酶课件_理工大.ppt

　　　 　 ??????????????????????????????????????????????????????????????????????????????? 　 ???????????????????????????????????? 总　结 酶是生物催化剂。生物体内的各种化学变化都在酶的催化下进行。 特点：催化效率高，具高度专一性，作用条件温和，但很不稳定，可调节性。 酶是蛋白质，比其他催化剂脆弱。酶蛋白的构象的不同决定了各种酶只有不同的底物专一性。 动力学研究表明： 酶反映中存在有 ES 中间物, 催化作用的本质是酶，通过专一性结合的相互作用，而对于与受作用的底物所形成的过液态分子予以稳定，从而起到加速反应的作用。 米氏方程，米氏学论给出了 Km、[S]及Vmax间的关系，一般测定酶活力选用如下的条件： 在最适 PH、最适温度、底物极大地过量（即[S][E]）的条件下,测定酶反应的初速度。 一个酶的活力单位定义：25℃下，每分钟转变1umol分子底物的酶量。 比活力定义：每mg 酶蛋白所具有的酶活力单位数。 酶的可逆抑制中最重要的是: 竞争性抑制，可以通过加大底物浓度而得到逆转。 竞争性抑制剂的结构与底物十分类似，与底物争夺酶的活性中心。　 非竞争性抑制剂_____抑制剂与酶分子活性中心之外的重要基团（--SH）作用而造成的抑制。 不可逆抑