第一章蛋白质-(精选·公开·课件).pptVIP

一、 蛋白质的化学组成 1.元素组成：蛋白质是一类含氮有机化合物，除含有碳、氢、氧外，还有氮和少量的硫。某些蛋白质还含有其他一些元素，主要是磷、铁、碘、钼、锌和铜等。这些元素在蛋白质中的组成百分比约为： 碳 50％-55% 氧 19-24％ 氮 16% 氢 6.5-7.3％ 硫 0-3％ 其他 微 量 蛋白质的含氮量 大多数蛋白质的含氮量接近于16%，这是蛋白质元素组成的一个特点，也是凯氏（Kjedahl）定氮法测定蛋白质含量的计算基础。所以，可以根据生物样品中的含氮量来计算蛋白质的大概含量： 样品中蛋白质含量=蛋白氮 ? 6.25 6.25为蛋白质系数，即1克氮所代表的蛋白质量（克数） 2.分子组成： 经酸、碱和酶处理蛋白质，使其彻底水解得到产物为氨基酸，组成蛋白质的常见20种氨基酸中除脯氨酸外，均为?-氨基酸： 第一节 蛋白质的基本结构单位—氨基酸 （amino acid） 一、蛋白质的水解 二、氨基酸的分类 三、氨基酸的理化性质 四、氨基酸的分析分离（后讲） 一、蛋白质的水解 蛋白质和多肽的肽键与一般的酰胺键一样可以被酸碱或蛋白酶催化水解，酸或碱能够将多肽完全水解，酶水解一般是部分水解. 完全水解得到各种氨基酸的混合物，部分水解通常得到多肽片段。 所以，氨基酸是蛋白质的基本结构单元。 大多数的蛋白质都是由20种氨基酸组成。这20种氨基酸被称为基本氨基酸。 根据来源分：内源氨基酸和外源氨基酸 从营养学角度分：必需氨基酸和非必需氨基酸 按R基极性分类20种常见氨基酸? (1)非极性R基团氨基酸：8种—Ala Val Leu Ile Phe Pro Met Trp (2)极性不带电荷R基团氨基酸：7种—Ser Thr Asn Gln Try Cys Gly (3)带负电荷R基团氨基酸：2种—Asp Glu (4)带正电荷R基团氨基酸：3种—Lys Arg His Gly是唯一不含手性碳原子的氨基酸，因此不具旋光性。 三、 氨基酸的理化性质 除甘氨酸外，氨基酸含有一个手性?-碳原子，因此都具有旋光性。比旋光度是氨基酸的重要物理常数之一，是鉴别各种氨基酸的重要依据。 旋光性：旋光物质使平面偏振光的偏振面发生旋转的能力。使偏振面向右旋的，称右旋光物质，记为“+”，使偏振面向左旋的，称左旋光物质，记为“-”。 氨基酸的旋光性是由它们的结构决定的。 除甘氨酸外，其它氨基酸的?-C原子都与四个不同的原子和基团连接，因而是不对称C原子。 手性中心（chiral center）：当一个C原子有四个不同的取代基同它连接形成一个不对称碳原子时，这个碳原子就是一个不对称中心或称做手性中心。 2.氨基酸的光吸收 构成蛋白质的20种氨基酸在可见光区都没有光吸收，但在远紫外区(220nm)均有光吸收。 在近紫外区(220-300nm)只有酪氨酸、苯丙氨酸和色氨酸有吸收光的能力。 酪氨酸的?max＝275nm 苯丙氨酸的?max＝257nm， 色氨酸的?max＝280nm， 3.高熔点 4.一般均溶于水，溶于强酸、强碱；不溶于乙醚。 5.氨基酸一般有味 （二）氨基酸的两性性质和等电点? 1.氨基酸的兼性离子形式(证据) 氨基酸的两个重要性质：氨基酸晶体的熔点高（?200?C）；氨基酸使水的介电常数增高。 H H3N+-C-COO- R 2、氨基酸的两性解离性质及等电点  氨基酸有时被用作缓冲剂，缓冲剂是当加入酸或碱时具有抗pH改变的溶液，缓冲剂起作用的pH范围称为缓冲范围，通常定义为pK+1至pK-1。 氨基酸等电点的计算 小 结 1.当外液pH为某一pH值时，氨基酸分子中所含的-NH3+和-COO-数目正好相等，净电荷为0。这一pH值即为氨基酸的等电点，简称pI。 2.某氨基酸的等电点即为该氨基酸两性离子两边的pK值和的一半。 3.在氨基酸等电点以上任何pH，AA带净的负电荷，在电场中向阳极移动；在氨基酸等电点以下任何pH，AA带净的正电荷，在电场中向阴极移动。 4.在一定pH范围中，溶液的pH离AA等电点愈远，AA带净电荷愈多。 作 业 根据各氨基酸相应的pK值，分析Gly、Glu、His在pH 3.0、7.0、13.0时占优势的离子形式