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生物化学复习 名词解释： 在溶液中氨基酸（蛋白质）解离成阳离子和阴离子的趋势及程度相等，成为兼性离子，呈电中性，此溶液的pH称为该氨基酸（蛋白质）的等电点。 2.如果一种蛋白质溶液中全部蛋白质分子的净电荷为零，则该溶液的pH为该蛋白质的等电点。PI＞Ph带正电荷，向负极移动 酶促反应最快时的反应温度称为酶的最适温度。 SD序列（Shine-Dalgarno sequence）：mRNA中用于结合原核生物核糖体的序列。SD序列在细菌mRNA起始密码子AUG上游7-12个核苷酸处，有一段富含嘌呤的碱基序列，能与细菌16SrRNA的3’端识别，帮助从起始AUG处开始翻译。促进小亚基与MRNA结合。 同性电荷，水化膜。 单纯酶结合酶，磷酸戊糖碱基。 酶活性中心的必需基团分为：结合基团和催化基团。 辅助因子：辅酶，辅基。辅助因子两类：小分子有机化合物（B族维生素），无机离子（金属离子） 心肌细胞含LDH1最多的肝细胞含5最多。 降低酶的活化能能提高酶的反应速度。增加反应体系中的活化分子数。 酶促反应影响因素：酶浓度，底物浓度，温度，Ph值，抑制剂，激活剂 常见不可逆抑制剂：巯基酶抑制剂，丝氨酸酶抑制剂 3.简述蛋白质的一、二、三、四级结构，常见的二级结构有哪些？ 蛋白质分子中多肽链中氨基酸排列顺序称为蛋白质的一级结构。主要化学键为肽键。 蛋白质分子中某一段肽链的局部空间结构为蛋白质的二级结构，并不涉及氨基酸残疾的侧链构象。氢键 蛋白质的三级结构是指整条肽链中全部氨基酸残基的相对空间位置，也就是整条肽链所有原子在三维空间的排布位置。次极键 蛋白质的四级结构指蛋白质分子中各个亚基的空间排布及亚基接触部位的布局和相互作用。 常见的二级结构有α-螺旋、β-折叠、β-转角、和无规卷曲。次极键 4.亚基：在蛋白质的四级结构中，每一条具有独立三级结构的多肽链在四级结构中称为一个亚基。 结构域：许多较大的蛋白质的三级结构中存在着一个或多个稳定的球形折叠区，具有特定功能，有时与其他部分之间界限分明。 蛋白质变性：在某些物理和化学因素 （加热、乙醇等有..机溶剂、强酸、强碱、重金属离子、生物碱试剂等）作用下，其特定的空间构象被破坏，（蛋白质次级键被破坏）导致其理化性质的改变和生物活性的丧失，称变性。若蛋白质变性程度较轻，去除变性因素后，有些蛋白质仍可恢复或部分恢复其原有的构象和功能，称复性。 级键secondary bond：除了典型的强化学键(共价键、离子键和金属键)等 ，依靠氢键、盐键以及弱的共价键和范德华作用力（即分子间作用力）相结合的各种分子内和分子间作用力的总称[1]。 .. Tm：使双链DNA解链度达到50%所需要的温度。与DNA分子大小、碱基组成及溶液pH、离子强度有关。DNA所含GC越高，解链温度越高，因为其含三个氢键，解开它需要更多的能量。 2. 必需脂肪酸:人体不可缺少且不能自身合成而必须从食物中获取的脂肪酸。包括亚油酸，亚麻酸和花生四烯酸。 酶必需基团：酶分子中氨基酸残基的侧链由不同的化学基团组成，其中一些与酶的活性密切相关的化学基团称作酶的必需基团，维持酶活性构象参与酶活性调节，直接参与催化反应。 酶活性中心：酶分子的必须基团在一级结构中中可能相距较远，但在形成空间结构时彼此靠近，形成特定的空间结构，能特异性的与底物结合，并将底物转变为产物的特定空间区域。 竞争性抑制：抑制剂结构与底物结构相似，共同竞争酶的活性中心。抑制作用的强弱与抑制剂和底物的相对浓度有关，Km升高，Vmax不变。 竞争性抑制特点： 抑制剂与底物结构相似，都能够与酶活性中心结合， 抑制剂与底物存在竞争，两者不能同时结合活性中心 抑制剂结合抑制底物结合，从而抑制酶促反应 动力学特征，Km增大，表观Vmax不变，增加底物浓度理论上可以削弱甚至消除竞争性抑制剂的抑制作用。 非竞争性抑制：抑制剂与底物结构不相似或完全不同，它只与活性中心以外的必需基团结合，使[E]和[ES]都降低，抑制作用的强度只与抑制剂浓度有关。Km不变，Vmax降低。增加底物浓度可以削弱但不能消除抑制作用。 反竞争性抑制：抑制剂并不与酶直接结合，而是与ES复合物结合成ESI，妨碍酶活性构象形成。使酶失去活性。结合的ESI则不能分解成产物。Km降低，Vmax降低。。抑制效应不能通过增加底物浓度消除。 9.同工酶：催化活性相同但分子结构、理化性质及免疫活性不同的一类酶称为同工酶。同工酶的测定对某些疾病的诊断有一定帮助。 10.有些酶在细胞内合成或分泌时，只是酶的无活性前体，必须在某些因素的参与下，水解一个或几个特殊的肽键，从而使酶的构象发生改变，而表现出酶的活性。这种酶的无活性前体称为酶原。酶原向酶转化的过程称为酶原的激活。酶原激活实际是酶活性中心形成和暴露的过程。 km：米氏常数。酶促反