乳源ACE抑制肽作用于靶标模拟分子机理研究.PDF

※基础研究 食品科学 2011, Vol. 32, No. 23 21 ACE 1 1,2, 郭慧青 ，潘道东 * (1.南京师范大学 国家乳品加工技术研发分中心，江苏 南京 210097 ； 2.宁波大学生命科学与生物工程学院，浙江 宁波 315211) 利用分子柔性对接方法模拟研究 4 种较典型的血管紧张素转化酶Ⅰ(ACE)抑制肽 KVLPVP(Lys-Val-Leu-Pro- Val-Pro) 、YKVPQL(Tyr-Lys-Val-Pro-Gln-Leu) 、VYPFPG(Val-Tyr-Pro-Phe-Pro-Gly) 、IASGQP(Ile-Ala-Ser-Gly-Gln- Pro)与ACE 相互作用的分子机理，确定它们的作用位点、作用力类型及相互作用能。结果表明：4 种 ACE 抑制肽 与 ACE 的活性口袋之间存在氢键、疏水、亲水、静电力、配位键等相互作用力，它们共同维持了肽与ACE 复 合物构象的稳定。ACE 活性口袋中的关键氨基酸残基为：His353 、Ala354 、Ser355、Ala356 、Glu384 、Glu411 、 Pro519 、Arg522 、Tyr523 ，小肽分子中的关键基团为：氮端氨基、肽键羰基、碳端羧基；KVLPVP 、YKVPQL 、 VYPFPG 、IASGQP 与ACE 之间的结合能呈由低到高的趋势，表明它们与 ACE 之间的结合依次减弱，这与它们的 IC50 值依次增大的趋势相一致。 ACE 抑制肽；血管紧张素转化酶；分子模拟 Molecular Mechanism Simulation of Targeting of ACE-inhibitory Peptides Derived from Milk Proteins 1 1,2, GUO Hui-qing ，PAN Dao-dong * (1. Branch of National Dairy Processing Technology Developing Center, Nanjing Normal University, Nanjing 210097, China； 2. Faculty of Life Science and Biotechnology, Ningbo University, Ningbo 315211, China) Abstract：An investigation into the molecular mechanisms of interaction between angiotensin Ⅰ-converting enzyme (ACE) and each of four typical ACE-inhibitory peptides derived from milk proteins, KVLPVP (Lys-Val-Leu-Pro-Val-Pro), YKVPQL (Tyr-Lys-Val-Pro-Gln-Leu), VYPFPG (Val-Tyr-Pro-Phe-Pro-Gly), and IASGQP (Ile-Ala-Ser-Gly-Gln-Pro) was carried out using the flexible molecule docking technology to determine the action sites, types of intermolecular force and int