牛血清白蛋白与十二烷基硫酸钠作用的机理-物理化学学报.pdf

物理化学学报(Wuli Huaxue Xuebao) December Acta Phys. -Chim. Sin. 2013, 29 (12), 2639-2646 2639 [Article] doi: 10.3866/PKU.WHXB201310281 牛血清白蛋白与十二烷基硫酸钠作用的机理 宁爱民* 孟 磊 赵仲麟 郑先福 宛新生 (河南农业大学理学院, 郑州450002) 摘要: 利用电动势法得到了牛血清白蛋白(BSA)与十二烷基硫酸钠(SDS)相互作用的结合等温线. 通过四阶导 数紫外光谱法和荧光光谱法研究了相互作用过程中芳香族氨基酸残基微环境极性的变化. 通过研究发现, 随着 SDS 浓度的逐渐增大, SDS 在BSA 上的平均结合数(ν)逐渐增大, 色氨酸(Trp)残基所处微环境的极性在减弱后 保持基本不变, 酪氨酸残基所处微环境的极性在明显增强后稍有减弱, 苯丙氨酸残基所处微环境的极性略有增 强. 结果表明, 当ν由0 增大到14 时, SDS 主要结合在BSA 的Trp-213 附近并逐渐形成聚集体, 从而诱导BSA 由 结构域IIA 开始逐渐展开. 此后, SDS 呈正协同作用的特点与BSA 结合, ν急剧增大. 当ν约为302 时, SDS 在 BSA 上的结合基本达到饱和, BSA 的构象趋于稳定. 关键词: 电动势; 四阶导数紫外光谱; 荧光光谱; 芳香族氨基酸残基; 微环境; 极性; 结合位点 中图分类号: O647 Mechanism of Interaction between Bovine Serum Albumin and Sodium Dodecyl Sulfate NING Ai-Min* MENG Lei ZHAO Zhong-Lin ZHENG Xian-Fu WAN Xin-Sheng (College of Science, Henan Agricultural University, Zhengzhou 450002, P. R. China) Abstract: The binding isotherms of the interaction between bovine serum albumin (BSA) and sodium dodecyl sulfate (SDS) were obtained using electromotive force measurements. Changes in the microenvironmental polarity of aromatic amino acid residues during the interaction were studied using fourth-derivative ultraviolet spectroscopy and fluorescence spectroscopy. The average number (ν) of SDS molecules bound to BSA increased with increasing SDS concentration. The polarity of tryptophan (Trp) residues decreased gradually and then remained almost