第2章均相酶反应动力学.pptVIP

2-3试根据下列实验数据确定rmax、Km和KI值，并说明该酶反应是属于竞争性抑制还是属于非竞争性抑制。 2-4 某一酶反应Km值为4.7×10-5mol/L，rmax=22μmol/(L· min)，CS=2 ×10-4mol/L ，CI= 5×10-4mol /L，KI= 5 × 10-4mol /L。试分析计算在竞争性抑制、非竞争性抑制、反竞争性抑制三种情况下的反应速率和抑制程度。 1.定义：抑制剂与底物竞争与酶的活性部位结合，当抑制剂与酶的活性部位结合之后，底物就不能再与酶结合，从而降低了酶与底物结合的机会，使酶催化底物的反应速率下降，称竞争性抑制作用，该物质称竞争性抑制剂。 ２.2.１ 竞争性抑制动力学 2.机理： E+S [ES] E+P E+I [EI] 式中I为抑制剂 　　　　　　　　　　　　[EI]—非活性复合物 k+1 k-1 k+2 k+3 k-3 3. 推导动力学：rSI=k+2C[ES]　　 机理：E+S [ES] E+P E+I [EI] k-1 k+1 k+2 k+3 k-3 根据拟稳态假设，得： dC[ES]/dt=k+1CECS-(k-1+k+2)C[ES]=0 dC[EI]/dt=k+3CECI-k