the seventh chapter enzyme chemistry 酶 化 学 分子生物学教材.ppt

第 七 章 酶 化 学;酶 的 研 究 历 史 1878年，Kuhne提出Enzyme(酶) 1897年，德国科学家 Hans Buchner 和 Eduard Buchner 成功地用不含细胞的 酵母提取液实现了发酵。 1926年，美国生化学家Sumner第一次从 刀豆分离到脲酶结晶，提出酶是蛋白质。 1978年，Altman提出RNA有催化功能。 1982年，Cech证实RNA有催化功能。;点击7.1 酶的概念、命名和分类;7.1 酶的概念、命名和分类;(1)习惯命名法：根据底物和反应类型来命名； (2)国际系统命名法：系统名称包括底物名称、 类型、反应性质，和酶字。;7.2 酶的化学本质和结构;辅酶;能阈学说;酶的中间产物学说;　　【酶的中间产物学说的间接证据】;【酶的中间产物学说的直接证据】;从溶菌酶结构的研究中，已制成它与底物形成复合物 的结晶，并得到了X线衍射图，证明了ES复合物的存在。 ;酶的作用特点;7.4 酶的结构和功能;结合部位(Binding site)：酶分子中与底物 结合的部???或区域一般称为结合部位。;氨基酸残基侧链;催化部位(Catalytic site): 酶分子中促使底物 发生化学变化的部位。;示牛胰蛋白酶活性中心;必须基团：酶表现催化活性不可缺少的基团。;活性部位的测定： 切除法 化学修饰法 X-射线衍射法;调控部位(Regulatory site)： 有些酶分子除具有与底物结合的活性部位外， 还具有与非底物的化学物质结合的部位，这些 化学物质对其反应速率有调节作用。;酶的催化机制(1) Emil Fisher的锁钥假说;认为酶表面并没有一种与底物互补的固定形状， 而只是由于底物的诱导才形成了互补形状。;酶的催化机制(3) 邻近效应与轨道定向学说;－OH的亲核催化(胰蛋白酶);共价催化;酶原的激活;7.5 酶的反应速率和影响反应速率的因素;Km — 米氏常数 Vmax — 最大反应速度;双倒数作图法;2、pH 的影响;3、温度的影响;制备过程失去 辅助因子的酶;5 抑制剂对酶活性的影响; 可逆抑制 —— 竞争性抑制;琥珀酸; 可逆抑制 —— 非竞争性抑制; 可逆抑制 —— 反竞争性抑制;抑制类型;7.6 酶活力的测定;2、酶的比活力： 即每毫克蛋白所具有的酶活力单位数，或者 每克酶制剂或每毫升酶制剂含有多少个活力单 位。对同一种酶来说，比活力愈高，酶愈强。;3、酶的转换数： 指一个酶在底物浓度饱和时每单位 时间所能转换的底物分子数。 见P283;7.7 调节酶、同工酶、多酶系和诱导酶;;二、同工酶：乳酸脱氢酶 三、多酶系：丙酮酸脱氢酶系 四、诱导酶：β-半乳糖苷酶 P286;7.8 个别酶 一、溶菌酶：糖苷酶 二、尿激酶：溶血栓的激酶 三、超氧化物歧化酶SOD： 清除体内氧自由基 见P288;7.9 酶在人类生活上的重要性