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第三章 核磁共振波谱学 Nuclear magnetic resonance spectroscopy, (NMR) 3.1 简介 除X射线衍射以外，NMR技术是目前最普遍用于测定生物大分子空间结构的技术。 NMR波谱学测定结构的方法比X射线晶体学方法年轻了20年。 1982年，确立了同核二维NMR谱测定蛋白质溶液构象的标准方法。 这一方法目前仍是一个发展的领域。 NMR落后于X射线晶体学的方面： 目前NMR还只能测定小的和中等大小的蛋白质的结构。 NMR测定的最大结构：30-40kD （270-360氨基酸） X射线晶体学测定的最大结构：2500kD 60倍大于前者（见图） NMR谱图的识别要手工完成，耗时且易出错。目前还没有自动化的谱图识别方法。 X射线晶体学和NMR波谱学测定的最大结构的比较 NMR相对于晶体学的优点： NMR使用溶液样品，因此，它不局限于那些能很好结晶的样品。 NMR可以测定不同溶液条件下的分子结构。 NMR也使得研究分子的性质相当容易，例如，研究分子的柔性、分子与其它分子的反应或相互作用、分子的动态特征等。 NMR技术的原理简述 NMR技术依赖于一个外加磁场和某些原子核中的天然“小磁铁”之间的相互作用。 用NMR技术解析一个蛋白质的结构就象一件出色的侦探工作。 NMR使用的磁场 大多数强度范围在50