- 1、本文档共46页,可阅读全部内容。
- 2、原创力文档(book118)网站文档一经付费(服务费),不意味着购买了该文档的版权,仅供个人/单位学习、研究之用,不得用于商业用途,未经授权,严禁复制、发行、汇编、翻译或者网络传播等,侵权必究。
- 3、本站所有内容均由合作方或网友上传,本站不对文档的完整性、权威性及其观点立场正确性做任何保证或承诺!文档内容仅供研究参考,付费前请自行鉴别。如您付费,意味着您自己接受本站规则且自行承担风险,本站不退款、不进行额外附加服务;查看《如何避免下载的几个坑》。如果您已付费下载过本站文档,您可以点击 这里二次下载。
- 4、如文档侵犯商业秘密、侵犯著作权、侵犯人身权等,请点击“版权申诉”(推荐),也可以打举报电话:400-050-0827(电话支持时间:9:00-18:30)。
- 5、该文档为VIP文档,如果想要下载,成为VIP会员后,下载免费。
- 6、成为VIP后,下载本文档将扣除1次下载权益。下载后,不支持退款、换文档。如有疑问请联系我们。
- 7、成为VIP后,您将拥有八大权益,权益包括:VIP文档下载权益、阅读免打扰、文档格式转换、高级专利检索、专属身份标志、高级客服、多端互通、版权登记。
- 8、VIP文档为合作方或网友上传,每下载1次, 网站将根据用户上传文档的质量评分、类型等,对文档贡献者给予高额补贴、流量扶持。如果你也想贡献VIP文档。上传文档
查看更多
2011年生化大纲修订第一模块
《生物化学及分子生物学I》本科课程质量标准
课程编号:
课程名称:生物化学及分子生物学
英文名称:Biochemistry
总 学 时:90学时。(理论课:50学时;实验课:40学时)
学 分:5学分
自主学习:49学时
适用对象:临床医学、检验、麻醉、影像、法医、药学、眼视光。
课程考核:终结性考核,占总成绩60%
形成性考核,占总成绩40%。其中包括实验考核(20%)、学习态度和平时表现(10%)和课程阶段考核(10%)。
生物化学是研究生物体的化学组成及化学变化规律的科学。医学生物化学主要研究的对象是人体,即研究人体内的物质分子的组成及代谢变化,以揭示生命现象的奥秘。医学分子生物学主要研究人体生物大分子的结构、功能、相互作用及其同疾病发生、发展、诊断、治疗的关系。随着生物学、微生物学、免疫学、生理学和病理学等基础学科的研究深入到分子水平,生物化学及分子生物学的理论和技术已成为解决上述各个学科理论问题的基础。同样,生物化学及分子生物学与临床医学的关系也很密切,近代医学的发展经常运用其理论和方法来诊断、治疗和预防疾病,而且许多疾病的机理也需要从分子水平上加以探讨。20世纪下半叶分子生物学的迅猛发展,对整个社会的经济发展产生巨大影响。近年来,以生化及分子生物学理论为基础的生物技术与信息技术、纳米技术被称为影响本世纪的社会、经济、文化生活的三大科学技术产业。
本课程适应医科类各专业的学生学习。通过本课程的学习,使学生知道及理解生物分子的结构与生理功能,以及两者之间的关系。理解生物体重要物质代谢的基本途径,主要生理意义、调节以及代谢异常与疾病的关系,理解基因信息传递的基本过程,基因表达调控的概念。理解各组织器官的代谢特点及它们的在医学上的意义。而分子生物学的技术知识主要介绍几种常用的生物技术,包括:分子克隆、克隆基因的表达、核酸分子杂交、PCR技术、基因诊断与基因治疗,这些技术知识不仅使医学生了解生物技术的发展动态,也为其将来参加医学工作、科研奠定必要的基础。本着加强基本理论知识学习、加强基本训练和加强基础课与后续课、临床课联系的原则,并根据国家教委关于教学改革的精减教学内容的指示精神,培养和提高学生自主学习的能力,我们在理论课教学中对教学内容要求如下:
掌握内容:要求学生在理论的基础上加以熟记并能融汇贯通。熟悉内容:要求学生理解的基本内容。了解内容:要求学生作一般性的认识和了解。
绪论
目的要求:
一、熟悉:生物化学的概念、研究内容。
二、了解:生物化学与医学各学科的关系。
学时安排:自主学习:1学时。
自学内容:
一、基本概念或关键词:生物化学 。
二、主要教学内容:
1.生物化学的发展简史。(自主学习)
2.当代生物化学的研究的主要内容(自主学习):生物分子的结构与功能、物质代谢及其调节、基因信息传递及其调控。
3.生物化学与医学。(自主学习)
第一章 蛋白质的结构与功能
目的要求:
一、掌握:
1.蛋白质含氮量及根据含氮量计算样品蛋白质含量。
2.肽键、肽单元、亚基的概念。
3.蛋白质一、二、三、四级结构的概念,二级结构的常见形式,α-
螺旋结构特点。
4.蛋白质的两性解离和等电点,蛋白质变性作用的概念、变性本质,维持蛋白质胶体稳定的因素,蛋白质沉淀法中的盐析法原理。
二、熟悉:
1.组成人体蛋白质20种氨基酸的结构通式。
2.氨基酸的分类、氨基酸的呈色反应。
3.肽及其分类、肽链的两端、氨基酸残基。
4.蛋白质二级结构中的β-折叠、β-转角、无规卷曲。
三、了解:
1. 蛋白质结构与功能的关系。
2.蛋白质的复性、蛋白质的分离及分类。
3.谷胱甘肽的结构及其生理作用。
4.蛋白质变性因素、变性蛋白质的特征。
学时安排: 理论课:4学时。自主学习:4学时。
教学内容:
一、基本概念或关键词:肽键,肽单元,亚基,蛋白质一、二、三、四结构,蛋白质变性作用,蛋白质的等电点。
二、主要教学内容:
1.蛋白质的分子组成:元素组成,根据N含量推算样品中蛋白质的含量(自主学习)。蛋白质的构件分子一氨基酸:氨基酸的结构特点:L—α—氨基酸的结构通式(自主学习)。氨基酸的分类:20种氨基酸的三字缩写符号(自主学习)。氨基酸的理化性质(自主学习)。氨基酸之间的连接:肽键与肽;肽键和肽键平面;肽及其分类,多肽链的两端,氨基酸残基;生物活性肽:谷胱甘肽和促甲状腺释放激素(自主学习)。
2.蛋白质的分子结构:蛋白质的一级结构:一级结构的概念及其重要
性。蛋白质的二级结构:二级结构的概念、肽单元,常见的二级结构形式:α-螺旋、β-折叠、β-转角和无规卷曲。α-螺旋结构特点和模体(自主学习)。蛋白质的三级结构:三级结构的概念,结构域。蛋白质的四级结构:四级结构的概念和亚基。
3.蛋白质的理化性质及其分离纯化:两性解离和等电
文档评论(0)