初一化学课件《酶反应》.pptVIP

练习题 一、名词解释酶的活性中心　　 酶原　　 活力单位　　 比活力 Km 诱导契合学说变构效应　辅酶和辅基　　同工酶　 竞争性抑制作用 邻近效应与定向效应 二、填空题 1.全酶由______和_____组成，在催化反应时，二者所起的作用不同，其中_____决定酶的专一性和高效率，_____起传递电子、原子或化学基团的作用。 2.酶是由______产生的，具有催化能力的________。 3.酶的活性中心包括_______和______两个功能部位，其中______直接与底物结合，决定酶的专一性，_______是发生化学变化的部位，决定催化反应的性质。 三、选择题1、酶反应速度对底物浓度作图，当底物浓度达一定程度时，得到的是零级反应，对此最恰当的解释是：( )A、形变底物与酶产生不可逆结合　　 B、酶与未形变底物形成复合物　　C、酶的活性部位为底物所饱和　　 D、过多底物与酶发生不利于催化反应的结合2、米氏常数Km是一个用来度量( )A、酶和底物亲和力大小的常数　　 B、酶促反应速度大小的常数　　 C、酶被底物饱和程度的常数　　 D、酶的稳定性的常数3、酶催化的反应与无催化剂的反应相比，在于酶能够：( )A. 提高反应所需活化能　　 B、降低反应所需活化能　　C、促使正向反应速度提高，但逆向反应速度不变或减小4、辅酶与酶的结合比辅基与酶的结合更为( ) A、紧　　 B、松　　 C、专一5、下列关于辅基的叙述哪项是正确的？( )A、是一种结合蛋白质　　 B、只决定酶的专一性，不参与化学基因的传递　　C、与酶蛋白的结合比较疏松　　 D、一般不能用透析和超滤法与酶蛋白分开 * * * * * * * * * * * * * * * * * * * * * * * * * * * * * 定义： 酶促反应动力学是研究酶促反应速度以及各种条件下对酶反应速度的影响 第六节 酶促反应动力学 一 酶浓度对酶促反应速度的影响 当反应系统中底物的浓度足够大时，酶促反应速度与酶浓度成正比。 即ν=k[E]。 在低底物浓度时, 反应速度与底物浓度成正比，为一级反应。 底物浓度增大与速度的增加不成正比,为混合级反应. 当底物浓度达到一定值，几乎所有的酶都与底物结合后，反应速度达到最大值（Vmax），此时再增加底物浓度，反应速度不再增加，表现为零级反应。 一 底物浓度对酶促反应速度的影响 (一)V-S曲线 1913年，德国化学家Michaelis和Menten根据中间产物学说对酶促反映的动力学进行研究，推导出了表示整个反应中底物浓度和反应速度关系的著名公式，称为米氏方程。 Km — 米氏常数 Vmax — 最大反应速度 （二）米氏方程 米氏方程 Km 即为米氏常数， Vmax为最大反应速度 当反应速度等于最大速度一半时,即V = 1/2 Vmax, Km = [S] 上式表示,米氏常数是反应速度为最大值的一半时的底物浓度。 因此,米氏常数的单位为mol/L。 （三）米氏常数的意义及测定 米氏常数Km的意义 不同的酶具有不同Km值，它是酶的一个重要的特征物理常数。 Km值只是在固定的底物，一定的温度和pH条件下，一定的缓冲体系中测定的，不同条件下具有不同的Km值。 Km值表示酶与底物之间的亲和程度：Km值大表示亲和程度小，酶的催化活性低; Km值小表示亲和程度大,酶的催化活性高。 米氏常数的测定 基本原则：将米氏方程变化成相当于y=ax+b的直线方程，再用作图法求出Km。 例：双倒数作图法（Lineweaver-Burk法） 米氏方程的双倒数形式： 1 Km 1 1 — = —— . — + —— v Vmax [S] Vmax 1 Km 1 1 ??? = ?? ? ??? + ?? V Vmax [S] Vmax 取米氏方程式的倒数形式： 1/Vmax 斜率=Km/Vmax -1/Km 米氏常数Km的测定： 酶的Km在实际应用中的意义 鉴定酶：通过测定Km，可鉴别不同来源或相同来源但在不同发育阶段，不同生理状态下催化相同反应的酶是否是属于同一种酶。 判断酶的最适底物。（天然底物） 计算一定速度下底物浓度。 了解