抑制剂对酶促反应速度的影响酶的抑制剂-雅安职业技术学院.PPT

生物化学 雅安职业技术学院生物化学课程组 单底物、单产物反应 酶促反应速度一般在规定的反应条件下，用单位时间内底物的消耗量或产物的生成量来表示 反应速度取其初速度，即底物的消耗量很小（一般在5﹪以内）时的反应速度 底物浓度远远大于酶浓度 一种酶对每一种底物都各有一个特定的Km Km最小的底物大多数是此酶的天然底物 如：己糖激酶对葡萄糖的Km 1.5mmol/L 对果糖的Km 28mmol/L 所以葡萄糖为最适底物 当底物浓度高达一定程度 反应速度不再增加，达最大速度，反应为零级反应 [S] V Vmax 底物浓度与酶促反应速率的定量关系： 米－曼氏方程式 Ｖ Vmax[S] Km + [S] ＝ ── [S]：底物浓度 V：不同[S]时的反应速度 Vmax：最大反应速度 Ｋm：米氏常数 Km值 酶促反应速度为最大反应速度一半时的底物浓度 即当 V= Vmax / 2 时, 意义： a) Km是酶的特征性常数 （Km 只与酶的性质有关, 与酶的浓度无关） Km可反应酶对底物的亲和力 （Km越小，亲和力越大） 2 ＝ Km + [S] Vmax Vmax[S] Km＝[S] 三、温度对反应速度的影响 最适温度：酶促反应速度最快时的环境温度 低温时降低酶活性，温度回升酶活性可恢复 高温可使酶变性失活，不可恢复 低温降低酶活性的应用 贮存生物制品、菌种等 低温时由于活化分子数目减少，反应速度降低，但温度升高后，酶活性又可恢复 临床上的低温麻醉 减少组织细胞的代谢程度，提高机体手术时对氧和营养物质的耐受性 四、 pH对反应速度的影响 不同的的pH下酶的解离状态不同，这直接影响酶与底物的结合 或影响酶的空间结构, 从而改变酶的活力。 * 第三章 酶 酶的结构与功能 3 概述 酶的作用机制 影响酶促反应速度的因素 3 4 2 1 酶与医学的关系 5 主要内容 一、酶的概念 酶（Enzyme，E）：是一类由活细胞产生的，对其特异底物具有高效催化作用的蛋白质。 酶所催化的化学反应称为酶促反应。酶促反应中被酶催化的物质（基质、作用物）称为底物（S），催化反应所生成的物质称为产物（P） 第1节 概述 二、酶促反应的特点 （一）高度的催化效率 酶的催化效率通常比非催化反应高108～1020倍，比一般催化剂高107～1013倍。 （二）高度的特异性 一种酶仅作用于一种或一类化合物 酶的特异性可分为： 绝对特异性 相对特异性 立体异构特异性 （三）高度的不稳定性 酶是蛋白质，易变性，失去活性。 （四）酶促反应的可调节性 调节方式： 二、酶促反应的特点 对酶生成与降解量的调节 酶催化效力的调节 通过改变底物浓度对酶进行调节 三、酶的命名与分类 （一）酶的命名 1.习惯命名法——推荐名称 以酶催化的底物、反应的性质以及酶的来源命名。 2.系统命名法——系统名称 标明酶的所有底物与反应性质，并附有一个4位数字的分类编号。 一些酶的命名举例 1.氧化还原酶类 AH2+B A+BH2 如：琥珀酸脱氢酶、细胞色素氧化酶等 2.转移酶类 A-R+C A+C-R 如：氨基转移酶、磷酸化酶等 (二)酶的分类 3.水解酶类 A-B+H2O A-H+B-OH 如淀粉酶、蛋白酶、脂肪酶、磷酸酶等 4.裂合或裂解酶类 A-B A+B 如柠檬酸合酶、醛缩酶等 5.异构酶类 A B 如：磷酸丙糖异构酶、磷酸己糖异构酶等 6.合成酶类 A+B+ATP A-B+ADP+Pi 如：谷氨酰胺合成酶、谷胱甘肽合成酶等 根据酶的分子组成分为单纯酶和结合酶 单纯酶：仅由氨基酸残基构成的酶 结合酶：由蛋白质部分和辅助因子组成的酶 一、 酶的分子组成 蛋白质部分：酶蛋白 辅助因子 金属离子（K+、Na+ 、Mg+） 小分子有机化合物（维生素） 全酶 第2节 酶的结构与功能 二、酶的活性中心 酶的必需基团 酶分子的氨基酸残基侧链的化学基团中，与酶活性密切相关的化学基团 常见的必须基团：-COOH,-NH2，-OH,-SH 酶的活性中心 由酶的必需基团构成，存在于酶分子表面并形成具有特定空间结构的区