第一章蛋白质化学.ppt

蛋白质的化学 第一节 蛋白质是生命的物质基础 一、什么是蛋白质? 蛋白质（protein）是由许多氨基酸（amino acids）通过肽键（peptide bond）相连形成的高分子含氮化合物。 二、蛋白质的生物学重要性 1. 蛋白质是构成生物体的基本成分 分布广：所有器官、组织都含有蛋白质；细胞的各个部分都含有蛋白质。 含量高：蛋白质是细胞内最丰富的有机分子，占人体干重的45％，某些组织含量更高，例如脾、肺及横纹肌等高达80％。 蛋白质的化学组成 一、组成蛋白质的元素 主要有C、H、O、N和S。 有些蛋白质含有少量磷或金属元素铁、铜、锌、锰、钴、钼，个别蛋白质还含有碘 。 ? 蛋白质元素组成的特点 由于体内的含氮物质以蛋白质为主，因此，只要测定生物样品中的含氮量，就可以根据以下公式推算出蛋白质的大致含量： 二、氨基酸 —— 组成蛋白质的基本单位 存在自然界中的氨基酸有300余种，但组成人体蛋白质的编码氨基酸仅有20种，称为基本氨基酸。且均属 L-氨基酸（甘氨酸除外）。 氨基酸结构上共同特点： 均为?－氨基酸，脯氨酸为?－亚氨基酸。 R侧链不同。 除甘氨酸外，均具有旋光性。 皆为L- ?－氨基酸。 ?-氨基酸的通式 The two enantiomers of amino acid 非蛋白质氨基酸 不是蛋白质的组成成分 以游离或结合的形式存在于生物界 大都是常见氨基酸的衍生物 一些是代谢中间产物，如瓜氨酸、鸟氨酸； γ-氨基丁酸等。 蛋白质的分子结构 一、蛋白质的一级结构 3、 生物活性肽 1、测定意义： 一级结构是研究高级结构的基础。 可以从分子水平阐明蛋白质的结构与功能的关系。 可以为生物进化理论提供依据。 可以为人工合成蛋白质提供参考顺序。 蛋白质顺序测定基本方法路线 肽链外切酶:从多肽链N-端开始逐个水解掉氨基酸； 根据不同反应时间测出释放的AA种类和数量， 最常用的氨肽酶是亮氨酸氨肽酶 —水解以Leu残基为N-末端的肽键速度最大。 借助重叠肽确定肽段次序： 二、蛋白质的构象 蛋白质结构的主要层次 肽键的结构特点： 　 肽键中的C-N键具有部分双键性质，不能自由旋转。所以连接在肽键两端的基团处于一个平面上，这个平面称为肽平面。在大多数情况下，相邻肽平面以反式结构存在。 左手螺旋与右手螺旋 平行肽链间以氢键从侧面连接的构象 蛋白质的分子结构小结 蛋白质一级结构是空间结构形成的物质基础； 蛋白质的生物学功能是蛋白质分子特定的天然构象所表现的性质或具有的属性。 2、一级结构中“关键”部分相同，其功能也相同 促肾上腺皮质激素(ACTH)是垂体前叶分泌的39肽激素。 3、一级结构“关键”部分变化，功能也改变 改变多肽中的某些重要氨基酸，常可改变其活性。 见书上p82－83 镰刀型红细胞贫血的分子基础 （二）蛋白质的变构现象 Hb能可逆地与O2结合， Hb与O2结合后称为氧合Hb。氧合Hb占总Hb的百分数（称百分饱和度）随O2浓度变化而改变。 由于血红蛋白亚基之间存在大量盐键，使其构象呈紧张态，对氧的亲和力很低，第一个亚基与O2结合时，盐键的破坏较难，所需要的能量较多。 当血红蛋白的一个亚基结合氧之后引起它的构象从紧张态变成松弛态，其它的盐键也依次破坏，此时破坏盐键所需要的能量也少，构象的变化导致血红蛋白对氧的亲和力大大增强，因此第四个亚基结合氧的能力比第一个大几百倍。 * 协同效应(cooperativity) 一个寡聚体蛋白质的一个亚基与其配体结合后，能影响此寡聚体中另一个亚基与配体结合能力的现象，称为协同效应。 如果是促进作用则称为正协同效应 (positive cooperativity) 如果是抑制作用则称为负协同效应 (negative cooperativity) 3、酚试剂反应： 碱性条件下，蛋白质中酪氨酸、色氨酸与酚试剂（含磷钨酸－磷钼酸化合物）反应显蓝色。此法是测定蛋白质的常用方法。 蛋白质的分类 复习题： 蛋白质的基本组成单位是什么？ 什么是肽键、肽单位、模体、结构域、生物活性肽？ 什么是蛋白质的一级、二级、三级结构？维持这些结构的作用力各是什么？二级结构的基本形式有哪些？α-螺旋的基本要点有哪些？ 什么是蛋白质的四级结构？所有的蛋白质都有四级结构吗？ 蛋白质的基本性质有哪些？什么是蛋白质的等电点 ？什么是蛋白质的两性解离性质？ 何谓蛋白质的变性和复性？ 引起蛋白质溶于水的因素有哪些？变性的蛋白质一