南京医科大学基础五年制生化部分名解问答及10级部分题目.docVIP

第一章 蛋白质 1、必需氨基酸（essential amino acid） 必需 氨基酸指的是人体自身不能合成或合成速度不能满足人体需要，必须从食物中摄取的氨基酸。分别是： 赖氨酸、色氨酸、苯丙氨酸、 蛋氨酸、苏氨酸、异 亮氨酸、亮氨酸、 缬氨酸。 2、等电点(isoelectric point,pI) 在某一PH的溶液中，氨基酸解离成阳离子和阴离子的趋势及成都相等，称为间性离子，呈电中性，此时溶液的PH称为该氨基酸的等电点。 3、模体（motif） 在蛋白质分子中，可发现2个或者3个具有二级结构的肽段，在空间上相互接近，形成一个特殊的空间构象，并具有相应的功能，被称为模体 4、结构域（domain） 分子量较大的蛋白质常可折叠成多个结构较为紧密的区域，该区域具有独立的构象，并各行其功能，称为结构域 5、蛋白质的变性(protein denaturation) 在某些物理和化学因素作用下，蛋白质的空间构象被破坏，即有序的空间结构变成无序的空间结构，从而导致其理化性质的改变和生物活性的丧失，但是一级结构没有改变称为蛋白质的变性。 6、蛋白质的复性（protein renaturation）： 若蛋白质变性程度较轻，去除变性因素后，有些蛋白质仍可恢复或部分恢复其原有的构象和功能，称为复性 7、亚基(subunit)： 在蛋白质的四级结构中，有二个或二个以上具有独立的三级结构的多肽链，彼此借次级键相连，成为一定的空间结构。具有独立三级结构的多肽链单位，称为亚基或亚单位， 8、别构效应（变位效应，allosteric effect）： 蛋白质空间构象的改变伴随其功能的变化，称为变构效应。具有变构效应的蛋白质称为变构蛋白，常有四级结构，例如血红蛋白。（书上） 凡蛋白质分子因和某种小分子物质相互作用发生构象改变，因而改变了这种蛋白质和其它分子进行反应的能力，这一现象称为变构作用。（PPT上） 9 分子病（molecular disease） 由于遗传物质（DNA）的突变，导致其编码的蛋白质分子的氨基酸序列异常，而引起其功能改变的遗传性疾病。 第二章 核酸 1．核酸的变性（denaturation） 在某些理化因素作用下，DNA分子互补碱基对之间氢键断裂，DNA双螺旋打开，变为单链。 2．退火（annealing） 变性DNA在适当条件下，两条互补链可重新恢复天然的双螺旋结构，这一现象称退火，又称复性。 3．分子杂交（molecular hybridization） 不同来源的核酸变性后合并在一起进行复性。只要这些核酸分子的核苷酸序列中含有可以形成碱基互补配对的序列，彼此之间即可形成局部双链，即所谓的杂化双链(heteroduplex)。这个过程叫杂交或核酸分子杂交。 4. 解链温度（melting temperature, Tm） 在解链过程中，紫外吸光度的变化△A260达到最大变化值的一半时所对应的温度称为Tm 第三章 酶 1．变构酶（allosteric enzyme） 一些小分子物质能够和酶的活性中心以外的调节部位或亚基以非共价键形式结合，使酶发生变构而改变其催化活性，这种酶称为变构酶 2．同工酶（isozyme） 指催化相同的化学反应，但酶蛋白的分子结构、理化性质乃至免疫学性质不同的一组酶 3．酶原（zymogen） 有些酶在细胞内合成或初分泌，或在其发挥催化功能前只有酶的无活性前体，必须在一定条件下，这些酶的前体水解开一个或者几个特定的肽键，致使构想发生改变，表现出酶的活性，这种无活性酶的前体称为酶原。 4．活性中心（active center） 酶分子中的必需基团相对集中，组成具有特定空间结构的区域，能和底物特异结合并将底物转化为产物。 5 米氏常数（Km） Km是当酶促反应速度为最大反应速度一半时的底物浓度。单位：mol/L。 6 变构调节（allosteric regulation） 一些小分子物质能够和酶的活性中心以外的调节部位或亚基以非共价键形式结合，使酶的构象发生改变，使酶的活性改变，这种现象称为变构调节 7 酶的化学修饰 Chemical modification 酶蛋白肽链上的一些基团可和某种化学基团发生可逆的共价结合，从而改变酶的活性。称为酶的化学修饰（Chemical modification）或共价修饰 (covalent modification) 8 必需基团（essential group） 酶分子中和催化作用直接相关、不可缺少的化学基团。(催化基团、结合基团） 9 全酶 holoenzyme ：即酶蛋白和辅助因子。酶蛋白和辅助因子单独存在都不具有酶活性，只有全酶具有酶活性。 10 酶（enzyme） 是由活细胞产生，对其底物具有高度催化效能和高度专一性，能在细胞内外起同样催化作用