hb与O2结合后称为氧合Hb。氧合Hb占总Hb的百分数（称百分饱和度）随O2浓度变化而改变。 * 协同效应(cooperativity) 一个寡聚体蛋白质的一个亚基与其配体结合后，能影响此寡聚体中另一个亚基与配体结合能力的现象，称为协同效应。 如果是促进作用则称为正协同效应 (positive cooperativity) 如果是抑制作用则称为负协同效