酶-公开课件（讲义）.pptVIP

2.对中间产物学说的解释： 目前有两种解释： 锁钥学说 不足： 不能解释可逆反应 另外发现,酶和底物结合时,酶分子上某些基团常发生明显变化。 诱导契合学说 底物和酶的活性部位原来并非完全吻合，但酶的活性部位有一定的柔性。当底物和酶相遇时，可诱导酶构象发生变化，使它们相互吻合。 诱导契合学说更合理 六. 影响酶作用的因素： （一）酶反应速度的测量： 两种方法： （1）测量单位时间内底物的消耗量 （2）测量单位时间内产物的生成量 （二）酶促反应的速度： 由于在反应进行中，随时间的延长使底物浓度降低，产物生成增大逆反应，产物抑制等因素的干扰会导致反应速度逐渐下降。而反应初期以上因素还来不及起作用。 指的是酶促反应的初速度。 （三）酶浓度对酶作用的影响： 条件： 底物足够过量，其他条件固定，不含抑制剂。 曲线： 酶促反应速度和酶浓度成正比。 酶浓度E 反应速度V （四）底物浓度对酶作用的影响: 条件： 酶浓度一定，其他条件固定不变。 曲线： 底物浓度S 最大反应速度 V Km V 1 2 反应速度V 底物浓度增大到某值以后，反应速度不再增加，酶被底物饱和。 底物浓度很低时，反应速度随底物浓度增加急剧增加，两者成 正比。 随底物浓度的升高，反应速度增加幅度不断下降。 米氏方程： 是根据中间产物学说推导的能表示整个反应中底物浓度和反应速度关系的公式 V Vmax×［S］ Ｋm＋［S］ 米氏常数Km＝反应速度为最大反应速度一半时的底物浓度。 单位：mol/L或mmol/L 不同酶促反应的Km可差异很大。一个酶在一定条件下,对某底物有一定的Km值。故可通过测定Km值来鉴别酶。 Km可表示酶与底物的亲和力。Km大表示酶与底物的亲和力弱，Km小表示酶与底物的亲和力强。 米氏常数的测定及意义： 底物浓度S 最大反应速度 V Km V 1 2 反应速度V 底物浓度S 最大反应速度 V Km V 1 2 反应速度V 米氏方程对底物浓度和反应速度关系的解释： V Vmax×［S］ Ｋm＋［S］ 根据方程： 底物浓度很低时，Ｋm [S],方程式分母中[S]可忽略不计。 反应速度与底物浓度成正比，符合一级反应。 一级反应 底物浓度很高时， [S] Ｋm,方程式分母中Ｋm可忽略不计。反应速度达最大，符合零级反应。 零级反应（反应速率与底物浓度无关，底物总是过量的，反应速率决定于酶浓度） 例1.如果有一酶促反应，其［S］＝1/2Km，则V值应等于多 少Vmax A.0.25 B.0.33 C.0.50 D.0.67 例2.根据米氏方程，有关[S]与Km之间关系的说法不正确的是 A.当[S]Km时，V与[S]成正比； B.当[S]＝Km时，V＝Vmax C.当[S] ＞＞Km时，反应速度与底物浓度无关。 D.当[S]=2/3Km时，V=25％Vmax （五）pH值对酶作用的影响： 最适pH值 过酸、过碱：酶变性失活 pH改变 （偏离最适pH） 最适pH时，酶分子活性中心的解离基团的解离状态最适于酶与底物结合 最适pH时，底物分子的某些基团的解离状态才适合与酶结合 （六）温度对酶作用的影响： 1. 和一般化学反应相同，酶反应在一定温度范围 内，其速度随温度升高而加快。 2. 化学本质为蛋白质和核酸的酶，遇热易变性失 活。绝大多数的酶在60℃以上失活。 温度对反应速度的影响是两种相反作用综合的结果: 低温范围内，前一种作用占主要地位，故随温度升高，反应速度加快。 温度达到一定限度时，尽管温度升高使反应速度加快，但此时活性酶浓度下降，故后一种作用占主要地位。 温度对酶作用有两种不同的影响。 Cl－是唾液淀粉酶的激活剂 RNA酶需Mg2＋ 脱羧酶需要Mg2＋、Mn2＋、Co2＋ 醛缩酶需要Mn2＋ （七）激活剂对酶作用的影响： 激活剂： 凡是能提高酶活力的物质都称为酶的激活剂。 常见： 一些金属离子或其他无机离子 例： 应用： 在制备这些酶的过程中，极易丢失无机离子，使酶活力下降。因此必须及时补充。 如：经透析过的唾液淀粉酶活力不高，若 加入少量NaCl，酶活力大大增加。 （八）抑制剂对酶作用的影响： 抑制剂： 由于酶的必需基团化学性质的改变，但酶未变性，而引起酶活力的降低或丧失称为抑制作用。凡能引起抑制作用的物质都称为抑制剂，用I来表示。 抑制剂对酶的抑制作用分两类： 1.不可逆抑制： 抑制剂通