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第二章 酶 总结 第一节 酶是生物催化剂 一、酶是生物催化剂 1.酶与一般催化剂的共同性质 用量少而催化效率高 不改变化学反应的平衡点 可降低反应的活化能 2.酶作为生物催化剂特性 催化效率高 高度专一性 酶的活性受调节和控制 酶易失活 二、酶的化学本质 到目前为止，除了具有催化活性的RNA核酶之外，已经发现的大多数酶都是蛋白质。蛋白质的一切性质酶也都具有。具有催化作用的蛋白质是酶。 三、酶的化学组成和分类 1.根据酶的化学组成成分可将酶分为以下两类： 单纯酶蛋白：只含有蛋白质 辍和酶蛋白：脱辅酶+辅因子=全酶（脱辅酶决定酶催化的专一性，辅因子起着电子、原子或化学基团的传递作用。） 2.根据酶分子的特点可分为以下三类： 单体酶：由一条多肽链组成 寡聚酶：由两个或两个以上的亚基组成 多酶复合体：由几种酶嵌合形成复合体 第二节 酶的分类和命名 一、国际系统分类及酶的编号 酶分为六大类：氧化还原酶类、转移酶类、水解酶类、裂合酶类、异构酶类、连接酶类（合成酶）。 二、习惯命名 命名原则：1.酶的底物 2.催化的反应性质 3.结合上述两个原则命名 第三节 酶的反应速度和活力单位 一、酶的反应速度及酶活力 酶的反应速度可用单位时间内底物的减少量或产物的增加量来表示。一定要用初速度来表示。 二、酶的活力测定及活力单位 酶活力：又称酶活性。即酶催化一定化学反应的能力。通常以在一定条件下酶所催化的化学反应速度表示。 酶活力单位：一定条件下，在一定时间内将一定量的底物转化为产物所需要的酶量。通常以每克酶制剂或每毫升酶制剂含有多少酶单位来表示。 1.国际单位（IU）：最适条件下，每分钟催化1微摩尔底物转化为产物所需要的酶量。即：1IU=1μmol/min 2.习惯单位 3.Kat单位（Katal）: 每秒钟催化1摩尔底物转化为产物所需要的酶量。即：1Kat=1mol/s 4.转换数：每微摩尔酶每秒钟转化底物的微摩尔数。 5.比活力：表示每毫克蛋白含有的酶活力单位数。酶的比活力代表酶的纯度，比活力越大纯度越高。 第四节 酶促反应动力学 在酶的浓度不变的情况下，底物浓度对反应速度影响的作用呈现矩形双曲线 米氏方程V=Vmax[S]/Km+[S] （Vmax指该酶促反应的最大速度，[S]为底物浓度，Km是米氏常数，V是在某一底物浓度时相应的反应速度） Km =（K2+K1）/K3 Km值愈大，酶与底物的亲和力愈小；Km值愈小，酶与底物亲和力愈大。Km值是酶的特征性常数，只与酶的性质，酶所催化的底物和酶促反应条件(如温度、pH、有无抑制剂等)有关，与酶的浓度无关。酶的种类不同，Km值不同，同一种酶与不同底物作用时，Km值也不同。当K3不远远小于K2和K1时，Km表示整个反应的化学平衡的常数。 双倒数作图 将米氏方程两边取倒数，可转化为下列形式： 1／V= Km／Vmax·1／[S]+1／Vmax 1/V对1/[S]的作图得一直线，其斜率是Km /V，在纵轴上的截距为1/ Vmax,横轴上的截距为-1/ Km。此作图除用来求Km和Vmax值外，在研究酶的抑制作用方面还有重要价值。 6、 直线性作图法 将米氏方程换成Vmax =v Km /[S]+v 将[S]标在副半轴上，把测的反映速度v的数值标在纵轴上。相应的[S]和v联成直线，这一族直线相交于一点，这一点的坐标为Km和Vm。 影响没反应速度的主要因素 一、抑制剂对酶反应速度的影响 抑制剂：能引起酶分子活性中心上的必须基因化学性质（结合、构象变化），但酶未变性，从而导致酶活力降低或丧失的物质。 不可逆抑制作用：抑制剂与酶的必须基因以共价键而结合引起酶失活，不能用透析、超滤等物理方法出去抑制剂而使酶复活。 可逆抑制作用：抑制剂与没以非共价键结合而引起酶活力降低或丧失，能用物理方法除去抑制剂而使酶恢复活性。 可逆抑制作用分为三种类型：竞争性抑制、非竞争性抑制、反竞争性抑制。 竞争性抑制：抑制剂和底物竞争酶的结合部位从而影响了底物与酶的正常结合。特点：这种抑制作用可以通过增加底物浓度而解除、竞争性抑制剂的结构和第五类似 非竞争性抑制剂：这类抑制作用的特点是底物和抑制剂同时和酶结合二者没有竞争作用。特点：降低最大反应速度、不影响Km值。 反竞争性抑制剂;酶只有与底物结合后才能与抑制剂结合，三无复合物（ESI）不能进一步分解为产物。特点：降低最大反应速度、增加酶对底物的亲和力，Km值减小。 可逆抑制和不可逆抑制 除了用透析、超滤等方法外还可采用动力学的方法拉鉴别： 4、可抑制动力学： 类型 方程 Km Vm 无抑制 V=Vmax【s】/（Km+