第六节 ：酶 生物竞赛.pptVIP

第五节 酶促反应动力学 定义： 酶促反应动力学是研究酶促反应速度以及各种条件下对酶反应速度的影响。 1 在低底物浓度时, 反应速度与底物浓度成正比，为一级反应。 2 底物浓度增大与速度的增加不成正比,为混合级反应. 3 当底物浓度达到一定值，几乎所有的酶都与底物结合后，反应速度达到最大值（Vmax），此时再增加底物浓度，反应速度不再增加，表现为零级反应。 一 底物浓度对酶促反应速度的影响 (一)V-S曲线 底物浓度 1913年，德国化学家Michaelis和Menten根据中间产物学说对酶促反映的动力学进行研究，推导出了表示整个反应中底物浓度和反应速度关系的著名公式，称为米氏方程。 Km — 米氏常数 Vmax — 最大反应速度 （二）米氏方程 （二）Km和Vmax的意义： 1. 当?= Vmax／2时，Km=[S]。因此，Km等于酶促反应速度达最大值一半时的底物浓度。 ── Vmax 2 Vmax[S] Km + [S] = 2. Km可以反映酶与底物亲和力的大小。Km越小，酶与底物的亲和力越大，酶促反应越快。Km越大，则亲和力越小。 E + S k+1 k-1 k+2 ES E + P k-1 + k+2 k+1 Km = =Ks Km物理含义：ES复合物消失速度常数与形成速度常数之比。 3. 可用于判断反应级数： 当