碱基腺嘌呤与多肽酰胺间氢键作用的最佳位点-物理化学学报.PDF

物理化学学报(Wuli Huaxue Xuebao) December Acta Phys. -Chim. Sin. 2013, 29 (12), 2551-2557 2551 [Article] doi: 10.3866/PKU.WHXB201310293 碱基腺嘌呤与多肽酰胺间氢键作用的最佳位点 刘 帅 李书实 刘冬佳 王长生* (辽宁师范大学化学化工学院, 辽宁大连116029) 摘要: 正确理解核酸碱基和蛋白质多肽间的作用机制有助于人们利用这些生物分子有效地进行分子设计, 进 而制备具有特殊纳米结构和功能的生物分子材料. 本文优化得到了碱基腺嘌呤与N- 甲基乙酰胺、甘氨酸二肽、 丙氨酸二肽形成的20 个氢键复合物的结构并计算了结合能, 探讨了腺嘌呤与多肽酰胺间氢键作用的最佳位 点. 研究发现: 腺嘌呤可以使用两个不同位点(A1位点和A2 位点)与N- 甲基乙酰胺形成N―H…N 型或者N― H…O ＝C 型氢键复合物, 腺嘌呤使用A 1位点与N- 甲基乙酰胺形成的N―H…N 型氢键复合物更稳定; 二肽分 子可以使用主链上两个不同位点(丙氨酸的Ala7 位点和Ala5 位点或者甘氨酸的Gly7 位点和Gly5 位点)与腺嘌 呤形成含有N―H…N 和N―H…O ＝C 两条氢键的复合物, 二肽分子使用Ala7 或Gly7 位点与腺嘌呤形成的氢 键复合物更稳定; 腺嘌呤与多肽间的氢键作用强于其与N- 甲基乙酰胺的作用. 基于分子中的原子理论与自然键 轨道计算结果分析了氢键作用的本质. 关键词: 碱基腺嘌呤; N- 甲基乙酰胺; 甘氨酸二肽; 丙氨酸二肽; 氢键; 结合能 中图分类号: O641 Site Preferences of Adenine Hydrogen Bonding to Peptide Amides LIU Shuai LI Shu-Shi LIU Dong-Jia WANG Chang-Sheng* (School of Chemistry and Chemical Engineering, Liaoning Normal University, Dalian 116029, Liaoning Province, P. R. China) Abstract: A detailed understanding of how nucleobases interact with protein peptides will allow us to gain valuable insights into how these interesting biological molecules could be used to construct complex nanostructures and materials. In this work, the optimal structures and binding energies of 20 hydrogen- bonded complexes, which contained the nucleic acid base adenine, N- methylacetamide, a glycine dipeptide, and an alanine dipeptide, were obtained. The site preferences of adenine hydrogen bonding to peptide amides were ex