中级无机化学第十一篇 章 无机元素的生物学效应.pptVIP

第十一章 无机元素的生物学效应 ;生物分子 细胞 生物元素 无机元素的生物学效应 ;11.1 生物分子 ; 那些存在于生物体内、具有生物功能并与金属配位的配体称为生物配体。 生物配体大体可分为三类： (1) 简单阴离子如F－、Cl－、Br－、I－、OH－、SO42－、HCO3－和HPO42－等； (2) 小分子物质如水、氢气、氨、卟啉、咕啉、核苷酸和氨基酸等； (3) 大分子物质如蛋白质、多糖和核酸等。 其中，除过简单阴离子和简单无机小分子以外的生物配体就是生物分子。 ;11.1.1 氨基酸、多肽和蛋白质 ; 由于蛋白质在几乎所有的生物过程中都起着极其重要的作用，因此研究蛋白质的结构与功能的关系是从分子水平上去认识生命现象的一个重要方面。 从氨基酸到肽，体现了从量变到质变的飞跃，从简单的多肽到蛋白质又是一个飞跃。蛋白质已不是一种简单的有机化合物。蛋白质的相对分子质量可高达l06，小的也在104以上。蛋白质结构十分复杂，除氨基酸组成序列这种一级结构之外，还有更高级的二级、三级以及四级结构。 ;11.1.2 酶 ; 酶分为两类： 单纯蛋白酶； 结合蛋白酶。 前者只含蛋白质； 后者由酶蛋白和辅基(或辅酶)两部分所组成。 酶蛋白指的是酶分子中的蛋白质部分； 辅基或辅酶是酶中的非蛋白质部分，它们可以是一些 小分子的有机物或金属离子，如维生素B12、血红素、Zn2＋等。 辅基与酶蛋白结合牢固，不易分离； 辅酶与酶蛋白结合疏松, 用透析的方法就可使其分离。; 在已发现的3 000多种酶中，有1/4至1/3需要金属离子参与才能充分发挥它们的催化功能。 按照酶对金属亲和力的大小，可以将这些酶划分为金属酶和金属激活酶。 金属酶中的酶蛋白与金属离子结合得比较牢固且金属离子处于酶的活性中心。 金属激活酶与金属离子的结合不如金属酶牢固，且金属离子不在酶的活性中心处。 在提取分离过程中，金属酶一般不会发生金属离子的解离丢失现象，而金属激活酶则常要发生金属离子的解离。金属离子丢失会导致酶活性消失，不???在加入适当金 属离子后，酶的活性一般可以重新获得。 ; 金属离子在活化各种酶时的功能大致可以归结为： (1) 固定酶蛋白的几何构型，以保证只有特定结构的底物才可与之结合； (2) 通过与底物和酶蛋白形成混合配合物而使底物与酶蛋白相互靠近，从而有助于酶蛋白发生作用； (3) 在反应中作为电子传递体，使底物被氧化或被还原。; (1) 锁钥学说 锁钥学说认为酶与底物的关系如同锁和钥匙的关系一样。酶分子像一把锁，而底物像一把钥匙。当酶和底物的空间构象正好能相互完全弥合时，才能像钥匙将锁打开一样，产生相互作用。 这种比喻一方面说明了酶催化的专一性，另一方面也说明了酶与其作用的底物之间的复杂空间关系。; 诱导契合学说认为，酶的结合部位(活性中心)的空间构象和底物的空间构象，在它们结合以前，并不是互相弥合得很好。但它们一旦以一个结合点结合后，会引起其他结合点的空间位置发生变化，使它们能与底物的对应部分充分结合。即酶在与底物的结合的过程中经过了一个诱导——空间构象改变——契合这样一个连续的过程。; 锁钥学说与诱导契合学说的本质区别在于: 锁钥学说认为酶的构象是始终不变的，即活性中心被假设为预先定形的，像锁一样，具有刚性。 诱导契合学说则认为酶的活性中心是柔性的，具有可塑性或可变性，刚中有柔。在诱导契合学说看来，酶的活性中心起始时可能并不完全适合于底物分子的构象，但其可以被底物诱导而发生变化，形成一种对底物结合部位完全互补的空间构象。 ; 11.1.3 核酸及其相关化合物;; 腺嘌呤和鸟嘌呤9位的N[一般用N(9)表示]，胞嘧啶、胸腺嘧啶、尿嘧啶的N(l)与核糖(或脱氧核糖)相结合，构成核苷，核苷再与磷酸形成核苷酸。碱基为腺嘌呤时的核苷酸结构如下图所示。 ; 核酸中，糖环上的C(5)羟基及相邻核苷酸C(3)羟基与同一磷酸分子形成磷酸酯，依次延续，形成一条长链。真正的DNA分子是由两条多核苷酸长链彼此互补，以双螺旋结构形成的。DNA是遗传基因携带者。当DNA分子中的脱氧核糖以核糖代替，胸腺嘧啶以尿