动物营养博士入学考题.doc

蛋白质分子构象（conformation）：又称高级结构或空间结构，是指蛋白质分子中所有的原子在三维空间中的分布。 Tm值：DNA熔解温度，指把DNA的双螺旋结构降解一半时的温度。 DNA损伤：是复制过程中发生的DNA核苷酸序列永久性改变，并导致遗传特征改变的现象。分为: substitutation (替换) deletion (删除) insertion (插入) exon skipping (外显子跳跃)。 核酸杂交（nucleic acid hybridization）：相同或不同来源的二个DNA分子、或DNA和RNA分子，如果含有彼此互补的序列，混合在一起，通过变性和复性处理，DNA-RNA同源序列间及DNA-RNA异源序列间都可形成DNA-RNA或DNA-RNA杂交体，称为核酸分子杂交。 别构调节（allosteric regulation）：一些代谢分子，包括底物、中间产物和终产物，不直接作用于酶的活性中心，而以非共价键结合活性中心以外的别构部位（allosteric site），通过构象的变化而改变酶的活性，这种调节称为酶的别构调节。 转录因子：结合在TATA盒子附近核苷酸序列上的蛋白因子 转录调控因子：结合在上游特异核苷酸序列上的蛋白因子。 DNA变性（DNA denaturation）：指DNA分子由稳定的双螺旋结构松解为无规则线性结构的现象 分子伴侣（molecular chaperone）：一类在序列上没有相关性但有共同功能的蛋白质，它们在细胞内帮助其他含多肽的结构完成正确的组装，而且在组装完毕后与之分离，不构成这些蛋白质结构执行功能时的组份 hnRNA（heterogeneous nuclear RNA）：不均一核RNA，存在于真核生物中的一类RNA，其分子大小很不均已，是真核mRNA前体。 蛋白质结构层次：一级结构（primary structure）：多肽链中氨基酸的排列顺序，包括多肽链数目，每一条多肽链中末端氨基酸种类，每一条多肽链中氨基酸的数目、种类和排列顺序、链内和链间二硫键的位置和数目；二级结构(secondary structure)指多肽链主链骨架全部或部分按一定规律排列形成的空间结构，它不涉及侧链构象，包括α-螺旋、β-折叠和β转角等；超二级结构（super secondary structure）蛋白质中经常存在由若干相邻的二级结构单元按一定规律组合在一起，形成在空间上可彼此区别的结构单位；结构域（structure domain）是指在蛋白质结构中，一条多肽链上常常存在一些紧密的、相对独立的区域，是在二级或超二级结构基础上形成的特定区域；三级结构（tertiary structure）具有特定氨基酸序列的多肽链，在形成空间构象时，通常是先由相邻的氨基酸残基形成一些有规则的结构单元，并由相邻的二级结构聚集形成超二级结构，进而折叠成一些相对独立的结构域，最有构建成完整的、具有生物活性的构象，其中每一个原子或基团都有特定的空间排布，这种构象称为蛋白质三级结构；亚基（subunit）相对分子质量较大的球状蛋白分子往往是由两条或多条肽链通过非共价键连接形成的，其中每一条独有独立的三级结构，称为亚基；四级结构（quaternary structure）各亚基间相互作用并组成具有生物活性的特定构象。 SDS的原理和特点：SDS是一种阴离子去污剂，能以一定的比例和蛋白质结合，形成一种SDS-蛋白质复合物。此复合物可用具有SDS的PAGE进行分离，统称称这种电泳为SDS-聚丙烯酰胺凝胶电泳(SDS)。PAGE能有效地把不同类型的蛋白质分开，主要依据是各种物质的电荷和相对分子质量的差异，而SDS则是根据各种蛋白质相对分子质量的不同进行分离的。电泳前，在蛋白质溶液中加入SDS和巯基乙醇进行热变性，巯基乙醇即使蛋白质分子中的二硫键还原，SDS破坏蛋白质亚基间的非共价键，使含有亚基的蛋白质解离成各个亚基。由于SDS带有较强的负电荷，使SDS-蛋白质复合物大大超过天然蛋白原有的电荷，从而消除或掩盖了不同种类蛋白质分子原有电荷的差异。并且SDS与蛋白质结合后，引起蛋白质构象的变化，在水溶液中都变成长椭圆形，其短轴长度都为1.8nm左右，而长轴长度则与蛋白质相对分子质量成正比，故SDS中泳动率不再受其原有电荷和分子性状的影响，而只决定于相对分子质量。故该法测得的只是亚基或单条肽链的相对分子质量，而不是完整蛋白的相对分子质量，因此长被用来判定相对分子质量大小的均一性，检测有无杂蛋白、宿主细胞蛋白、聚合体污染以及亲核层析中生物分子配基脱落等。 简述酶活性抑制的类型：主要有两种类型（不可逆抑制和可逆抑制），其中不可逆抑制包括：专一性（选择性）抑制和非选择性抑制，可逆抑制包括：竞争性抑制、非竞争性抑制、反竞争性抑制和混