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免疫球蛋白_3ppt课件

Ig可变区中的高变区是抗原结合的部位 抗体以表面互补的方式结合抗原 小分子抗原:整个分子嵌入CDR形成的“口袋”中。 大分子抗原:表面的表位与抗体结合。 激活补体系统 1.IgM,IgG与抗原结合后,发生构象改变,暴露补体结合点。 补体结合位置:CH2 功能区(IgG1-IgG3) CH3 功能区( IgM) 2.聚合的IgA通过旁路途径激活补体. 效应:直接裂解病原体细胞 调理吞噬 Ig C区的效应功能 结合表达Fc受体的细胞 Fc受体:能够结合抗体Fc段的膜蛋白。 FcγRⅠ,FcγRⅡ,FcγR Ⅲ FcαⅠ FcεⅠ,FcεⅡ 1.调理作用(opsonization):抗体Fc段与吞噬细胞上的Fc受体结合或补体沉积在病原体上,增强吞噬细胞的吞噬作用。 Ig C区的效应功能 2.抗体依赖的细胞介导 的细胞毒作用 (Antibody-dependent cell-mediated cytotoxicity, ADCC):表达Fc受体的杀伤细胞通过识别Ig分子Fc段直接杀伤与Ig结合的靶细胞. 3.介导I型超敏反应 IgE Fc 段(CH2,CH3)与肥大细胞,嗜碱性粒细胞表面高亲和力FcεRI受体结合,促使合成,释放炎性介质,引起I型超敏反应. 考评项目赋标准分,对照考评内容和考评办法对考评项目进行考评,评出各考评项目的考评实际得分,考评类目下各考评项目考评实际得分之和为该考评类目的考评实际得分 第四章 免疫球蛋白 Immunoglobulins Von Behring (inactivated) Ig Introduction 概 念 Two Forms of Immunoglobulin Membrane Ig (mIg) Secreted Ig 第一节 免疫球蛋白的结构 免疫球蛋白的基本结构 可变区和恒定区 铰链区 结构域 免疫球蛋白的其它成分 Ig的基本结构——四肽链结构:Y 型 2条完全相同的重链 2条完全相同的轻链 Heavy chain (重链) Light chain(轻链) Disulfide bonds (二硫键) 重链(Heavy Chain, H链) 由450-550个氨基酸残基组成。 Ig H链恒定区的氨基酸组成和排列顺序不同(抗原性不同),分为五大类(同种型) H链类 Ig类 Ig亚类 γ IgG IgG1,2,3,4 α IgA IgA1, IgA2 μ IgM δ IgD ε IgE 轻链(Light Chain, L链) 214个氨基酸 κ、λ两型 天然Ig分子两条轻链的型别相同. 两种轻链均可见于五类Ig分子. 两种轻链的功能无差异。 1、可变区 不同Ig的重链和轻链在靠近N端约110个氨基酸的序列变化很大,称为可变区(Variable region, V区) 重链和轻链的可变区分别称VH (约占重链1/4), VL (约占轻链1/2), 可变区与恒定区 VH VL Ig可变区中的高变区 (Hypervariable region , HVR):可变区中氨基酸变化较大的区域,为抗原结合部位(antigen binding site),又称互补决定区(complementary-determining region, CDR) 。 骨架区(framework region, FR) 2、恒定区 重链和轻链在靠近C端的氨基酸序列相对稳定,称为恒定区(Constant region,C)。重链和轻链的恒定区分别称CH , CL Ig的可变区用于识别和结合抗原,恒定区用于启动下游效应。 绞链区(Hinge Region):位于IgG、IgA和IgD的CH1和CH2之间 1.富含脯氨酸,易于伸展,弯曲——有利于Fab结合抗原。 2.易被酶解 IgM,IgE无铰链区 N terminus C terminus Ig的结构域(domain) ——功能区 Ig多肽链通过链内二硫键 折叠形成的几个球形亚单 位,约110个氨基酸组成。 L链:有两个功能区—— VL、CL H链:有四~五个功能区— IgG、IgA、IgD —— VH、CH1、CH2 、CH3 IgM 、IgE—— VH、CH1、CH2 、CH3 、CH4 Ig的结构域为β折叠,称为免疫球蛋白折叠(immunoglo

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