生物医学概论生化第2章生物大分子.ppt

（一）酶能降低反应的活化能 三、酶的作用机理 （二）中间产物学说 研究酶促反应速度及其影响因素的作用规律。 影响因素包括有 酶浓度、底物浓度、pH、温度、 抑制剂、激活剂等。 ※ 研究一种因素的影响时，其余各因素均恒定，即遵循齐同对比原则。 四、酶促反应动力学 米－曼氏方程式（Michaelis Menten) 中间产物 酶促反应模式——中间产物学说 E + S k1 k2 k3 ES E + P （一）底物浓度对酶促反应速度的影响 ※1913年Michaelis和Menten提出反应速度与底物浓度关系的数学方程式，即米－曼氏方程式，简称米氏方程式(Michaelis equation)。 [S]：底物浓度 V：不同[S]时的反应速度 Vmax：最大反应速度(maximum velocity) Ｋm：米氏常数(Michaelis constant) Ｖ Vmax[S] Km + [S] ＝ ── Km的意义 ① Km等于酶促反应速度为最大反应速度一半时的底物浓度，单位为mol/L。 ② 意义： a) Km是酶的特征性常数之一； Km 只与酶的性质有关, 与酶的浓度无关 b) Km可近似表示酶对底物的亲和力（反比） c) 同一酶对于不同底物有不同的Km值。 确定最合适底物或天然底物 （二）酶浓度对反应速度的影响 当[S]＞＞[E]，酶可被底物饱和的情况下，反应速度与酶浓度成正比。 关系式为：V = k3 [E] 0 V [E] 当[S][E]时，Vmax = k3 [E] 酶浓度对反应速度的影响 双重影响 温度升高，酶促反应速度升高 由于酶的本质是蛋白质，温度升高，可引起酶的变性，从而反应速度降低。 （三）温度对酶促反应速度的影响 酶 活 性 0.5 1.0 2.0 1.5 0 10 20 30 40 50 60 温度 oC 温度对淀粉酶活性的影响 最适温度 (optimum temperature)： 酶促反应速度最快时的环境温度。 温血动物：35～40℃ Taq DNA聚合酶：70～75℃ 可耐受100℃高温 低温的作用 : 贮存生物制品、菌种等 低温时由于活化分子数目减少，反应速度降低，但温度升高后，酶活性又可恢复。 临床上的低温麻醉 减少组织细胞的代谢程度，使机体耐受手术时氧和营养物质的缺乏 （四）pH对酶促反应速度的影响 解离状态： 蛋白质的极性基团 辅助因子的荷电状态 底物的解离状态 而不同的解离状态或直接影响酶与底物的结合, 或影响酶的空间结构, 从而改变酶的活力 最适pH (optimum pH)：酶催化活性最大时的环境pH。 多数酶：7.0左右 胃蛋白酶：1.8 肝精氨酸酶：9.8 0 酶 活 性 pH pH对某些酶活性的影响 胃蛋白酶 淀粉酶 胆碱酯酶 2 4 6 8 10 选择合适的缓冲液保持酶的相对稳定和保持高活性 （五）激活剂对酶促反应速度的影响 激活剂(activator):使酶由无活性变为有活性或使酶活性增加的物质。 （六）抑制剂对酶促反应的影响 酶的抑制剂(inhibitor) 凡能使酶的催化活性下降而不引起酶蛋白变性的物质称为酶的抑制剂。 区别于酶的变性 抑制剂对酶有一定选择性 引起变性的因素对酶没有选择性 1. 不可逆性抑制作用 * 概念 抑制剂通常以共价键与酶活性中心的必需基团相结合，使酶失活。 * 举例 有机磷化合物 ?? 羟基酶 解毒 -- -- -- 解磷定(PAM) 重金属离子及砷化合物 ?? 巯基酶 解毒 -- -- -- 二巯基丙醇(BAL) 2. 可逆性抑制作用 * 概念 抑制剂以非共价键与酶可逆性结合，使酶的活性降低或丧失；抑制剂可用透析、超滤等方法除去。 竞争性抑制 非竞争性抑制 反竞争性抑制 * 类型 磺胺类药物的抑菌机制 与对氨基苯甲酸竞争二氢叶酸合成酶 二氢蝶呤啶 ＋ 对氨基苯甲酸 ＋ 谷氨酸 二氢叶酸 合成酶 二氢叶酸 人体细胞的叶酸由食物获得，不受磺胺类药物的抑制 （一）酶的分类 1.氧化还原酶类(oxidoreductases) 2.转移酶类 (transferases ) 3.水解酶类 (hydrolases) 4.裂解酶类 (lyases) 5.异构酶类( isomerases) 6.合成酶类 (ligases, synthetases) 五、酶的分类和命名 1. 习惯命名法——推荐名称 2. 系统命名法——系统名称 （二）酶