e6%b0%a8基酸、多肽、蛋白质、酶和核酸.pptxVIP

第二十二章  氨基酸、多肽、蛋白质、酶和核酸; 第一节 氨基酸的结构、名称及物理性质 第二节 氨基酸的性质 第三节 氨基酸的合成 第四节 多肽的定义、命名和结构 第五节 多肽的合成 第六节 多肽结构的测定 第七节 蛋白质的结构和特性 第八节 酶 第九节 核酸; 蛋白质、碳水化合物、脂肪(甘油醇的脂肪酸酯)是人所需营养中的三种要素。;按氨基与羧基的相对位置分：α-氨基酸，β-氨基酸 按氨基与羧基的数目来分： 中性氨基酸、酸性氨基酸，碱性氨基酸;存在形式：氨基酸都以偶极离子的形式存在。;四 名称和物理性质;五 八个必需氨基酸;一 等电点 二 与茚三酮反应 三 氨基酸金属盐络合物的形成;谷氨酸 焦谷氨酸; 一个氨基酸总可以找到一个pH值，在该pH值下，正、负离子的浓度完全相等，此时向阳极移动和向阴极移动的离子彼此抵消（即没有净的迁移），或者说，电场中不显示离子的迁移。将此时的pH值称为该氨基酸的等电点。 ;中性氨基酸的等电点：pH=6.2~6.8 酸性氨基酸的等电点：pH=2.8~3.2 碱性氨基酸的等电点：pH=7.6~10.8;二 与茚三酮的反应;三 氨基酸金属盐络合物的形成;一 斯瑞克合成法--醛的氨氰化法 二 赫尔--乌尔哈--泽林斯基α-溴化法 三 盖布瑞尔法 四 丙二酸酯法;改进方法： 用NH4CN or NH4Cl+KCN代替HCN+NH3 应 用： 合成比原料醛多一个碳的氨基酸;应用盖布瑞尔法可以制备很纯的氨基酸。;1. 通过酰基丙二酸酯法;OH -;2. 通过溴代丙二酸酯法合成;谷氨酸的合成;脯氨酸的合成;一个氨基酸的羧基与另一分子氨基酸的氨基通过失水反应，形成一个酰氨键，新生成的化合物称为肽，肽分子中的酰氨键叫肽键。二分子氨基酸失水形成的肽叫二肽，多个分子氨基酸失水形成的肽叫多肽。;二 命名;1. 肽键和肽的几何形状;一 氨基的保护 二 羧基的保护 三 侧链的保护 四 接肽方法 1 混合酸酐法 2 活泼酯法、 3 碳二亚胺法 4 环酸酐法、 5 固相接肽;保护基必须具备的条件 （1）易在预定的部位引入 （2）在某特定的条件下，保护基很易除去 （3）引入和除去保护基时，分子中的其它部位 不会受到影响，特别是已接好的肽键。;C6H5CH2OH+COCl2（光气);H2 Pd/C ;2 用氯代甲酸三级丁酯保护;*1. 催化氢化和稀碱都不能除去BOC，通常用温 和的酸性水解法除去。 *2. 若氨基酸中有多个氨基，在接肽前均需保护。 *3. 用Z保护还是用BOC保护，视实际情况而定。;二 羧基的保护;例如：;四 接肽的方法;2 活泼酯法;3. 碳二亚胺法接肽;失水机制;1. 保护氨基和活化羧基同时完成 2. 氨基甲酸不稳定;5. 固相接肽;测定肽或蛋白质的一级结构需要进行下面几项工作： 一 测定分子中是否存在二硫键 二 检测氨基酸的组成及其相对比例 三 测定肽或蛋白质中各氨基酸的排列顺序;一 测定分子中是否存在二硫键; 在N-端引入具有特定基团的标记化合物，这种标记基 团有颜色、荧光、紫外吸收等性质，然后分离鉴定具有这 种基团的氨基酸衍生物。;DNFB + Gly-Ala-Phe;肼解法： 当蛋白质（或多肽）与无水肼在100℃反应5-10h后，除C端氨基酸外，所有氨基酸都转变成相应氨基酸的酰肼，C端氨基酸则以游离氨基酸放出。 ;第七节 蛋白质的结构和特性;蛋白质有四级结构 肽链中各种氨基酸???互联接的顺序是蛋白质的初级结构，也叫一级结构。 多肽链主链骨架中的若干肽段，通过氢键，形成有规则的构象，这称为二级结构。 α-螺旋 β-折叠 在二级结构的基础上，多肽链间通过氨基酸残基侧链的相互作用而进行盘旋和折叠，因而产生的特定的三维空间结构，这称为三级结构，也称为蛋白质的亚基。 各个亚基在低聚蛋白中的空间排布及相互作用，称为蛋白质的四级结构。;第八节 酶;D-2-脱氧核糖的核苷 + 磷酸;核酸的基本单位;二 碱基;RNA的 组 成; 将遗传密码翻译变成特异的蛋白质，以执行各种生命功能