《2章蛋白质》-课件设计（公开）.ppt

蛋白质的结构与功能 6.机械支撑作用（如某些组织中的胶原蛋白、角蛋白、 弹性蛋白） 7.血液凝固 （凝血酶原、纤维蛋白原等） 8.参与细胞间信息转导作用 9.参与基因表达、细胞生长、分化等的调控作用 蛋白质(protein)是由其基本组成单位——氨基酸(amino acids)通过肽键(peptide bond)相连形成的高分子含氮化合物,属于生物大分子，自然界约存在1010种蛋白质。人体内含10万余种，约占人体固体成分的45％。大肠杆菌菌株约含3000多种。学习本章着重了解及掌握蛋白质的结构、功能及其在生命活动中的重要性。 蛋 白 质 的 分 子 组 成The Molecular Component of Protein ? 一、蛋白质的元素组成 主要有C、H、O、N和S。 有些蛋白质含有少量磷或金属元素铁、铜、 锌、锰、钴、钼，个别蛋白质还含有碘 。 ? 蛋白质元素组成的特点 由于体内的含氮物质以蛋白质为主，因此，只要测定生物样品中的含氮量，就可以根据以下公式推算出蛋白质的大致含量：  二、蛋白质的基本组成单位——氨基酸 （一）氨基酸的命名： 连在羧基上的碳原子称为α-碳原子，依次为β、 γ等希腊字母表示。因此根据氨基连接的位置， 自然界既有α-氨基酸，又有β、γ等各种氨基酸 若氨基酸α-碳原子的四个共价键连接四种不同的 基团，此碳原子称为不对称碳原子（或称为手性 碳原子）。  凡分子中含有手性碳原子的氨基酸，必然 具有L-型和D-型两种立体异构体。不同的氨基酸 其侧链基团（R）各异。 存在于自然界中的氨基酸有300余种，但组成 人体蛋白质的氨基酸仅有20种，除甘氨酸、脯氨酸 外均属 L-α-氨基酸。 因甘氨酸的α-碳原子上有 两个氢原子（即侧链R是H），而脯氨酸属于α-亚 氨酸。 （二）氨基酸的结构特点如下图：  三、氨基酸在蛋白质分子中的连接方式 几种重要的生物活性肽——具有调节功能和保 护功能的小分子肽。 1. γ—谷胱甘肽(glutathione, GSH)（三肽） 蛋 白 质 的 分 子 结 构The Molecular Structure of Protein 换言之： 蛋白质分子有两条或两条以上具有独立三级结构的 多肽链组成，每条多肽链称为一个亚基，亚基之间 主要靠氢键键、 盐键等非共价键缔合。 此种结构即称为蛋白质的四级结构。 不同哺乳动物的胰岛素都是有A、B两条链组成共 51个氨基酸残基， 若将某些活性区域内1个氨基 酸残基切除，其活性 ↓↓ 或者完全丧失。在某 些非活性区，如B链的C末端三个氨基酸切除，其 生物学活性活性基本不变。 血红蛋白的构象变化与结合氧 Hb与Mb(肌红蛋白)一样能可逆地与O2结合， Hb与O2结合后称为氧合Hb。氧合Hb占总Hb的百分数（称百分饱和度）随O2浓度变化而改变。 变构效应(allosteric effect) 蛋白质与其配体(如氧)结合，引起蛋白质空间构象改变，从而导致其功能改变的现象，称为变构效应。 蛋白质构象改变导致疾病的机理：有些蛋白质错误折叠后相互聚集，常形成抗蛋白水解酶的淀粉样纤维沉淀，产生毒性而致病，表现为蛋白质淀粉样纤维沉淀的病理改变。 疯牛病中的蛋白质构象改变 疯牛病是由朊病毒蛋白（prion protei，PrP） 引起的 人和动物神经的退行性病变，有传染性、遗 传性。正常动物和人PrP的二级结构为多个α-螺 旋，在某种未知蛋白质的作用下可转变成为β-折叠 型从而致病。 四、蛋白质的分类 盐析蛋白质发生沉淀，但并不变性。 （2）丙酮、甲醇、乙醇等有机溶剂（低温、极短 时间一般不变性） 。 思考题： 1．何谓肽键、多肽及生物活性肽? 2．何谓编码氨基酸和非编码氨基酸?试举例说明。 3．说明蛋白质一级结构的概念及化学键 4．蛋白质的二级结构有哪几种类型?其中最重要哪 两种? 5．何谓蛋白质的变性? 引起蛋白质变性的因素有 哪些? 6．变性蛋白质和天然蛋白质最主要的区别是?变性蛋 白质的一级结构是否破坏？ 7．何谓蛋白质的等电点?