第五节前细胞核.pptVIP

染色质蛋白质 1、组蛋白 一组进化上非常保守的碱性蛋白质，其中碱性氨基酸(Arg，Lys精氨酸和赖氨酸 )约占25%，存在于真核生物染色质，分为5种类型(H1，H2A，H2B，H3，H4)，后4种各2个形成组蛋白八聚体，构成核小体的核心，占核小体质量的一半。 微管结合蛋白 MAPs MAP分子至少包含一个结合微管的结构域和一个向外突出的结构域。突出部位伸到微管外与其它细胞组分（如微管束、中间纤维、质膜）结合。 主要功能：①促进微管组装。②增加微管稳定性。③促进微管聚集成束。 胞质动力蛋白Dynein发现于1963年，因与鞭毛和纤毛的运动有关而得名。 由两条相同的重链和一些种类繁多的轻链以及结合蛋白构成。 作用：在细胞分裂中推动染色体的分离、驱动鞭毛的运动、向着微管（-）极运输小泡。 常见微管组织中心 ◆间期细胞MTOC：? 中心体(动态微管) ◆分裂细胞MTOC：?有丝分裂纺锤体极(动态微管) ◆鞭毛纤毛细胞MTOC：?基体(永久性结构) 微丝的装配 条件：ATP、适宜的温度、存在K+和Mg2+离子。 过程：2-3个actin聚集成一个核心（核化）；ATP-actin分子向核心两端加合。微丝具有极性，ATP-actin加到(+)极的速度要比加到(-)极的速度快5-10倍。 溶液中ATP-肌动蛋白的浓度处于临界浓度时，ATP-肌动蛋白在(+)端添加，而从(-)端分离，表现出 “踏车”现象。 微丝结合蛋白 (1）肌球蛋白 属于马达蛋白，趋向微丝的（+）极。 已知15类（myosin I-XV）。 Myosin II构成粗肌丝。由2个重链和4个轻链组成，外观具有两个球形的头和一个螺旋化的干，头部有ATP酶活性。 Myosin V结构类似myosin II，但重链有球形尾部。 Myosin I 由一个重链和两个轻链组成。 Myosin I、II、V都存在于非肌细胞中，II型参与形成应力纤维和胞质收缩环，I、V型结合在膜上与膜泡运输有关 。 （2）原肌球蛋白（tropomyosin.Tm） 每个Tm的长度相当于7个肌动蛋白，呈长杆状。组成两条平行纤维，位于肌动蛋白双螺旋的沟中，主要作用是加强和稳定肌动蛋白丝，抑制肌动蛋白与肌球蛋白结合。 （3）肌钙蛋白（troponin,Tn）， 含三个亚基，肌钙蛋白C特异地与钙结合，肌钙蛋白T与原肌球蛋白有高度亲和力，肌钙蛋白I抑制肌球蛋白的ATP酶活性，主要作用是调节肌肉收缩。 肌肉的收缩 ①肌球蛋白结合ATP，引起头部与肌动蛋白纤维分离； ②ATP水解，引起头部与肌动蛋白弱结合； Myosin movement (continued) ③Pi释放，头部与肌动蛋白强结合，头部向M线方向弯曲，引起细肌丝向M线移动； ④ADP释放ATP结合上去，头部与肌动蛋白纤维分离。 如此循环 微丝除参与形成肌原纤维外还具有以下功能： 1．形成应力纤维（stress fiber）：结构类似肌原纤维，使细胞具有抗剪切力。 鞭毛的结构 鞭毛轴丝结构 鞭毛和纤毛 鞭毛和纤毛是动物细胞及某些低等植物细胞表面的特化结构，具有运动功能。纤毛与鞭毛结构基本相同，包括两部分：鞭杆、基体。 鞭杆轴心是由“9(2)＋2”排列的一束微管构成（包括一对平行单管微管的组成的中央微管及围绕中央微管外周的9个二联体微管）。 基体则无中央微管，外周由9个三联体微管组成，呈“9(3)＋0”结构。这与中心粒的相同。 c、形成纺锤体 ??? 纺锤体是一种微管构成的动态结构，其作用是在分裂细胞中牵引染色体到达分裂极， d、纤毛与鞭毛的运动 中心粒电镜照片 中心体结构模型 （2）微丝：微丝是原生质中一种细小的纤丝，直径约为6-7nm，常呈网状排列在细胞膜之下，在光镜下看不见，但如果微丝集合成束，则可在光镜下看到。微丝（microfilament，MF）是由肌动蛋白组成的直径约7nm的骨架纤维，又称肌动蛋白纤维。微丝和它的结合蛋白以及肌球蛋白三者构成化学机械系统，利用化学能产生机械运动。肌动蛋白纤维是由两条线性排列的肌动蛋白链形成的螺旋，状如双线捻成的绳子，肌动蛋白的单体为球形分子，称为球形肌动蛋白，它的多聚体称为纤维形肌动蛋白。 微丝纤维的负染电镜照片 微丝纤维结构模型 肌纤维 * * 一、 1781年Trontana发现于鱼类细胞，1831年，Brown发现于植物。在原核细胞中，DNA集中，但无核膜包围，故称拟核（nucleiod）。细胞核(cell nucleus)是细胞内储存遗传物质的场所，是细胞的控制中心。 1、形状：核一般呈圆形，但因生物的种类而异。在旺盛分裂的组织中，核呈圆形，在长形细胞中多呈椭圆形，在扁平细胞中多为扁圆形，在蛾蝶类的丝腺细胞中为分枝状，在胚乳细胞中呈网状。 2