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运动生物化学 （第04章 蛋白质代谢与运动） 第04章 第一节 第二节 第三节 结束 1节一 1节二1、氨基酸 1节二2、肽键 1节二3、蛋白质 A腺G鸟C胞U尿T胸 * 第04章 蛋白质代谢与运动 第一节 蛋白质概述 第二节 蛋白质和氨基酸的代谢 第三节 蛋白质、氨基酸代谢与运动 第04章 蛋白质代谢与运动 第一节 蛋白质概述 第二节 蛋白质和氨基酸的代谢 第三节 蛋白质、氨基酸代谢与运动 一、蛋白质的概念、分类 与功能 二、蛋白质的分子组成与结构 三、蛋白质结构与其功能的关系 第04章 蛋白质代谢与运动 第一节 蛋白质概述 第二节 蛋白质和氨基酸的代谢 第三节 蛋白质、氨基酸代谢与运动 一、相关概念 二、蛋白质代谢概况 三、氨基酸分解代谢的基本过程 第04章 蛋白质代谢与运动 第一节 蛋白质概述 第二节 蛋白质和氨基酸的代谢 第三节 蛋白质、氨基酸代谢与运动 一、运动时蛋白质、氨基酸代谢的特点 二、个别氨基酸代谢与运动 三、蛋白质代谢与运动适应 第04章 蛋白质代谢与运动 第一节 蛋白质概述 第二节 蛋白质和氨基酸的代谢 第三节 蛋白质、氨基酸代谢与运动 “第04章”内容至此结束，谢谢！ 概念（P98）：指由氨基酸组成的高分子有机化合物。 分类（P98表4-1-1）：①球蛋白、纤维蛋白。②简单蛋白、结合蛋白。③酶、运输蛋白、营养和储存蛋白、收缩或运动蛋白、保护或防御蛋白、激素蛋白、结构蛋白等。 功能（P99）：①构成机体组织。②参与功能调节。③提供能量。 蛋白质的基本结构单位——氨基酸（P100-101） 自然存在的蛋白质由20种α-氨基酸构成。这些氨基酸通过其官能团——羧基、氨基和侧链基团的共同作用组成蛋白质。 通式： 种类： C02：甘氨酸Gly C03：丙氨酸Ala、丝氨酸Ser、半胱氨酸Cys C04：苏氨酸Thr、天冬氨酸Asp、天冬酰胺Asn C05：谷氨酸Glu、谷氨酰胺Gln、脯氨酸Pro、缬氨酸 Val、甲硫氨酸（蛋氨酸）Met C06：组氨酸His、赖氨酸Lys、精氨酸Arg、亮氨酸 Leu、异亮氨酸Ile C09：酪氨酸Tyr、苯丙氨酸Phe C11：色氨酸Trp 肽键的形成（P101）： 一个α-氨基酸的氨基与另一个α-氨基酸的羧基脱水缩合形成的化合物称之为肽。连接这两个氨基酸的化学键称为肽键。 蛋白质的结构（P101-102） 蛋白质的1-4级结构（P102图4-1-3） 蛋白质生物功能的结构基础主要取决于它的一级结构。 一级结构改变→空间结构改变→生物功能改变。 镰刀型贫血症的红细胞与血红蛋白异常（P103） 1节三1、镰刀型贫血症 肌红蛋白：是一个具有三级结构的单链蛋白质。内含血红素辅基。血红素是铁卟啉化合物，可与氧可逆性结合。 血红蛋白：由4条多肽链（亚基）组成，每个亚基均与氧可逆结合。 1节三2、肌红蛋白与血红蛋白1 血红蛋白与肌红蛋白的氨基酸顺序只有18%相同，但由于两者三级结构极相似，所以功能上也表现出相似性。 在肌肉收缩过程中，Ca2+引起肌钙蛋白、原肌球蛋白构型改变，导致细肌丝的肌动蛋白结合位点与粗肌丝的肌动蛋白横桥结合，使粗、细肌丝相对滑动，最终导致肌肉收缩。 1节三3、肌肉收缩 氮平衡：摄入N=排出N，体重稳定。 正氮平衡：摄入N＞排出N，体重增大。 负氮平衡：摄入N＜排出N，体重减小。 必需氨基酸：指机体无法自身合成必须由食物途径获得的氨基酸。包括赖氨酸、缬氨酸、色氨酸、亮氨酸、异亮氨酸、甲硫氨酸、苯丙氨酸、苏氨酸等8种，婴儿期组氨酸也属必需氨基酸。 氨基酸代谢库：指细胞内外所有游离的氨基酸。游离氨基酸主要存在于骨骼肌（80%）、肝（10%）、肾（4%）中，常用血浆游离氨基酸（0.2%-0.6%）的变化来反映氨基酸代谢库的变化过程。 2节一、概念 2节二、蛋白质代谢 蛋白质代谢概况 1、蛋白质分解： （1）食物蛋白质经消化吸收形成氨基酸。 （2）自身蛋白质经水解形成氨基酸。 2、蛋白质合成： （1）DNA转录形成mRNA。 （2）mRNA翻译形成前体蛋白质 （3）前体蛋白质加工形成活性蛋白质。 氨基酸代谢概况 2节三1、氨基酸代谢概况 转氨（P108） ： 转氨基作用是指某一氨基酸与α-酮戊二酸在转氨酶作用下进行氨基转移反应，生成相应的α-酮酸和谷氨酸。肝、肾、脑等以谷丙转氨酶（GPT）为主，骨骼肌以谷草转氨酶（GOP）为主。 氨基酸的分解代谢 2节三2、转氨 肝肾脑 骨骼肌 脱氨（1）——联合脱氨基作用（P107） 氨基酸的分解代谢 是肝、肾、脑组织脱氨基作用的主要形式。 转氨酶主要为谷丙转氨酶，使来自骨骼肌的丙氨酸转为丙酮酸。 关键酶为谷氨酸脱氢酶。 2节三3、脱氨1：联合脱氨基作用 氨基酸的分解代谢 脱氨