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蛋白质的二级结构 蛋白质的二级结构 背景知识 肽键具有部分双键性质。 充分意识到氢键在蛋白质结构中的重要作用。 X-射线晶体学研究表明组成头发和豪猪刺的蛋白质的空间结构里存在重复结构。 影响α-螺旋形成的因素 R基团的电荷性质多聚赖氨酸在pH7的水溶液中不能形成α-螺旋，而是以无规则卷曲形式存在。 R基团的大小多聚亮氨酸由于R基团的空间阻碍不能形成α-螺旋。多聚脯氨酸也不能形成α-螺旋。 两种?-折叠方式 （三） ?-转角 （四）无规则卷曲 蛋白质的折叠 蛋白质中氨基酸序列决定蛋白质的空间结构。 有些蛋白质的折叠需要其它蛋白质如分子伴侣的帮助。 折叠过程中存在中间产物。 疏水相互作用是蛋白质折叠的主要驱动力。 蛋白质的超二级结构 结构域 蛋白质的三级结构 总结 一个残基的改变为什么会带来如此大的变化呢？ 镰刀状细胞贫血病是一种致死性疾病，它的纯合子患者(50%红细胞镰刀状化）有的在童年就死去。杂合子患者(1％红细胞镰刀状化）的寿命虽也不长，但它能抵抗一种流行于非洲的疟疾，它也是一种致死性疾病。甚至对于携带正常血红蛋白基因的纯合子个体死于这种疟疾的概率也很高、常常来不及繁殖后代就已死去，而杂合子患者对疟疾有一定的抗性，尚能繁衍下一代，这是因为杂合子患者加速被感染红细胞的破坏而中断疟原虫的生活周期的缘故。 T态向R态转变因素 氧结合曲线 （三）蛋白质的沉淀 （1）盐析法向蛋白质溶液中加入大量的中性盐（硫酸铵、硫酸钠等），使蛋白质脱去水化层而聚集沉淀。 （2）有机溶剂沉淀法向蛋白质溶液中加入一定量的有机溶剂（甲醇、乙醇等），引起蛋白质脱去水化层以及增加蛋白质带点质点间的相互作用，致使蛋白质聚集沉淀。 （3）重金属盐沉淀法当溶液pH大于等电点时，蛋白质颗粒带负电荷，它容易与重金属离子（Hg2+、Ag+）结合成不溶性盐而沉淀。 整条肽链中全部氨基酸残基的相对空间位置。即肽链中所有原子在三维空间的排布位置。 抹香鲸肌红蛋白（Myoglobin）的三级结构 分子中多肽主链由长短不等的8段直的α螺旋组成 最大的螺旋含23个残基 最短的7个残基，分子中几乎80%的氨基酸残基都处于α螺旋区中。 拐弯是由1—8个残基组成的无规则卷曲。 血红素辅基 His93 核糖核酸酶三级结构示意图 N His12 C His119 Lys41 分子表面往往有一个内陷的空隙，它常常是蛋白质的活性中心 大多数非极性侧链埋在分子内部，形成疏水核；而极性侧链在分子表面，形成亲水面。 蛋白质的三级结构具有明显的折叠层次。 球状蛋白的三级的结构特征 亚基之间的结合力主要是疏水相互作用。 蛋白质的四级结构 蛋白质分子中各亚基的空间排布及亚基接触部位的布局和相互作用，称为蛋白质的四级结构。 有些蛋白质分子含有二条或多条多肽链，每一条多肽链都有完整的三级结构，称为蛋白质的亚基 (subunit)。 血红蛋白的四级结构 从一级结构到四级结构 血红蛋白 蛋白质的一级结构是它的氨基酸序列 蛋白质的二级结构是由氢键导致的肽链卷曲与折叠 Primarystructure Secondarystructure 蛋白质的三级结构是多肽链自然形成的三维结构 蛋白质的四级结构是亚基的空间排列 Polypeptide(single subunitof transthyretin) Transthyretin, with fouridentical polypeptide subunits Tertiarystructure Quaternarystructure 蛋白质结构与功能的关系 The Relation of Structure and Function of Protein （一）一级结构是空间构象的基础 一、蛋白质一级结构与功能的关系 牛核糖核酸酶的一级结构 二硫键 天然状态，有催化活性 尿素、 β-巯基乙醇 去除尿素、 β-巯基乙醇 非折叠状态，无活性 当用透析的方法除去变性剂和巯基乙醇后，发现酶大部分活性恢复，所有的二硫键准确无误地恢复原来状态。若用其他的方法改变分子中二硫键的配对方式，酶完全丧失活性。这个实验表明，蛋白质的一级结构决定它的空间结构，而特定的空间结构是蛋白质具有生物活性的保证。 镰刀状细胞贫血病 正常的红细胞（左图）与镰刀状红细胞（右图）的区别 正常与异常的差异 N-val · his · leu · thr · pro · glu · glu · · · · ·C(146) HbS β 肽链 HbA β 肽 链 N-val · his · leu · thr · pro · val · glu · · · · ·C(146) 这种由蛋白质分子发生变