图6-18胰凝乳蛋白酶的结构.pptVIP

p.237 圖 6 – 35 圖6-35　酵素修飾作用之範例。 磷酸基影響酵素的結構與催化活性 蛋白激酶（protein kinases）催化磷酸基連接到蛋白質結構上特定胺基酸殘基上的作用；蛋白質磷酸酶（protein phosphatases）則催化磷酸基的移除。 磷酸化調節作用（第 15 章）一個很重要的例子是肌肉與肝臟的肝醣磷酸化酶（分子量 94,500），此酵素催化的反應為 p.237 p.238 圖 6 – 36 p.238 圖6-36　經由多重不同機制調控肌肉肝醣磷酸化酶活性。肌肉中肝醣磷酸化酶的活性是經由一些不同的系統所調控的，包括共價修飾（磷酸化作用）、異位調節以及一連串對荷爾蒙濃度非常敏感的調控梯瀑（regulatory ascade），於參與磷酸化及去磷酸化作用的酵素上作用。在較活化的形式下（磷酸化酶 a），每個次單元上的特異性 Ser 殘基均被磷酸化。磷酸化酶 a 經由磷蛋白磷酸酶 1（PP1）催化而失去磷酸基，因此再被轉換成較不活化的磷酸化酶 b。磷酸化酶 b 藉由磷酸化酶之激酶的作用可再轉變（再活化）為磷酸化酶 a。這酵素的兩種形態的活性受活化劑（AMP）及抑制劑（葡萄糖 6-磷酸鹽與 ATP），異位性地結合在酵素的不同位置來調控。升糖素（glucagon）及腎上腺素（epinephrine）這兩種激素，經由一較短路徑，亦可調控磷酸化激酶與 PP1