5.1第五篇 蛋白质.ppt

本章内容(Contents) 一、蛋白质的结构与组成 1、蛋白质 （2）蛋白质的元素组成 （1）氨基酸的结构 （2） 氨基酸的分类 （3）氨基酸的物理性质 ③氨基酸分子间脱水生成肽 α-氨基酸受热或酶的作用，一分子氨基酸的α-氨基与另一分子氨基酸的α-羧基脱水生成二肽（氨基酰-氢基酸）。 “-CO-NH-”称为肽键，又称酰胺键，是多肽及蛋白质分子的主要化学键。 （1）蛋白质分子的一级结构 指不同种类和不同数量的氨基酸按一定的顺序以肽键相联形成的线性多肽链。 肽键的结构 一个氨基酸的氨基与另一个氨基酸的羧基之间失水形成的酰胺键称为肽键，所形成的化合物称为肽。 由两个氨基酸组成的肽称为二肽，由多个氨基酸组成的肽则称为多肽。组成多肽的氨基酸单元称为氨基酸残基。 （2）蛋白质分子的二级结构 （2）二级结构的类型 （3）蛋白质分子的三级结构 在碱性介质（pHpI）中，蛋白质解离成酸，使蛋白质带负电荷，而在酸性介质（pHpI）中，蛋白质解离成碱，使蛋白质带正电荷。 电泳：若以电流通过蛋白质溶液时，则在碱性介质中蛋白质分子移向阳极，而在酸性介质中，蛋白质分子移向阴极，蛋白质在电场中能够泳动的现象，称为电泳。 由于等电点时蛋白质分子的净电荷为0，故在电场中不会发生移动。 电泳可以把蛋白质从混合液中分离出来。 可逆沉淀： 在蛋白质溶液中加入中性盐，可产生两种现象。 盐溶：在盐浓度很稀的范围内，随着盐浓度增加，蛋白质的溶解度也随之增加，这种现象称为盐溶。 盐析：当中性盐浓度增加到一定程度时，蛋白质的溶解度明显下降并沉淀析出的现象，叫作盐析。 有机溶剂沉淀 水溶性有机溶剂如丙酮、乙醇、甲醇等达到相当饱和度时可以使蛋白质沉淀。 由于这些溶剂与水的亲和力比蛋白质强，能夺取蛋白质分子表面的水化膜，同时降低水的介电常数，增加蛋白质分子间的静电相互作用，导致蛋白质分子聚集沉淀。 不可逆沉淀： 当溶液pH大于等电点时，蛋白质颗粒带净负电荷，易与重金属离子结合成不溶性盐而沉淀析出。 蛋白质的持水性 指水化了的蛋白质将水保留在蛋白质组织（如蛋白质凝胶、牛肉和鱼肌肉）中而不丢失的能力。 4、膨润 蛋白质吸水后不溶解，在保持水分的同时赋予制品以强度和黏度的一种重要功能特性。 由于吸附了大量的水，膨润后的凝胶体积膨大。 干凝胶发制时的膨化度越大，出品率越高。 干蛋白质凝胶的膨润与凝胶干制过程中蛋白质的变性程度有关。在干制脱水过程中，蛋白质变性程度越低，发制时的膨润程度越快，复水性越好，更接近于新鲜时的状态。 由于蛋白质在远离其等电点的情况下水化作用较大，所以基于此原理，许多原料采用碱发制。 5、黏度 蛋白质分子体积很大，而且由于水化作用而使蛋白质分子表面带有水化层，更增大了分子的体积，使得蛋白质溶胶的液体流动阻力很大，黏度比一般小分子溶液大得多，且随着分子质量的增加黏度增大。 影响蛋白质流体黏度特性的主要因素是蛋白质分子的形状或颗粒的表观直径。 球形分子蛋白质的溶液黏度一般低于纤维状分子蛋白质溶液；如果蛋白质分子带有电荷，增加了水化层的厚度，则溶胶黏度变得更大。 蛋白质的浓度与黏度成正比，而温度却与黏度呈反比关系。 凝胶化作用机制 溶胶状态---似凝胶状态---有序的网络结构状态 凝胶化的相互作用 氢键、静电相互作用——可逆凝胶（明胶） 疏水相互作用——不可逆凝胶（蛋清蛋白） 二硫键——不可逆凝胶（乳清蛋白） 金属离子的交联相互作用 影响蛋白质凝胶化作用的因素 蛋白质凝胶化在食品中的应用 果冻 蛋白质的织构化是在开发利用植物蛋白和新蛋白质中要特别强调的一种功能性质。 蛋白质织构化的方法： 热凝结和形成薄膜：腐竹 纤维的形成 热塑性挤压：肉丸 影响蛋白质乳化作用的因素: 蛋白质的溶解度：正相关 pH值 pH=pI 溶解度小时，降低其乳化作用 pH=pI 溶解度大，增加其乳化作用 血清清蛋白、明胶、蛋清蛋白在pH=pI，具有较高的溶解度，此时，乳化作用增加。 与蛋白质表面疏水性存在正相关。 适当热诱导蛋白质变性，可增强其乳化作用。 起泡性质 是指蛋白质在汽--液界面形成坚韧的薄膜使大量气泡并入和稳定的能力。 起泡性质的评价 蛋白质的起泡力 测定泡沫稳定性 影响泡沫形成和稳定性的因素: 影响泡沫形成和稳定性的因素: pH值 大多数食品泡沫是在不同于其蛋白质等电点的条件下制备的。例外:卵清蛋白 在pI时蛋白质的溶解度很低，形成泡沫数量较少（泡沫膨胀率较低），但泡沫的稳定性较高。 盐 盐析时则显示较好的起泡性质。 盐溶时则显示较差的起泡性质。 NaCl：增加膨胀度和降