氧桥多核铁共同物的研究.pdfVIP

／ 摘 要 l ＼ 氧桥、氢氧桥、烷氧桥多核铁配合物近年来在许多方面越来越受到重视， 原因在于某些重要的生命蛋白质和酶的活性位置具有这种结构。如：蚯蚓血红 蛋白(Hr)、铁蛋白(Ft)、甲烷单加氧酶(MMO)等。通过列氧桥多核配合物结构、 性质的分析，为了解这些金属蛋白和金属酶活性中心的结构、金属酶与氧的反 应机理、氧与其活性部位的结合方式等性质提供了重要的依据。另外，这类配 合物在进行磁性研究时，也具有很重要的作用。 1987年获得了蚯蚓m红蛋白(Hr)的晶体结蝗(图1)。研究表明，在Hr中双 核铁周围配位环境是不对称的。 H ≥r令麟：， 寇连篇 U、＼—一0 I blu58 图1氧合蚯蚓血红蛋白、脱氧合蚯蚓血红蛋白活性部位结构 (OAc)Fe…]：O。并用x一射线衍射确定了它的结构，这是首次合成出的蚯蚓血红 蛋白模型配合物。 领域，特别是相关的生物蛋白的研究，已经成为无 该／ 机化学的～个热点。捌V 本论文以phen、bipy为配体合成了十二种二核、四种四核的单氧桥，双桥 配合物，六种三核配合物，通过元素分析、红外光谱、紫外光谱等分析手段探讨 了上述配合物的结构，结果证明与目标配合物相符。 在红外光谱中，双核配合物在～800 cm_1有强的Fe—O—Fe反对称伸缩振 动吸收，一些含铁蛋白的红外光谱数据也显示出与这些配合物相近的吸收。四 核配合物在～650 cm cm…有Fe。O：的反对称伸缩振动吸收。三核配合物在～610 一1有Fe，O的反对称伸缩振动吸收。根据羧酸根表现出不同的非对称伸缩振动、 对称伸缩振动的数值，步--0断出它们两种不同的配位方式。 厂 (在电于光谱·一h双核配合物中桥氧到三价铁的电荷迁移(LMCT)大约发生在 ．330nm、～360 nm附近。三核配合物中桥氧到三价铁的电荷迁移(LMCT)大约 ram、～458 发生～360 nm附近。四核配合物中桥氧到三价铁的电荷迁移(LMCT) 、／ nm、～406nm、一467 大约发生～340 nm附近。y 究。二核配合物C，。H，，C1，Fe：N。O．，中各自旋中心问为反铁磁偶合。用程序对实验 数据进行拟合，得到磁相互作用参数J=一199 em～，g=2．0。四核配合物 K时的4．13 c：，H：．CIFe。N。O。有效磁矩随温度的降低而逐渐减小，从299．96 u。降 低到4．95K时的O．28 u。，数据清楚的说明该配合物具有S=0的基态。由此可 以知道四个高自旋的Fe(IIL)也是反铁磁性偶合的。 关键词：合成 模型配合物 氧桥多核铁 二齿含氮配体 、l √ ?、√ √ Abstract Iron have multinuclear alkoxo--bridged Complexes oxo一，hydroxo--，and in