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考博食品生物化学专题复习提纲 蛋白质 蛋白质：蛋白质是组成人体一切细胞、组织的重要成分。是生命的物质基础，是有机大分子，是构成细胞的基本有机物，是生命活动的主要承担者。氨基酸是蛋白质的基本组成单位。 蛋白质生理功能：构造人的身体，结构物质，载体的运输，抗体的免疫，酶的催化，激素的调节，胶原蛋白，能源物质。 蛋白质的性质： 两性物质：（类似氨基酸） 水解反应：（酸，碱，酶的作用下，经过多肽，最后得到多种α-氨基酸） 胶体性质：有些蛋白能够溶解在水里（鸡蛋白），形成溶液具有胶体性质 沉淀：高浓度中性盐，有机溶剂，重金属，生物碱或酸，热变性。使蛋白质溶解度降低，从而析出，叫做盐析，不影响性质，可逆过程，分段盐析方法可以分离提纯蛋白质。 变性：在热、酸、碱、重金属盐、紫外线等作作用下，蛋白质会发生性质上的改变而凝结起来。变性后失去生理上作用，这种凝结是不可逆的，蛋白质的这种变化叫做变性。蛋白质变性之后，紫外吸收，化学活性以及粘度都会上升，变得容易水解，但溶解度会下降。（物理因素：加热，加压，搅拌，震荡，紫外线辐射，X射线，超声波等，化学因素：强酸，强碱，重金属盐，三氯乙酸，伊春，丙酮等） 颜色反应：蛋白质可以跟许多试剂发生颜色反应。 气味反应：蛋白质在灼烧分解时，可以产生一种烧焦羽毛的特殊气味。利用这一性质可以鉴别蛋白质。 折叠： 蛋白质结构与功能之间的关系：蛋白质是以氨基酸为基本单位构成的生物高分子。蛋白质分子上氨基酸的序列和由此形成的立体结构构成了蛋白质结构的多样性。蛋白质具有一级、二级、三级、四级结构，蛋白质分子的结构决定了它的功能。 一级结构（primary structure)：氨基酸残基在蛋白质肽链中的排列顺序称为蛋白质的一级结构，每种蛋白质都有唯一而确切的氨基酸序列。 二级结构（secondary structure）：蛋白质分子中肽链并非直链状，而是按一定的规律卷曲（如α-螺旋结构）或折叠（如β-折叠结构）形成特定的空间结构，这是蛋白质的二级结构。蛋白质的二级结构主要依靠肽链中氨基酸残基亚氨基（—NH—）上的氢原子和羰基上的氧原子之间形成的氢键而实现的。 三级结构（tertiary structure）：在二级结构的基础上，肽链还按照一定的空间结构进一步形成更复杂的三级结构。肌红蛋白，血红蛋白等正是通过这种结构使其表面的空穴恰好容纳一个血红素分子。 四级结构（quaternary structure）：具有三级结构的多肽链按一定空间排列方式结合在一起形成的聚集体结构称为蛋白质的四级结构。如血红蛋白由4个具有三级结构的多肽链构成，其中两个是α-链，另两个是β-链，其四级结构近似椭球形状。 蛋白质合成过程：生物按照从脱氧核糖核酸 (DNA)转录得到的信使核糖核酸（mRNA）上的遗传信息合成蛋白质的过程。 蛋白质的分析方法： 色谱分离法：离子交换色谱，凝胶过滤色谱，亲和色谱，最后用电泳（以电荷和质量来分离分子的技术） 电泳：带电颗粒在电场作用下，向着与其电性相反的电极移动，利用带电粒子在电场中移动速度不同而达到分离的技术称为电泳技术。 SDS聚丙烯酰胺凝胶电泳（SDS）：蛋白质先被处理打断蛋白质分子形态，变成线性，通过带大量电荷的SDS结合到蛋白质分子上克服了蛋白质分子原有的电荷影响而得到恒定的荷质比，然后按照分子量大小进行分离，通过蛋白质表扬进行对比。 二维电泳（2DE）：复杂蛋白质在水平方向上被等电聚集，一种通过不同点和来分离分子的技术。这些带电的被分离的混合物在垂直方向上经历凝胶电泳，按照大小分子进行分离。 质谱法（MS）：将蛋白质分子放在有机分子基质中，由镭射脉冲辐射，导致蛋白质样品解离，蛋白质可以由系列的例子来鉴定。 蛋白质等电点：使点白纸表面净电荷为零的pH值，英文缩写pl 影响电泳的因素：pH，缓冲液的离子强度，电场强度，电渗现象 电泳选择：DNA电泳一般使用的都是琼脂糖凝胶电泳，电泳的驱动力靠DNA骨架本身的负电荷。 蛋白质电泳（一般指SDS）一般使用的都是聚丙烯酰胺凝胶电泳，电泳的驱动力靠与蛋白质结合的SDS上所携带的负电荷。 所以相同点就是样品都是带负电荷的，从负极向正极移动，移动的距离都和样品的分子量有关。而且这两个电泳体系可以互相交换使用。进行大分子蛋白质电泳时，可以考虑换用琼脂糖凝胶，因为该体系孔径大。相反，如果需要精确到各位数碱基的DNA电泳也可以使用聚丙烯酰胺凝胶系统，因为使用该系统可以将相差一个碱基的两条DNA链分开。 必需氨基酸：必需氨基酸指的是人体自身（或其它脊椎动物）不能合成或合成速度不能满足人体需要，必须从食物中摄取的氨基酸。赖氨酸、色氨酸、苯丙氨酸、甲硫氨酸、苏氨酸、异亮氨酸、亮氨酸、缬氨酸。 ATP：三磷酸腺苷，水解时释放出能量较多，是生物体内最直接的能量来源。 α螺旋与氨基酸