第一节 蛋白质化学1、2节.pptVIP

主要介绍氨基酸、肽和蛋白质的结构、性质、功能以及蛋白质的结构与功能的关系，蛋白质的分离、纯化、鉴定技术等。 蛋白质 ( protein ) 是由许多不同的α-氨基酸按一定的序列通过酰胺键（蛋白质化学中专称为肽键）缩合而成的，具有较稳定的构象并具有一定生物功能的生物大分子 . 第一节 蛋白质的生物学意义 第一节 蛋白质的生物学意义 2.催化剂酶____enzymes 4.运动——Contractile or Motile Proteins 染色体的运动、鞭毛运动 心跳、胃肠蠕动等，依靠与肌肉收缩有关的蛋白质来实现，如肌球蛋白、肌动蛋白。 5、调节——Regulatory Proteins 调节其他蛋白质执行其生理功能, 如胰岛素调节糖代谢;生长激素、参与基因表达的调控, 如转录调控因子等。 激素介导的信号转导往往是由一类GTP结合蛋白-G蛋白。 6.防御和进攻__ Defense Proteins 主动参与细胞防御，如免疫球蛋白（抗体），血液凝固蛋白，凝血酶，血纤蛋白原，抗冻蛋白，动物或植物毒蛋白,干扰素。 7.营养和贮存——Nutrient and Storage Proteins 为生物体提供充足的N素，以及C、H、 O、S，还有Fe 。 为种子的萌发幼苗贮存的营养蛋白。 第二节 蛋白质的化学组成和基本结构单位 二、 蛋白质的基本结构单位-----氨基酸 1、氨基酸的结构 2、氨基酸的构型 3、氨基酸的种类 4、氨基酸的理化性质 根据来源分：内源氨基酸和外源氨基酸 从营养学角度分：必需氨基酸和非必需氨基酸 这些体内需要而又不能自身合成，必须由食物供应的氨基酸，称为营养必需氨基酸。 ?人体必需氨基酸有八种： Met Trp Lys Val Ile Leu Phe Thr  “假 设 来 借 一 两 本 书” 半必需氮基酸：组氨酸、精氨酸 根据是否组成蛋白质来分： 蛋白质中常见氨基酸、蛋白质中稀有氨基酸和非蛋白氨基酸 1）氨基酸碳-碳主链的分类 脂肪族氨基酸(包括一氨基一羧基酸、一氨基二羧基酸、二氨基-羧基酸、羟基氨基酸、含硫氨基酸、含酰氨基氨基酸） 芳香族氨基酸 (Phe、Tyr、) 杂环族氨基酸(Trp 、His) 杂环族氨基酸（Pro) 2）R-基团的分类 Nonpolar R groups（非极性R基团） -(CH2)nCH3, -S-CH3, -(CH2)nC6H6 Uncharged polar R groups（极性不带电R基团） -H, -OH, -SH, -CO-NH2, Charged polar R groups:（极性带电R基团） 极性带正电 (positive charge): –NH3+ 极性带负电（negative charge):–COO- 氨基酸 非极性 Ala Val * Leu* Ile * Met* Phe * Trp * Pro 4）非蛋白氨基酸 广泛存在于各种细胞和组织中，呈游离或结合态，但并不存在蛋白质中的一类氨基酸，大部分也是蛋白质氨基酸的衍生物。 H2N-CH2-CH2-COOH H2N-CH2-CH2-CH2-COOH 蛋白质基本结构单位：L－?－氨基酸 ?－氨基酸：脯氨酸（亚氨基酸）除外 L－氨基酸：甘氨酸（无不对称C）除外 氨基酸结构通式：RCH(NH2)COOH 常见氨基酸种类：20种。 ①氨基酸的旋光性及立体异构 除甘氨酸外，氨基酸含有一个手性?-碳原子，因此都具有旋光性。左旋（-）或右旋（+）比旋光度是氨基酸的重要物理常数之一，是鉴别各种氨基酸的重要依据。 构成蛋白质的氨基酸除甘氨酸外，均含有α-碳原子，在空间各原子有两种排列方式：L-构型与D-构型，它们的关系就像左右手的关系，互为镜像关系。 ②氨基酸的光吸收 构成蛋白质的20种氨基酸在可见光区都没有光吸收，在紫外区只有酪氨酸、苯丙氨酸和色氨酸有吸收光的能力。 酪氨酸的?max＝275nm， 苯丙氨酸的?max＝257nm， 色氨酸的?max＝280nm 由于蛋白质中含有酪氨酸、苯丙氨酸和色氨酸，所以也有紫外吸收能力，一般最大光吸收在280nm波长处。 可以利用紫外分光光度法进行定量。 分光光度法测定原理 A 或D=光吸收或光密度； ε=摩尔消光系数； C=摩尔浓度；