蛋白质的结构与功能本科.pptxVIP

第一章 绪 论;绪 论;一、 生物化学的概念;什么是生物化学？; 生物化学（Biochemistry）是生命的化学，研究生物体（动物、植物、微生物及人类）的化学组成、化学反应及其变化规律的科学， 从分子角度用化学语言来揭示生命现象的本质。;生物化学是从分子水平上探讨生命的本质，即研究生物体的分子结构与功能、物质代谢与调节、及其遗传信息传递的分子基础和调控规律。;二、生物化学研究的内容;三、生物化学发展简史;第二阶段 动态生物化学阶段 （20世纪初~1953年）;同位素示踪技术的发展，并应用于物质代谢的研究； 糖代谢途径、脂肪酸β-氧化、三羧酸循环、尿素合成途径等基本确定。;第三阶段 分子生物学阶段 （1953年至今） ;1958年，Crick提出“中心法则” 1966年，Nirenberg Khorana 破译了遗传密码 1973年， Berg、Cohen等建立了DNA重组技术；促进对基因表达调控机制的研究，使基因操作无所不能，获得多种基因工程产品，推动了医药工业和农业的发展。 1990年，人类基因组研究计划启动； 2001 Venter（美）等报道完成了人类基因组草图测序。;我国对生物化学发展的贡献;四、 生物化学与医学;五、 生物化学的学习方法;在理解的基础把握知识框架，抓住主线。 关注重点、善于比较、联系、总结。 要舍得花时间，适当做些习题巩固学过的知识。 重视实验课，理论联系实际。;本书概要;参考文献 ;蛋白质的结构与功能;主要内容;概 述;蛋白质（protein）是由许多氨基酸(amino acids)通过肽键(peptide bond)相连形成的高分子含氮化合物,是生命的物质基础。;二、蛋白质的生物学重要性;2、蛋白质的生物学功能;蛋 白 质 的 分 子 组 成The Molecular Component of Protein;一、 蛋白质的元素组成; 各种蛋白质的含氮量很接近，平均为16％。;二、氨基酸（amino acid） —— 组成蛋白质的基本单位;H;?-氨基酸的立体异构体;非极性脂肪族氨基酸(水溶性小于极性中性氨基酸) 极性中性氨基酸 芳香族氨基酸(苯基的疏水性较强) 酸性氨基酸(侧链含羧基) 碱性氨基酸(侧链含氨基、胍基、咪唑基);(一)侧链含烃链的氨基酸属??非极性脂肪族氨基酸;(二)侧链有极性但不带电荷的氨基酸是极性中性氨基酸;(三)侧链含芳香基团的氨基酸是芳香族氨基酸;天冬氨酸 aspartic acid Asp D 2.97;（三）特殊氨基酸;（三）特殊氨基酸;几种特殊氨基酸;? 半胱氨酸 ;（三）特殊氨基酸; （四）氨基酸的理化性质; 两性解离及等电点的本质： 氨基酸分子是一种两性电解质，既可以在酸性溶液中结合H＋而带正电荷（-NH2 ＋ H＋→ - NH3＋），也可在碱性溶液中失去H＋带负电荷。（-COOH → - COO －）。 氨基酸的解离方式取决于溶液的酸碱度和自身的等电点。;;含有共轭双键的色氨酸、酪氨酸、苯丙氨酸对紫外光有较强的光吸收。其吸收峰在280nm左右，以色氨酸吸收最强。 大多数蛋白质含有色氨酸和酪氨酸残基，可利用此性质采用紫外分光光度法测定蛋白质的含量。 ;3．茚三酮反应：;三、肽键、肽和多肽链;+;* 肽是由氨基酸通过肽键缩合而形成的化合物。;肽链中的氨基酸分子因为脱水缩合而基团残缺，被称为氨基酸残基。 多肽链有两个末端（特殊氨基酸残基）： 氨基端：多肽链中有游离α-氨基的一端 羧基端：多肽链中有游离α-羧基的一端 多肽链的表示方法：从氨基端开始到羧基端;N末端;多肽链的结构 ;（三） 几种生物活性肽;? 半胱氨酸 ;参与氧化还原反应：保护巯基酶的活性， 　　　　　使其活性基团-SH维持还原状态； 解毒作用：嗜核特性与与外源的嗜电子毒物或药物结合，阻断这些毒物与DNA、RNA或蛋白质的结合，消除其毒性作用； 维持红细胞膜的稳定： 　　　消除氧化剂对红细胞膜结构的破坏作用。;GSH过氧化物酶;2. 多肽类激素：体内许多激素属寡肽或多肽;;根据蛋白质组成成分:;根据蛋白质功能: ;小 结;蛋 白 质 的 分 子 结 构The Molecular Structure of Protein;蛋白质的分子结构包括 一级结构(primary structure) 二级结构(secondary structure) 三级