蛋白质结构ppt.pptx

（二）蛋白质的空间结构（三维结构） ;X-射线衍射法 ;2.蛋白质的二级结构 ; 早在20世纪30年代，Pauling和Corey就开始有X-射线衍射方法研究了氨基酸和肽的结构，他们得到了重要的结论: ; 多肽链的主链由许多酰胺平面组成，平面之间以α碳原子相隔。而Cα-C键和Cα-N键是单键，可以自由旋转，其中Cα-C键旋转的角度称ψ，Cα-N键旋转的角度称φ。ψ和φ这一对两面角决定了相邻两个酰胺平面的相对位置，也就决定了肽链的构象。 ;(1) α-螺旋 ;① 蛋白质多肽链像螺旋一样盘曲上升，每3.6个氨基酸残基螺旋上升 一圈，每圈螺旋的高度为0.54nm，每个氨基酸残基沿轴上升0.15nm， 螺旋上升时，每个残基沿轴旋转100o。 ; 除了上面这种典型的α-螺旋外，还有一些不典型的α-螺旋，所以规定了有关螺旋的写法，用“nS”来表示，n为螺旋上升一圈氨基酸的残基数。S为氢键封闭环内的原子数，典型的α-??旋用3.613表示，非典型的α-螺旋有3.010， 4.416（π螺旋）等。;一些侧链基团虽然不参与螺旋，但他们可影响α-螺旋的稳定性;(2) β-折叠;③ β-折叠有平行和反平行的两种形式: ;(3) β-转角 (β-turn);(4) 无规卷曲 ;(5) Ω环 ;3.蛋白质的超二级结构和结构域 ;αα：是两个α-螺旋互相缠绕， 形成一个左手超螺旋。 ; βxβ：是两段平行的β-折叠通过一段连接链x连接而形成的结构。如x为α- 螺旋则为βαβ；最常见的为两个βαβ聚集体连在一起形成βαβ αβ结构，称Rossmann折叠。 ;如χ为β-折叠，则为βββ。 ;β-曲折（β-meander）：;β-折叠筒（β-sheat barrel）： ; 结构域是 1970年Edelman提出的，它是指在较大的球状蛋白质分子中，多肽链往往形成几个紧密的球状构象，彼此分开，以松散的肽链相连，此球状构象就是结构域。 ; 对那些较小的蛋白质分子来说，结构域和三级结构往往是一个意思，也就是说是单结构域的。一般来说，大的蛋白质分子可以由2个或更多个结构域组成。 ; 结构域有时也称功能域，功能域是指有功能的部分。功能域可以是一个结构域，也可以是两个或两个以上的结构域组成。 ;4. 蛋白质的三级结构; 下面以鲸肌红蛋白为例，说明蛋白质的三级结构，1963年Kendrew等通过鲸肌红蛋白的x-射线衍射分析，测得了它的空间结构。　 ;肌红蛋白是由一条多肽链折叠盘绕成近似球状的构象。; 从目前对球状蛋白质二、三级结构研究的资料来看，它们有一些共同的特点： ;5.蛋白质的四级结构 ; 一般来说亚基不具有生物活性，即使有也很小，只有当这些亚基聚合成一个完整的蛋白质分子后，才具有生物活性。 ; 血红蛋白四级结构的确定要归功于英国科学家Max.Perutz ; 下面以血红蛋白（hemoglobin）为例，说明蛋白质的四级结构，血红蛋白是由四个亚基组成，2个α-亚基，2个β-亚基，每个亚基由一条多肽链与一个血红素辅基组成 。４个亚基以正四面体的方式排列，彼此之间以非共价键相连（主要是离子键、氢键） 。;6．纤维状蛋白质的构象 ;（2）丝心蛋白（也称丝蛋白，fibroin） ;（3）胶原蛋白（collagen） ;7.维持蛋白质构象的化学键 ; ;a 离子键 b 氢键 c 疏水键 d 范德华引力;六、蛋白质的理化性质 ;（一）胶体性质 ;（二）酸碱性质和等电点 ; 每种蛋白质都有它特有的等电点，这也是鉴别蛋白质的指标之一。;3. 等离子点;4．蛋白质等电点的测定 ;（三）电泳;(四) 变性作用（denaturation） ;2．变性的因素 ;3．变性蛋白质的特性 ;4．变性的可逆性 ;蛋白质的一级结构决定高级结构 ;（五）凝固作用 ;（六）沉淀作用 ;（七）沉降作用 ;（一）蛋白质一级结构与功能的关系 ;;HbA（ adult hemoglobin） HbS（sickle-cell hemoglobin） ;1954年 指纹图谱（finger print） ;HbA β-链：Val-His-Leu-Thr-Pro-Glu-Glu-Lys… HbS β-链：Val-His-Leu-Thr-Pro-Val-Glu-Lys… ;2．激素和它的前体分子; （二）蛋白质的空间结构与功能的关系 ;1．血红蛋白中血红素辅基的结构 ;2．血红素中的Fe2+与氧结合前后价数不变 ;3．血红蛋白与氧的结合 ;4．血红蛋白的别构效应(变构效应)（allosteric effect） ; 氧合作用显著改变Hb的四