生物竞赛重难点归纳09酶动力学《生物化学原理（一）》.pptVIP

第九章 酶动力学;提纲;影响酶促反应的因素;;;pH对反应速率的影响;;米氏反应动力学;;米氏方程的推导; 由于酶促反应的初速率即是产物形成的速率，ν＝k2[ES]，于是， 当[S]→∞，酶被底物饱和，这时的反应速率为最大反应速率Vmax，即 最后，米氏方程可重写成：;解读米氏方程;几种酶的动力学参数;米氏方程的双重性;米氏方程的线性转换;;Eadie-Hofstee作图;Hanes-Wolff 作图;酶抑制剂的类型 可逆性抑制剂。以次级键与酶可逆结合，使用透析或超滤就可去除它们，让酶恢复活性； 不可逆性抑制剂。也??称为酶灭活剂，以强的化学键（通常是共价键）与酶不可逆结合，可导致酶有效浓度的降低，因此一旦失活就不可逆转。如果想恢复酶的活性，唯一的手段只能是补充新酶。 酶抑制剂对米氏酶动力学性质的影响;几种常见的酶抑制剂药物 ;可逆性抑制剂;琥珀酸脱氢酶的竞争性抑制;竞争性抑制剂 ;非竞争性抑制剂;反竞争性抑制剂;不可逆性抑制剂;;;;别构酶的动力学;;激活剂或抑制剂对别构酶活性的影响;S型曲线和Hill方程;;Hill方程可以重新整理为： 如果同时对两边取对数，就得： 再以 对 作图， 则得到斜率为h、纵截距为 、横截距为 的直线， 这种作图法就是Hill作图法。;;协同性的好处;