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酶 enzyme 第一节酶的分子结构  一、酶的不同表现形式 单体酶：仅具有三级结构的酶。 寡聚酶：由多个相同或不同亚基以非共价键连接组成的酶。 多酶体系：数个酶聚合形成的多酶复合物。 多功能酶：具有多种不同催化功能的酶蛋白 是多酶体系在进化过程中由于基因融合成为一条多肽链 二、 酶的分子组成 结合酶 三、酶的活性中心 四、酶原与酶原的激活 乳酸脱氢酶同工酶形成示意图 第二节 酶促反应的特点与机理 1. 高度的催化效率 2. 高度的特异性：绝对特异性 相对特异性 立体异构特异性 3. 可调节性 二、酶促反应的机理 3. 多元催化 第三节 酶促反应动力学 一、底物浓度对反应速度的影响 单底物、单产物反应 用单位时间内底物的消耗量或产物的生成量来表示反应速度 反应速度为初速度 酶反应速度与底物浓度的关系曲线 ▲米氏常数的意义 米氏常数的测定 二、酶浓度对反应速度的影响 三、温度与酶反应速度的关系 四、pH对酶反应速度的影响 五、激活剂对酶作用的影响 六、抑制剂对酶作用的影响 (一) 不可逆性抑制作用 抑制剂通常以共价键与酶活性中心的必需基团相结合，使酶失活。 举例 有机磷化合物 ?? 羟基酶 解毒 -- -- -- 解磷定(PAM) 重金属离子及砷化合物 ?? 巯基酶 解毒 -- -- -- 二巯基丙醇(BAL) 3. 反竞争性抑制作用 竞争性非竞争性抑制作用机理示意图 一、酶的别构（变构）效应 酶的别构（变构）效应示意图 变构调节的特点 别构酶的动力学曲线 二、 酶的共价修饰调节 酶与某种化学基团发生共价结合，从而改变酶的活性 三、 酶含量的调节 （一）酶蛋白合成的诱导和阻遏 诱导作用(induction) 阻遏作用(repression) （二）酶降解的调控 主要可溶性维生素和相应辅酶 下列关于酶活性中心的叙述中正确的是　 A．所有酶的活性中心都含有辅酶　 B．所有酶的活性中心都含有金属离子 C．酶的必需基团都位于活性中心内　 D．所有的抑制剂都作用于酶的活性中心　 E．所有的酶都有活性中心　 当v=Vmax/2时，Km=[S]（ Km的单位为浓度单位） 是酶的特征性常数，通过测定Km的数值可鉴别酶 可近似表示酶和底物的亲合力： Km愈小，E对S的亲合力愈大， Km愈大，E对S的亲合力愈小。 *计算题：已知某酶的Km值为0.05mol.L-1，要使此酶所催化的反应速度达到最大反应速度的80％，底物的浓度应为多少？ 双倒数作图法 1 Km 1 1 — = —— . — + —— v Vmax [S] Vmax Y=kX＋b 表观Km值 0 V [E] 酶浓度对反应速度的影响 ? 分子动能随温度增大而增加 ? 酶是蛋白质，随温度上升会发生变性 ? 酶的最适温度不是一个固定不变的常数 v 温度 最适 温度 ?酶是蛋白质，pH影响其解离状态，影响活性中心构象 ?pH影响底物、辅酶的解离状态 pH 最适 pH v 必需激活剂：Mg2+，激酶 非必需激活剂：Cl-，唾液淀粉酶 不可逆性抑制 可逆性抑制 ： 竞争性抑制 非竞争性抑制 反竞争性抑制 有机磷杀虫剂 -Ser-OH -Ser-O P O-R O-R O P O-R O-R O X 胆碱酯酶 乙酰胆碱 × ↑↑ 迷走神经兴奋 ▲（二）可逆性抑制作用 抑制剂通常以非共价键与酶或酶-底物复合物可逆性结合，使酶的活性降低或丧失；抑制剂可用透析、超滤等方法除去。 1.竞争性抑制作用 抑制剂与底物的结构相似 竞争酶的活性中心 抑制程度取决于[抑制剂]/[底物] + + + E E S I ES EI E P + I EI ES P+ E E+S 动力学特点：Vmax不变，表观Km增大。 无抑制剂 1/V 1/[S] 抑制剂↑ 甲酰基 (一碳单位)↓ 甲酰