第1章蛋白先质化学.pptVIP

（三）蛋白质的变性和凝固 蛋白质的变性: 变性的因素: 物理、化学因素 变性的本质：蛋白质空间结构被破坏 变性的结果: 理化性质改变、失去活性 蛋白质的凝固： 蛋白质经加热变成不溶性凝块 蛋白质的复性：某些变性后的蛋白质在 去除变性剂后，可恢复原有生物活性。 （四）蛋白质的紫外吸收性质 蛋白质分子中含有的色氨酸、酪氨酸残基，含有共轭双键，在 280 nm 波长处出现特征吸收峰。 （五）蛋白质的呈色反应 2、 茚三酮反应 蛋白质分子+茚三酮 → 蓝紫色化合物 1、 双缩脲反应 蛋白质分子+碱性铜 →共热→ 紫红色化合物 3、 Folin-酚试剂反应 蛋白质分子中酪氨酸残基+酚试剂反应→蓝色化合物。 二、蛋白质的分类 （二）按组成特点分类 1.单纯蛋白质 2.结合蛋白质 = 蛋白部分 + 非蛋白部分 （一）按分子形状分类 2.纤维状蛋白质 1.球状蛋白质 小 结 蛋白质是一类与生命活动密切相关的生物大分子，主要由碳、氢、氧、氮等元素组成，其中氮含量相对稳定，约占16%。通过检测生物样品中氮的含量可计算蛋白质含量。蛋白质的基本组成单位是氨基酸，属于L-α-氨基酸（甘氨酸、脯氨酸例外）。 氨基酸通过肽键结合而成多肽链，多肽链是蛋白质的一级结构。多肽链进一步折叠、盘曲，形成蛋白质的二级、三级、四级空间结构。蛋白质的结构与其生理功能密切相关。 蛋白质具有两性电离、亲水胶体、变性、紫外吸收、呈色反应等理化性质。 * * * * 第1章 蛋白质化学 导言 蛋白质普遍存在于自然界各种生物体内，是一 切生命活动的主要物质基础。人体内的蛋白质不仅 含量丰富（约占人体干重的45%），而且种类繁多， 功能各异。这些蛋白质除承担重要的结构功能外， 还参与催化反应、免疫反应、血液凝固、代谢调节、 遗传物质传递与调控以及肌肉收缩等活动。本章主要 介绍蛋白质的组成与结构知识。 蛋白质分布特征： 分布广、含量高 、种类多 蛋白质的生物学功能： 1.作为生物催化剂（酶） 2.代谢调节作用 3.免疫保护作用 4.物质的转运和存储 5.运动与支持作用 6.参与细胞间信息传递 7.氧化供能 第1节 蛋白质的分子组成 主要元素：C、H、O、N 其他元素：硫、少数含磷、铁、铜、锌、锰、钴、钼、碘 一、蛋白质的元素组成 各种蛋白质含氮量很相近，平均约为16％ 由于体内的含氮物质以蛋白质为主，因此，只要测定生物样品中的含氮量，就可以推算出蛋白质的大致含量： 100 g样品中蛋白质含量 ( g % ) = 1 g样品含氮量× 6.25 ×100 蛋白质元素组成的特点 奶制品中氮的含量 测 定 计 算 奶制品中蛋白质的含量 添加三聚氰胺 提高氮含量 蛋白质含量 “被提高” 奶制品 受污染 案例1-1 自然界中的氨基酸有300余种，但组成人体蛋白质的编码氨基酸仅有20种，除甘氨酸外均属 L-氨基酸 L-α-氨基酸 二、蛋白质的基本组成单位——氨基酸 非极性侧链氨基酸(6种) 极性中性侧链氨基酸(6种) 芳香族氨基酸（3种） 酸性氨基酸(2种) 碱性氨基酸（3种） 氨基酸的分类 (表1-1） 第2节 蛋白质的结构与功能 一、蛋白质的基本结构 （一）肽键: 一个氨基酸的α-羧基与另一个 氨基酸的α-氨基之间脱水缩合而成的化学键。 肽：氨基酸通过肽键连接而成的化合物 有：二肽、三肽、……多肽（链） 多肽链的基本构成： H-甘1-色2-苏3-丙4-亮5……赖16-蛋17-酪18- OH 生物活性肽：人体内某些具有重要生理功能的小分子肽。 如：谷胱甘肽（三肽） 缩宫素（九肽） 脑啡肽（五肽） 蛋白质分子中氨基酸的排列顺序 （二）蛋白质的一级结构（基本结构） 一级结构主要化学键是肽键 蛋白质一级结构与生理功能密切相关 镰刀形红细胞贫血发病机制 N-val · his · leu · thr · pro · glu · glu · · · · ·C(146) 异常血红蛋白 β 肽链 正常血红蛋白 β 肽 链 N-val · his · leu · thr · pro · val · glu · · · · ·C(146) 谷氨酸 缬氨酸 二、蛋白质的空间结构 多肽链主链骨架上的各原子的空间构象 （多肽链主链上某一肽段的空间结构） 主要的稳定键： 氢键 (一)蛋白质分子的二级结构 主要构象： ?-螺旋 、 ?-折叠 、