生物化学--第四章酶.pptVIP

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  • 2019-08-25 发布于湖北
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第一节 酶的一般性质 第二节 酶的组成和结构特点 第三节 酶的分类和命名 ? 氧化-还原酶催化氧化-还原反应。主要包括脱氢酶(dehydrogenase)和氧化酶(Oxidase)。 AH2+B A+BH2 第四节 酶的活性中心及专一性 ? 认为整个酶分子的天然构象是具有刚性结构的,酶表面具有特定的形状。酶与底物的结合如同一把钥匙对一把锁一样。 ? 该学说认为酶表面并没有一种与底物互补的固定形状,而只是由于底物的诱导才形成了互补形状。 第五节 酶的作用机理 第六节 酶促反应动力学 米氏常数的意义 ? 不同的酶具有不同Km值,它是酶的一个重要的特征物理常数。 ? 一个酶对不同的底物有不同的Km值。Km值最小的为最适底物。 ? Km值表示酶与底物之间的亲和程度: Km值大表示亲和程度小,酶的催化活性低;Km值小表示亲和程度大,酶的催化活性高。 米氏常数的求法: 双倒数作图法 ? 在一定的pH 下, 酶具有最大的催化活性,通常称此pH 为最适 pH。 ? 温度升高,一方面是酶促反应速度加快;另一方面酶的高级结构将发生变化或变性,导致酶活性降低甚至丧失。 因此大多数酶都有一个最适温度。在最适温度条件下,反应速度最大。 1. 无机离子的激活作用 包括金属离子:K+、Na+、Mg2+、Zn2+、Ca

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