第四章 食品酶工技术.ppt

第四章 食品酶加工技术 第一节 概述（酶学基础） 酶是一种生物催化剂，生物体内的各种生化反应几乎都是在酶的催化作用下进行的。 一、酶的化学本质 1926年，萨姆纳(Sumner)首次从刀豆提取液中分离得到脲酶结晶，证明了它具有蛋白质的性质，此后的一系列实验都证明酶的化学本质是蛋白质。 与其它蛋白质一样，酶的基本组成单位是氨基酸，并且由肽键相连形成氨基酸长链，具有一、二、三级乃至四级结构。 酶的一级结构是指由L—氨基酸按一定顺序连接起来，并以复杂形式卷曲，形成具有活性中心的两性离子结构。 所谓活性中心指的是酶蛋白分子中直接与底物结合形成酶—-底物复合物的特性部位。 其中，直接与底物相结合的部位称为结合部位，催化底物进行特定的化学反应的部位称为催化部位。 活性中心由Ser195,His57.Asp102组成. Ser195是底物结合部位, ,His57是催化部位。 酶的二级结构是呈现出某种完整结构(如α螺旋)的肽链部分; 而三级结构是指由次级键，如离子键、氢键和疏水键等维系的多肽链的总体盘卷结构。 由数条相同或相类似的肽链组成的酶呈现四级结构，其中每一条肽链称为一个亚基，亚基在四级结构被破坏后即分离。 正如蛋白质按其组成可分为单纯蛋白和结合蛋白两大类一样，酶按其分子组成也可分为单纯酶和结合酶。 单纯酶的基本组成只是氨基酸，它的催化活性仅取决于蛋白质的结构，如脲酶、蛋白酶、淀粉酶； 结合酶除蛋白质以外还有非蛋白部分，这两部分对酶的催化活性缺一不可。 我们把其中的蛋白质部分称为酶蛋白，非蛋白部分称为辅助因子，两者结合形成的复合物称全酶。 如果全酶中酶蛋白与辅助因子结合得比较牢固，不易用透析方法把它们分开，这种辅助因子称为辅基。反之，容易分开的称为辅酶。辅酶能与不同的酶蛋白结合，形成不同的酶。它们能催化同一类型的化学反应，但所作用的底物不同。例如，乙醇脱氢酶与乳酸脱氢酶的辅酶均为NAD(烟酰胺腺嘌呤二核苷酸)，与酶蛋白结合后均能催化脱氢反应，但前者只能催化乙醇脱氢，而后者只能催化乳酸脱氢。 近10年来的研究发现，除蛋白质外，某些核糖核酸(RNA)也具有催化活性，这类RNA被称为核酸类酶或催化活性RNA。 二、酶的催化特性 酶是生物催化剂，因而它除了具有一般催化剂的特点，如缩短反应达到平衡点的时间，反应过程中本身不被消耗外，还具有反应专一性强，催化效率高，作用条件温和等特点。 (一)酶的专一性 一种酶仅能作用于某一种物质或一类结构相似的物质，并催化某种类型的反应，这种特性称为酶的专一性。酶的专一性可以按其严格程度的不同，分为下列两类： 1．绝对专一性 一种酶只能催化一种化合物进行一种反应，这种高度的专一性称为绝对专一性。 例如脲酶只能催化尿素进行水解生成CO2和NH3，它不能催化尿素以外的任何物质发生水解，也不能使尿素发生水解以外的其它反应。 当底物含有不对称碳原子时，酶只能作用于它异构体中的一种，而对另一种则全无反应，这种绝对专一性称为立体异构专一性。 例如乳酸脱氢酶催化丙酮酸生成L—乳酸，而D—乳酸脱氢酶却只能催化丙酮酸生成D—乳酸。 2．相对专一性 一种酶能够催化一类结构类似的物质进行某种相同类型的反应，这种专一性称为相对专一性。 例如脂肪酶能够催化所有含酯键的一类物质水解。 (二)酶的催化反应条件 酶的催化反应一般都在温和的pH、温度条件下进行。强酸、强碱、高温等致使蛋白质变性的因素都可使酶失去催化活性。 (三)酶催化的高效性 酶催化反应比非酶反应快，每分钟每个酶活性中心可有多达106个底物分子被代谢 转变。 (四)酶催化反应的广泛性 酶催化反应的范围很宽，比化学催化剂能催化的反应多得多，特别是近些年来随着遗传工程酶、酶的类似物(或称“合成酶”)的问世，例如用固相合成催化剂方法按一定顺序将氨基酸进行体外聚合而形成的“合成酶”类，为天然存在的酶催化反应以外的化学反应能以与天然酶相仿的速度和相似的温和条件进行，提供了可能性。 由上述酶催化反应的特性不难看出，酶是一种强有力的催化剂，对于工业酶用户而言，了解酶对底物具有高的亲和力，特别适用于低底物浓度的催化反应尤为重要。而一般情况下，由于许多工艺过程中使用的底物是纯的一种分子，并不需要每种酶都具有很高的底物专一性。 三、酶的命名 为了准确地识别某一种酶，避免发生混乱和误解，需要对已知的3000多种酶进行科学的分类与命名。为此，国际酶学委员会做了大量的工作，对酶的分类和命名方案不断修改和完善，以酶的专一性为基础，建议每种具体的酶都有其推荐名和系统命名。  (一)酶的推荐名 酶的推荐名是由底物名称和催化反应的类型两部分构成。例如葡萄糖氧化酶，它表明酶作用