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总特点: 元素组成: 一、氨基酸(amino acid) 其它分类也能体现氨基酸的性质 如亚氨基酸(环状)— 营养学上对氨基酸的分类 三、生物活性肽 人体内具有特殊生物活性的肽类,如: 二、蛋白质的二级结构(secondary structure) 蛋白质分子中某一段肽链的局部空间结构,即该段肽链主链骨架原子的相对空间位置,不涉及氨基酸残基侧链的构象 。 ①外观:右手螺旋(顺)。 ①肽段折纸状、锯齿状,相对伸展。 一级结构 二级结构 三级结构 四级结构 第一个氧分子与Fe2+结合 蛋白质空间结构的改变引起其功能的变化。 三、蛋白质的三级结构(tertiary structure) 疏水键、离子键、氢键、 Van der Waals力等。 整条肽链 全部氨基酸 所有原子 (一)什么是? 主要的化学键: 三维空间的位置排布 b + c c c c b a a a 维持蛋白质分子构象的各种化学键 a 氢键 b 离子键 c 疏水键 三级结构中疏水键数量最多,往往居于球状蛋白质内部。 + 30k 40k 20k 75k 60k 35k 30k H2N- COOH A H2N- COOH B 肝素 纤维蛋白 肌动蛋白 细胞 胶原蛋白 纤维蛋白 肝素 纤维蛋白 (二)结构域(domain) 纤连蛋白分子的结构域 举例 结构域: 三级结构中、分割成折叠较为紧密的区域,各行使其功能。 (三)分子伴侣(chaperon) 四级结构— 亚基 (subunit)— 维持因素— 各亚基的空间排布 亚基间相互作用关系 四级结构中每条具有完整三级结构的多肽链 离子键、氢键 不包括共价键 四、蛋白质的四级结构(quaternary structure) 定义 肽键 氨基酸残基 基本单位 主要键 备注 模体 肽单元 整条肽链 亚基 氢键 疏离氢Van 离氢 结构域 亚基 蛋白质结构层次比较 五、蛋白质的分类 按组成分 按形状分 单纯蛋白质 结合蛋白质 球状蛋白质 纤维状蛋白质 (只含氨基酸) (还含辅基) 第 三 节 蛋白质结构与功能的关系 The Relation of Structure and Function of Protein (一)一级结构是空间构象的基础 一、一级结构与功能的关系 (二)一级结构与功能的关系 (一)肌红蛋白与血红蛋白的结构 二、空间结构与功能的关系 (二)血红蛋白的构象变化与结合氧 Fe2+半径变小,进入卟啉平面 牵动F8组aa残基 牵动其它亚基← Hb由T型变R型← 第二亚基结合氧的速度↑ 第三亚基结合氧的速度↑↑ 第四亚基结合氧的速度↑↑↑ Hb结合氧的过程: 变构效应(allosteric effect): 正协同效应 负协同效应 变构效应剂/配体 协同效应(cooperativity) 几个概念: (三)蛋白质构象改变与疾病 蛋白质构象疾病:蛋白质的折叠错误→构象改变 →影响功能→导致疾病。 发病机理:蛋白质错误折叠相互聚集,形成抗蛋白 水解酶的淀粉样纤维沉淀,产生毒性。 包括:人纹状体脊髓变性病、老年痴呆症、 亨停顿舞蹈病、疯牛病等。 第 四 节 蛋白质的理化性质与分离纯化 The Physical and Chemical Characters and Separation and Purification of Protein (一)蛋白质的两性电离 (二)蛋白质的胶体性质 蛋白质胶体 的稳定因素 一、理化性质 蛋白质的两性电离和等电点( isoelectric point, pI) 情况基本同前述的氨基酸。 蛋白质为生物大分子,分子直径在胶粒范围。 颗粒表面电荷 水化膜 * * 第 一 章 蛋白质的结构与功能 Structure and Function of Protein 结构基础 蛋白质是所有细胞、组织、器官的重要组成成分 生物催化剂(酶) 代谢调节作用 免疫保护作用 物质的转运和存储 运动与支持作用 参与细胞间信息传递 其他功能 功用 含量高、 种类繁多、功能多样 普遍存在、 功能基础 氧化供能 第 一 节 蛋白质的分子组成 The Molecular Component of Protein 分子组成: 主要含C、H、O、N 和S 有些蛋白含磷/铁、铜、锌、锰、钴、钼 个别蛋白质含碘 (平均16%) 体内的含氮物质主要是蛋白质 得出计算公式 100克生物样品中蛋白质的含量 ( g % )
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