2-1-蛋白质结构基础.pptVIP

第二章蛋白质高级结构 本章主要内容 第一节 蛋白质结构基础 第二节 蛋白质结构解析 第三节 蛋白质结构预测 Proteins Protein is synthesized via the following processes: 本节主要内容： 氨基酸与多肽链 蛋白质的空间结构 多肽链的折叠 蛋白质结构与功能的关系 重点： 蛋白质的层次体系，二级结构、模体与结构域 多肽链的折叠 一、氨基酸与多肽链 第21和22种天然氨基酸:硒半胱氨酸和吡咯赖氨酸 1986 年英国的Chamber和德国的Zinoni等发现了硒半胱氨酸(Selenocysteine) 2002 年美国的Srinivasan和Hao等报道发现了第22 种天然氨基酸吡咯赖氨酸 ( Pyrrolysine ) 它们是由基因密码子直接编码的非标准氨基酸 其三联体密码子分别为UGA 和UAG 2. 分类 3. 单一构型和旋转异构体 1. 肽键与多肽 the carboxy group of the first amino group condenses with the amino group of the next to eliminate water and yield a peptide bonds. The peptide (amide) bond was about 1.33 ? (C-N single bond, 1.49; C=N double bond, 1.27), thus having partial double bond feature (should be rigid and unable to rotate freely). Proteins are built up by amino acids that are linked by peptide bonds into a polypeptide chain. 三肽，四肽：12 寡肽 oligopeptide 12~20 多肽polypeptide 20 蛋白质：几十个peptides以上 活性肽： 谷胱甘肽GSH: 三肽 催产素，加压素：九肽 胰岛素：51肽 The polypeptide chain are divided into peptide units that go from one C? to the next C?. The polypeptide chain of the main chain atoms are represented as rigid peptide units, linked through the C? atoms. 二、蛋白质的空间结构 （一） 蛋白质结构的层次体系 （二）一级结构Primary structure 氨基酸的线性序列 氨基酸残基之间连接的共价键 包括二硫键 （三）二级结构  Secondary structure 二级结构 氨基酸残基局部空间内的排列 短程的、非共价的相互作用：氢键 周期性的结构模式： α-helix螺旋, β-sheet折叠片层， reverse turn回折，loops环肽链, coils无规则卷曲 ?a?- helix 1. 蛋白质中最多的二级结构 2. 平均长度：10个氨基酸残基 (10 ?) 长度范围：5-40aa 每一圈：3.6个aa 通过氢键 (~per 4aa) 稳定结构 通常在内核的表面，疏水残基向内，亲水残基向外 ??helix 通过氢键稳定结构 形成的氢键都指向一个方向，使得a?- helix具有极性： N短积累+, C短积累—电荷 a?- helix中心没有空腔 这使得a?- helix比较稳定，主要存在于蛋白质分子的表面 分类 右手α螺旋：主要存在形式 左手α螺旋 310螺旋：常在α螺旋的最后一圈 π螺旋：4.416，内部有空腔，结构松散，很少存在 R-侧基分布在??helix 的外侧 ??helix的两亲性 氨基酸侧链分布在??helix表面 ??helix一侧主要分布亲水侧链 另一侧主要分布疏水侧链 造成??helix的两亲性 ??helix常以其疏水面相互结合，也可以其疏水面与其他疏水表面结合 ??helices：氨基酸偏好 Ala, Glu, Leu, Met：出现频率高 Pro, Gly Tyr, Ser：出现频率低 ??-Strands Sheets 1. 一般不单独出现，成对或多个出现 2. ?链之间通过氢键连接，稳定结构 3. 相互作用的部分通过短的/长的loop连接 4. 平行或反平行的?-sheet 反