钠离子与牛血清蛋白的作用课件.pptVIP

钠离子与牛血清蛋白的作用 The sodium ion interact with bovine serum albumin. 指导教师：谭明雄教授 答辩人姓名：李玉婷 时间：2014.05月23日 论文概要 选题意义 研究内容和研究方法 实验结果及讨论 结论与展望 1 2 3 4 通过国内外研究白花丹素的结果来看，白花丹素具有较高的药用价值，但是白花丹素是存在一定的毒性，所以应用配位化学理论,把活性成分与金属离子作用,合成一系列具有抗肿瘤活性的天然产物金属配合物，经研究发现，这样的金属配合物具有较高的清除超氧阴离子自由基能力，较白花丹素的抗肿瘤活性高，并且毒性也大大降低了。 选题意义 1 二、研究内容和研究方法 本论文主要通过紫外光谱和荧光光谱来研究观察钠离子、白花丹素、白花丹素钠对牛血清蛋白的作用。 三、实验结果及讨论 1、通过紫外光谱的测定，观察钠离子、白花丹素、白花丹素钠对牛血清蛋白的作用 2、通过荧光光谱的测定，观察钠离子、白花丹素、白花丹素钠对牛血清蛋白的作用 图（A）在25℃时钠离子与BSA相互作用的紫外光谱 （CB SA= 1×10-5mol/L CNa=1×10-6mol/L） （1）钠离子与牛血清蛋白的作用 图（B）在37℃时钠离子与BSA相互作用的紫外光谱 （CB SA= 1×10-5mol/L CNa=1×10-6mol/L） 由图 可见,图（A）和图（B）可知，随着加入Na（Ⅰ） 离子后牛血清白蛋白在紫外光谱区显示了两个特征的蛋白质 吸收带,其峰位置分别为215nm 和278nm。其中215nm处吸收 峰强度远远大于278nm处吸收峰强度。随着Na（Ⅰ）离子的 不断加入, 虽然没有发生红移也没有发生紫移，但是这两个 特征峰均逐渐减弱,表现为减色效应。 说明BSA的分子结构发生了改变。同时也引起了蛋白质 中2个色氨酸和19个酪氨酸周围微环境的极性变化。   钠离子对牛血清蛋白的作用的结论 （2）白花丹素与牛血清蛋白的作用 图（C）在25℃时白花丹素与BSA相互作用的紫外光谱 （CB SA= 1×10-5mol/L C白花丹素=1×10-7mol/L） 图（D）在37℃时白花丹素与BSA相互作用的紫外光谱 （CB SA= 1×10-5mol/L C白花丹素=1×10-7mol/L） 由图（C）和图（D）可知，随着白花丹素的不断加入,在235nm处吸收光谱发生红移。而在278nm处的吸收光谱的增色效应更为明显, 因而使吸收峰的峰位向短波长(紫移)发生微小位移。，也就是发生了紫移。 说明BSA的分子结构发生了改变，并且白花丹素与BSA发生了相互作用，同时也引起了蛋白质中2个色氨酸和19个酪氨酸周围微环境的极性变化 。 白花丹素与牛血清蛋白的作用 （3）白花丹素钠与牛血清蛋白的作用 图（E）在25℃时白花丹素钠与BSA相互作用的紫外光谱 （CB SA= 1×10-5mol/L C白花丹素钠=1×10-7mol/L） 图（F）在37℃时白花丹素钠与BSA相互作用的紫外光谱 （CB SA= 1×10-5mol/L C白花丹素钠=1×10-7mol/L） 由图（E）和图（F）可看出，随着白花丹素钠配合物浓度的增加，其较强的吸收峰峰值明显下降，并且发生了红移现象；而在278nm处的吸收峰也发生了下降的趋势，但是相对于较强吸收峰的下降要弱得多，并且无红移现象。 故白花丹素钠配合物与BSA发生了相互作用，因此也引起了蛋白质中2个色氨酸和19个酪氨酸周围微环境的极性变化 。 白花丹素钠与牛血清蛋白的作用 （1）钠离子与牛血清蛋白的作用 图G分别在25℃和37℃时钠离子与BSA相互作用的荧光光谱 （CB SA= 1×10-5mol/L CNa=1×10-5mol/L） （1）白花丹素与牛血清蛋白的作用 图H分别在25℃和37℃时白花丹素与BSA相互作用的荧光光谱 （CB SA= 1×10-5mol/L C白花丹素=1×10-5mol/L） （1）白花丹素钠对牛血清蛋白的作用 图I分别在25℃和37℃时白花丹素钠与BSA相互作用的荧光光谱 （CB SA= 1×10-5mol/L C白花丹