免疫球的蛋白与抗体.pptVIP

IgG类抗体与靶细胞表面抗原特异性结合，效应细胞（NK细胞、巨噬细胞、中性粒细胞）借助所表达的IgG FcR与靶细胞表面IgG的Fc段结合，从而直接杀伤靶细胞 五、具有免疫原性 1、同种型（isotype）：指同一物种内所有个体共有的Ig的抗原特异性。 2、同种异型（allotype）： 指同一种属内不同个体间的Ig分子抗原决定簇的差异。 3、独特型（idiotype）：同一个体体内不同B细胞克隆产生的Ig V区的抗原特异性的差异。 Ig的免疫原性 免疫球蛋白的功能 免疫球蛋白胚系基因结构：重链H基因库和轻链?和?基因库 免疫球蛋白基因重排 抗体多样性产生的机制 抗体的类别转换 免疫球蛋白H链和L链基因结构示意图 免疫球蛋白基因重排 用天然的抗原物质免疫动物，刺激多个B细胞克隆所获得的免疫血清（含多种特异性抗体）。 第五节 人工制备的抗体 借助小鼠B细胞杂交瘤（hybridoma）技术，所制备的高度均一（属同一类、亚类、型别）、单一特异性（仅针对特定抗定抗 原表位）的抗体。 McAb的优点是：高效价，可大量生产 借助DNA重组技术和蛋白质工程技术，按人们的意愿在基因水平上对Ig进行切割、拼接或修饰，重新组装成为新型抗体分子。 如：嵌合抗体 重构抗体 单链抗体 单域抗体 第 三 章 免疫球蛋白与抗体 Ab：是由抗原刺激B淋巴细胞转化为浆细胞后所产生，并能与相应抗原特异性结合、具有免疫功能的球蛋白，也称为抗体（antibody,Ab）。 Ig：把具有抗体活性或化学结构与抗体相似的球蛋白统称为免疫球蛋白。 Ig与Ab的关系 Ig与Ab的区别：Ig是化学结构的概念，Ab 是生物学功能的概念。所有的Ab都是Ig，但Ig并非都有抗体活性。 Ig Ab 一、Ig的基本结构 1、基本结构：由两条相同的重链和两条相同的轻链通过二硫键连接而成的四肽链结构。 第一节 Ig的结构 Ig的基本结构 （一）重链与轻链 1。重链（heavy chain, H链） 约450～550氨基酸 类：Ig根据重链恒定区抗原性不同分为IgG、IgM、IgA、IgD、IgE，其相应重链为?、?、?、?、?。 亚类：同一类Ig根据绞链区氨基酸组成、重链二硫键数目和位置的差别，可分为亚类（IgG1～4、IgA1-2）。 2.轻链（light chain, L链） 约214个氨基酸 型：根据轻链恒定区抗原性不同，分为 ?和?型。 亚型：根据?链个别氨基酸的差异，分为?1～4。 (二)可变区和恒定区： 1.可变区（variable region，V区）：位于Ig分子N端，占轻链1/2和重链1/4或1/5； 高变区（hypervariable region, HVR） 互补性决定区（complementarity- determining region, CDR） 独特型决定簇（idiotypic determinants） 骨架区（framework region, FR） 2.恒定区（constant region,C区)： 位于Ig 分子的C端，占轻链1/2和重链3/4（IgA、IgD）或4/5（IgM、IgE）。在同一种属中，同一类重链和同一类轻链C区氨基酸的组成或排列比较恒定。 (三)、其它结构： J链（joining chain）； 分泌片（secretory piece, sp） VH和VL：与抗原特异性结合的部位； CL和CH1：某些同种异型（allotype）遗传标记； IgG的CH2、IgM的CH3： 补体C1q结合点 激活补体经典途径； CH3/CH4 结合不同细胞表面FcR 不同生物学效应。 4、 铰链区：位于CH1和CH2之间，含丰富 的脯氨酸，易伸展弯曲，有利于Ig V区与 抗原互补性结合；有利于暴露补体结合位 点；对蛋白酶敏感。 三、Ig的水解片段 一、IgG 血清含量最多；半衰期最长； 出生后3个月开始合成，3~5岁接近成人水平； 是唯一能通过胎盘的Ig，发挥自然被动免疫功能； 具有活化补体经典途径的能力（IgG3IgG1IgG2）； 具有调理作用、ADCC作用。 是主要的抗感染抗体，具有抗菌、中和病毒和中和毒素的作用； 第二节 五类Ig的特性和功能 为五聚体，分子量最大，称为巨球蛋白（macro