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氨基酸必需氨基酸：指体内需要而又不能自身合成，必须由食物供给的氨基酸，共有8种（对成人而言）：异亮氨酸、亮氨酸、色氨酸、苏氨酸、苯丙氨酸、赖氨酸、蛋氨酸、缬氨酸 (一两色素本来淡些)(借来一两本淡色书:缬赖异亮苯蛋色苏)蛋白质的互补作用：指营养价值较低的蛋白质混合食用，其必需氨基酸可以互相补充而提高营养价值（豆类—赖多色少；谷类—相反）中性：甘氨酸 、丙氨酸、缬氨酸 、亮氨酸、异亮氨酸酸性：天冬氨酸、 谷氨酸 碱性； 赖氨酸 、 精氨酸、组氨酸芳香族；苯丙氨酸、络氨酸、色氨酸等电点：当溶液为某一pH值时，AA主要以兼性离子的形式存在，分子中所含的正负电荷数目相等，净电荷为0。这一pH值即为AA的等电点（pI）。在pI时，AA在电场中既不向正极也不向负极移动，即处于两性离子状态。酸性AA：pI = (pK’1 + pK2)/2 碱性AA：pI = (pK’2 + pK’3 )/2 N平衡：比较一个人（或动物）每日摄入食物的含氮量与排泄物（尿与粪）中含氮量之间的关系。总氮平衡：摄入氮 = 排出氮（正常成人）正氮平衡：摄入氮 排出氮（儿童、孕妇等）负氮平衡：摄入氮 排出氮（饥饿、消耗性疾病患者） 蛋白质1.定义：蛋白质(protein，Pr)是由许多氨基酸通过肽键相连形成的高分子含氮化合物。2.蛋白质的一级结构：蛋白质的一级结构指多肽链中氨基酸从N-端至C-端的的排列顺序。（主要化学键：肽键（主），二硫键）3.蛋白质的二级结构：蛋白质分子中某一段肽链的局部空间结构，即该段肽链主链骨架原子的相对空间位置，并不涉及氨基酸残基侧链的构象 。（主要化学键：氢键）4.（1）蛋白质的变性：在某些物理和化学因素作用下，蛋白质特定的空间构象被破坏，从而导致其理化性质改变和生物活性的丧失。（2）变性的本质：破坏非共价键和二硫键，不改变蛋白质的一级结构。（3）造成变性的因素： 1）物理因素：高温、高压、脱水、射线、超声波、搅拌、剧烈振荡等 2）化学因素：强酸、强碱、重金属盐、生物碱试剂、尿素、有机溶剂等 （4）变性后的表现：生物活性丧失、理化性质改变（溶解度降低、粘度增加、结晶能力消失、易被蛋白酶水解）5.分离纯化：透析；盐析；丙酮沉淀；电泳；离子交换层析；分子筛6.六大营养物：A.蛋白质：蛋白质是生物体的主要成分，担负和参与生命过程中各个方面的活动与功能。B.脂肪：供给人体热量和贮存能量。C.糖类：供给能量、参与人体组织的构成、协助脂肪代谢。D.维生素：指人和动物（以及微生物）体内不能自行合成，必须从食物中取得，才能保证健康的小分子有机化合物。E.无机盐：能够有效的维持细胞液的酸碱平衡度，维持我们神经肌肉的兴奋性。F.水：组成细胞组织的成分；参与人体各种生理功能以及调节体温。酶一、什么是酶？ 定义：由活细胞产生的、 有高度专一性和高效催化作用的生物大分子。包括核酸和蛋白质。（补充：酶是生物催化剂。生物体一切生化反应都需酶催化才能进行！性能远远超过人造催化剂）二、酶的分类氧化还原酶、转移酶、水解酶、裂合酶、异构酶、合成酶（或称连接酶）三、米氏方程酶反应动力学方程式： V——反应初速度；Vmax——最大反应速度；[S]：底物浓度Km —米氏常数，值等于酶促反应速度为最大反应速度一半时的底物浓度，单位mol/l。 四、酶的特性1．酶是高效催化剂。 2．酶对底物的结构具有严格的选择性。 （1）相对专一性：（2）绝对专一性:（3）立体异构专一性:3．酶催化反应的反应条件温和。4．酶的催化活性在生物体内受多种因素的调节五、诱导契合学说 该学说认为酶和底物结合之前，酶活性中心的结构与底物的结构并不一定完全吻合，但当二者相互作用时，因酶活性中心具有柔性，底物与酶相互诱导发生构象变化，从而能契合形成中间过渡态。(补充：酶表面并没有一种与底物互补的固定形状，而只是由于底物的诱导才形成了互补形状。 当底物和酶接触时，可诱导酶分子的构象变化，使酶活性中心的各种基团处于和底物互补契合的正确空间位置，有利于催化。)六、酶活力又称酶活性。就是酶催化一定化学反应的能力——能催化多快的反应。通常以测出的酶促反应速度表示。在标准条件下（25 ℃ ，最适pH和最适底物浓度）一分钟内催化1微摩尔底物转化为产物所需的酶量。 1 IU= 1 mol / min ——酶活力单位标准化在标准条件下（25 ℃ ，最适pH和最适底物浓度）每秒钟催化1摩尔底物转化为产物所需的酶量。1 Kat =1 mol/s= 60×106 IU——酶活力单位标准化七、酶的比活力 每毫克酶蛋白所含的酶活力单位数。，U/mg。酶产品质量评价中常使用，一定程度上代表酶的纯度。八、酶的分离和纯化1、衡量分离提纯效果的两个指标：活力的回收——是表示提纯过程中酶的损失情况回收率％＝每次总活力×100 /第一次总活力