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氨基酸代谢 葛林 第一节 蛋白质的营养作用 一、蛋白质和氨基酸的生理功能 组织和细胞的重要组成成分 氧化供能：10-15%/天 转变成糖、脂肪 转变成其它重要的含氮化合物, 如神经递质、血红素、嘌呤和嘧啶 二、蛋白质的需要量 1、氮平衡：nitrogen balance 反映人体蛋白质的代谢概况 氮总平衡: 摄入氮=排出氮. 见于正常成年人 正氮平衡: 摄入氮 排出氮. 见于儿童和孕妇. 负氮平衡:摄入氮 排出氮. 见于肿瘤患者、饥饿、消耗性疾病病人 2、生理需要量 最低需要量：30－50克/天 营养学会推荐：80克/天 三、蛋白质的营养价值 1）营养必需氨基酸：essential amino acid 体内需要而自身不能合成或者合成量不足，必需由食物供给的氨基酸 8种：缬、亮、异亮、苏、赖、色、苯丙、蛋 3）蛋白质的营养价值：含必需氨基酸的质和量 2）蛋白质的互补作用： 营养价值较低的蛋白质混合食用，若营养必须氨基酸可以互补从而提高营养价值 第二节 蛋白质的消化、吸收和腐败 一、蛋白质的消化 二、氨基酸的吸收 部位：小肠，主动吸收过程 形式：氨基酸与Na+协调转运 γ－谷氨酰基循环：Meister 循环 三、蛋白质的腐败作用 肠道细菌对肠道内未被消化的蛋白质和未被吸收的消化产物所起的作用。无氧分解过程 　 　 第三节、氨基酸的一般代谢 一、概述 1）氨基酸的代谢概况 2）氨基酸代谢库 3）半衰期 氨基酸代谢池 食物中的氨基酸经过消化吸收与体内组织蛋白分解产生的氨基酸混合在一起， 共同参加各组织器官内的代谢. 这些外源性的氨基酸和内源性氨基酸统称为氨基酸代谢池，也称为氨基酸代谢库。 反映了体内游离氨基酸的总量 半衰期 T1/2: 半衰期, 蛋白质浓度减低为初浓度的一半时所需要的时间. 反映了某种蛋白质在体内的稳定性 两条降解途径: 1) 溶酶体途径—不需要ATP, 细胞外蛋白、膜相关蛋白, 长寿命蛋白质的降解途径 2) 胞质途径—需要ATP和泛素, 异常蛋白、短寿命蛋白质的降解途径 二、氨基酸的脱氨基作用 三条途径: 1) 转氨基作用 2) L-谷氨酸的氧化脱氨 3) 联合脱氨基作用 （一）转氨基作用（transamination） 在转氨酶的作用下，?-氨基酸的氨基转移到?-酮酸的?-碳上，生成相应的氨基酸，而原来的氨基酸则转变成?-酮酸。 要点： ①反应可逆：合成非必需氨基酸的途径。 ②体内除赖、苏和羟脯氨酸外，大多数氨基酸都可进行转氨基作用。 ③转氨酶均以磷酸吡哆醛为辅酶。磷酸吡哆醛是VB6的衍生物。反应中起传递氨基的作用。 磷酸吡哆醛的传递氨基作用 体内重要的转氨酶 ①丙氨酸氨基转移酶（alanine amino-transferase, ALT或glutamic pyruvic transaminase, GPT）：肝中活性最高 ②天冬氨酸氨基转移酶（aspartate amino-transferase, AST或glutamic oxalo-acetic transaminase, GOT）：心肌中活性最高 临床意义 （二）L-谷氨酸氧化脱氨基作用 要点： ①反应可逆。 ②L-谷氨酸脱氢酶为不需氧脱氢酶，辅酶为NAD+或NADP+。 ③此酶分布广泛，但以肝、肾、脑中活性较强。 ④此酶为别构酶。此反应与能量代谢密切相关。 ⑤可生成游离的氨 （三）联合脱氨基作用 在转氨酶和谷氨酸脱氢酶的联合作用下，使各种氨基酸脱下氨基的过程。它是体内各种氨基酸脱氨基的主要形式。其逆反应也是体内生成非必需氨基酸的途径。 联合脱氨基作用 第四节 氨的代谢 一、体内氨的来源 1）氨基酸代谢产氨: 主要来源 2）肠道产氨 腐败作用 尿素分解 3）肾小管产氨 二、氨的转运 1 丙氨酸-葡萄糖循环 肌肉与肝脏之间转运 肌肉中的氨在肝脏解毒，肝脏为肌肉提供葡萄糖供能 2 谷氨酰胺转运 三、氨的去路 合成谷氨酰胺：体内大多数组织中的去路 合成尿素：最主要的去路，80-90% 原料：NH3 、CO2 合成部位：肝脏，唯一器官 合成过程： 第一阶段：合成氨基甲酰磷酸 线粒体 第二阶段：鸟氨酸循环 胞液 合成非必需氨基酸 尿素的生成 尿素合成要点 2个氮，一个来自于NH3, 一个来自于天冬氨酸 耗能过程，4分子高能磷酸键 关键酶：氨基甲酰磷酸合成酶I，N-乙酰谷氨酸强别构激活剂 精氨酸带琥珀酸合成酶，活性最低 生理意义：解除氨毒的