课件：动物生化第三章酶.ppt

* * * * * 变构酶的类型 异促变构 包含催化中心和调解中心 同促变构 含有2个或2个以上的活性中心，不含专门的调节中心 变构酶生理意义 变构酶动力学不符合米氏酶的动力学 ，反应底物浓度曲线呈S形。 在变构酶的S形曲线中段，底物浓度稍有降低，酶的活性明显下降，多酶体系催化的代谢通路可因此而被关闭；反之，底物浓度稍有升高，则酶活性迅速上升，代谢通路又被打开，因此可以快速调节细胞内底物浓度和代谢速度。 变构抑制剂常是代谢通路的终产物，变构酶常处于代谢通路的开端，通过反馈抑制，可以及早地调节整个代谢通路，减少不必要的底物消耗。 A B S0 S1 Sn E0 E1 En-1 + - 正作用：凡反应物能使代谢过程速度加快者称为正作用。 负作用：凡反应物能使代谢过程速度变慢者称为负作用。 二、共价调节酶 三、酶原激活 四、同工酶 同工酶(isoenzyme)是指催化的化学反应相同，酶蛋白的分子结构、理化性质乃至免疫学性质不同的一组酶 这类酶存在于生物的同一种属或同一个体的不同组织、甚至同一组织或细胞中 乳酸脱氢酶(LDH)有五种同工酶，M、H亚基的氨基酸组成有差别，可用电泳分离。它们活性部位相同或极其相似。 第八节 酶工程 概念 从应用目的出发，研究酶的产生、酶的制备与改造，酶反应器，以及酶个方面应用的技术科学。 分类 化学酶工程 生物酶工程 名词术语 　酶（enzyme）:　　生物催化剂，除少数RNA外几乎都是蛋白质。酶不改变反应的平衡，只是通过降低活化能加快反应的速度。 酶活力单位（U，active unit）：　　酶活力的度量单位。1961年国际酶学会议规定：1个酶活力单位是指在特定条件（25℃，其它为最适条件）下，在1分钟内能转化1微摩尔底物的酶量，或是转化底物中1微摩尔的有关基团的酶量。 活化能（activation energy）：　　将一摩尔反应底物中的所有分子由基态转化为过渡态所需要的能量。 　 活性部位（active site）:　　酶中含有底物结合部位和参与催化底物转化为产物的氨基酸残基的部分。活性部位通常都位于蛋白质的结构域或亚基之间的裂隙或是蛋白质表面的凹陷部位，通常都是由在三维空间上靠得很近的一些氨基酸残基组成的。 　 酸-碱催化（acid-base catalysis）：质子转移加速反应的催化作用。 共价催化（covalent catalysis）：　　一个底物或底物的一部分与催化剂形成共价键，然后被转移给第二个底物。许多酶催化的基团转移反应都是通过共价催化方式进行的。 靠近效应（proximity effect）：　　非酶促反应或酶促反应速率的增加是由于活性部位处反应剂有效浓度增大（底物靠近活性部位）的结果，这将导致更频繁地形成过渡态。 初速度(initial velocity)：　　酶促反应最初阶段底物转化为产物的速度，这一阶段产物的浓度非常低，其逆反应可以忽略不计。 米氏方程（Michaelis-Menten equation）:　　表示一个酶促反应的起始速度（v）与底物浓度（[S]）关系的速度方程，v＝Vmax[S]/（Km+[S]）。 米氏常数（Michaelis constant,）（Km）：　　对于一个给定反应，导致酶促反应速度的起始速度（v0）达到最大反应速度（Vmax）一半时的底物浓度。  双倒数作图（double-reciprocal plot）:　　也称之Lineweaver-Burk作图。一个酶促反应速度的倒数（1/v）对底物浓度的倒数（1/[s]）的作图。X和y轴上的截距分别代表米氏常数（Km）和最大反应速度（Vmax）的倒数。 竞争性抑制作用（competitive inhibition）：　　通过增加底物浓度可以逆转的一种酶抑制类型。一个竞争性抑制剂通常与正常的底物或配体竞争同一个蛋白质的结合部位。这种抑制使得Km增大，而Vmax不变。 　 非竞争性抑制作用（noncompetitive inhibition）：　　抑制剂不仅与游离酶结合，也可以与酶-底物复合物结合的一种酶促反应抑制作用。这种抑制使得Vmax变小，但Km不变。 反竞争性抑制作用（uncompetitive inhibition）：　　抑制剂只与酶-底物复合物结合，而不与游离酶结合的一种酶促反应抑制作用。这种抑制作用使得Vmax，Km都变小，但Vmax/Km比值不变。 酶原（zymogen）：　　通过有限蛋白水解能够由无活性变成具有催化活性的酶前体。 　调节酶（regulatory