第三章走蛋白质化学2.ppt

第三章 蛋白质化学 (2)．肽的旋光性及紫外吸收 肽具有旋光性，短肽的旋光度等于组成该肽中各个氨基酸的旋光度之和；长肽的旋光度比累加的和小很多。 肽在紫外吸收区215nm处有最大吸收峰，可以用来作为肽的定量测定。 GSH具有重要的功能： 1、解毒功能：与重金属离子、环氧化物（致癌物）结合排出体外。 2、维持红细胞膜的完整性。 3、参与高铁血红蛋白的还原作用。 4、促进铁的吸收。 3.4 蛋白质的分类 简单蛋白质分类 结合蛋白质分类 构象与构型 一级结构(primary structure)：氨基酸序列，肽键相连. 高级结构 二级结构(secondary structure)：蛋白质分子中某一段肽链的局部空间结构， α-螺旋 、β-折叠、β-转角和无规卷曲 三级结构(tertiary structure):整条肽链中全部氨基酸残基的相对空间位置，主要靠次级键（疏水键、离子键、氢键和Van der Walls力维持） 四级结构(quaternary structure):蛋白质分子中各个亚基的空间排布及亚基接触部位的布局和相互作用（主要靠疏水键维持） 1954年英国生化学家Sanger报道了胰岛素的一级结构，是世界上第一例确定一级结构的蛋白质。Sanger由此1958年获Nobel 化学奖。 1965年我国科学家完成了结晶牛胰岛素的合成，是世界上第一例人工合成蛋白质。 蛋白质的一级结构由遗传信息决定，其一级结构决定高级结构，一级结构是基本结构。但一级结构并不是决定蛋白质空间构象的唯一因素。 (2)肽键的C及N周围三个键角之和均为360°，说明都处于一个平面上，也就是说六个原子（-Cα—CO—NH—Cα-）基本上同处于一个平面，这就是肽键平面(或酰胺平面).参与肽键的6个原子:-Cα-CO-NH-Cα- 称为肽单元(peptide unit)； (3)肽链中能够旋转的只有α碳原子所形成的单键，此单键的旋转决定两个肽键平面的位置关系，于是肽键平面成为肽链盘曲折叠的基本单位。 (4)肽键中的C-N既具有双键性质，就会有顺反不同的立体异构，已证实CO和NH处于反位。 蛋白质三级结构的稳定主要靠次级键，包括氢键、疏水键、盐键以及范德华力(Van der Wasls力)等。这些次级键可存在于一级结构序号相隔很远的氨基酸残基的R基团之间，因此蛋白质的三级结构主要指氨基酸残基的侧链间的结合。 次级键都是非共价键，易受环境中pH、温度、离子强度等的影响，有变动的可能性。二硫键不属于次级键，但在某些肽链中能使远隔的二个肽段联系在一起，这对于蛋白质三级结构的稳定上起着重要作用。 具备三级结构的蛋白质从其外形上看，有的细长(长轴比短轴大10倍以上)，属于纤维状蛋白质(fibrous protein)，如丝心蛋白；有的长短轴相差不多基本上呈球形，属于球状蛋白质(globular protein)，如血浆清蛋白、球蛋白、肌红蛋白，球状蛋白的疏水基多聚集在分子的内部，而亲水基则多分布在分子表面，因而球状蛋白质是亲水的，更重要的是，多肽链经过如此盘曲后，可形成某些发挥生物学功能的特定区域，例如酶的活性中心等。 一种蛋白质中，亚基结构可以相同，也可不同。如烟草斑纹病毒的外壳蛋白是由2200个相同的亚基形成的多聚体；正常血红蛋白是两个α亚基与两个β亚基形成的四聚体；天冬氨酸氨甲酰基转移酶由六个调节亚基与六个催化亚基组成。 有人将具有全套不同亚基的最小单位称为原聚体(protomer)，如一个催化亚基与一个调节亚基结合成天冬氨酸氨甲酰基转移酶的原聚体。 某些蛋白质分子可进一步聚合成聚合体(polymer)。聚合体中的重复单位称为单体(monomer)，聚合体可按其中所含单体的数量不同而分为二聚体、三聚体……寡聚体(oligomer)和多聚体(polymer)而存在，如胰岛素(insulin)在体内可形成二聚体及六聚体。 范德华力：是分子间由于静电吸引产生的吸引力。 酯键：羟基氨基酸的羟基与二羧酸的?或γ –羧基相连而成。 此外, 二硫键（共价键）、配位键也是维持蛋白质空间结构的化学键 由于多肽链中的各氨基酸残基的性质和排列顺序不同, 天然 蛋白质可折叠、盘绕成一定的空间结构。 谢谢！ P121，思考题3,6 N端 平行式 反平行式 N端 N端 C端 β—折叠靠不同肽键之间的肽键上CO与NH形成氢键而得 以稳定。反平行式比平行式稳定。 A protein rich in sheets. The structure of a fatty acid-binding protein. 3.5.4.4 β-转角 (β-turn) β-转角是